Какие элементы входят в состав белка. Состав белка: что нам о нем известно? Пептидная теория Э. Фишера

Основные свойства белка зависят от их химического строения. Белки представляют собой высокомолекулярные соединения, молекулы которых построены их остатков альфа-аминокислот, т.е. аминокислот, у которых первичная аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним и тем же углеродным атомом (первым атомом углерода, считая от карбонильной группы).

Из белков путем гидролиза выделяют 19-32 вида альфа-аминокислот, но обычно получают 20 альфа-аминокислот (это так называемые протеиногенные аминокислоты). Общая их формула:

общая часть для всех аминокислот

R - радикал, т.е. группировка атомов в молекуле аминокислоты, связанная с альфа-углеродным атомом и не принимающая участие в формировании хребта полипептидной цепи.

Среди продуктов гидролиза многих белков обнаружены пролин и оксипролин, которые содержат иминогруппу =NН, а не аминогруппу Н 2 N- и собственно являются иминокислотами, а не аминокислотами.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при высоких температурах (выше 250°С). Легко растворимы, в большинстве своем, в воде и не растворимы в эфире и др. органических растворителях.

Аминокислоты содержат одновременно две группы, способные к ионизации: карбоксильную, обладающую кислотными свойствами, и аминогруппу, обладающую основными свойствами, т.е. аминокислоты являются амфотерными электролитами.

В сильнокислых растворах аминокислоты присутствуют в виде положительно-заряженных ионов, а в щелочных растворах – в виде отрицательных ионов.

В зависимости от значения рН среды любая аминокислота может обладать то положительным, то отрицательным зарядом.

Значение рН среды, при котором частицы аминокислот электронейтральны, обозначается как их изоэлектрическая точка.

Все получаемые из белков аминокислоты, за исключением глицина, оптически активны, так как они содержат в альфа-положении асимметрический атом углерода.

Из 17 оптически-деятельных белковых аминокислот 7 характеризуется правым /+/ и 10 – левым /-/ вращением плоскости поляризованного луча, но все они относятся к L-ряду.

В некоторых природных соединениях и биологических объектах (к примеру, в бактериях и в составе антибиотиков грамицидина и актиномицина) обнаружены аминокислоты D-ряда. Физиологическое значение D- и L-аминокислот различно. Аминокислоты D-ряда, как правило, или совершенно не усваиваются животными и растениями, или усваиваются плохо, поскольку ферментные системы животных и растений специфически приспособлены к L-аминокислотам. Примечательно, что оптические изомеры можно различить по вкусу: аминокислоты L-ряда горькие или безвкусные, а аминокислоты D-ряда – сладкие.

Для всех групп аминокислот характерны реакции, в которых принимают участие аминогруппы или карбоксильные группы, или те и другие одновременно. Кроме того, радикалы аминокислот способны к разнообразным взаимодействиям. Радикалы аминокислот вступают в реакции:

Солеобразования;

Окислительно-восстановительные реакции;

Реакции ацилирования;

Этерификации;

Амидирования;

Фосфорилирования.

Эти реакции, приводящие к образованию окрашенных продуктов, широко применяют для идентификации и полуколичественного определения индивидуальных аминокислот и белков, к примеру, ксантопротеиновая реакция (амидирования), Миллона (солеобразования), биуретовая (солеобразования), нингидриновая реакция (окисления) и др.

Физические свойства радикалов аминокислот также весьма разнообразны. Это касается, прежде всего, их объема, заряда. Разнообразие радикалов аминокислот по химической природе и физическим свойствам обусловливает полифункциональные и специфические особенности образуемых ими белков.

Классификацию аминокислот, встречающихся в белках, можно проводить по различным признакам: по строению углеродного скелета, по содержанию -СООН и Н 2 N-групп и др. Наиболее рациональна классификация, основывающаяся на различиях в полярности радикалов аминокислот при рН 7, т.е. при значении рН, соответствующем внутриклеточным условиям. В соответствии с этим аминокислоты, входящие в состав белков, можно подразделить на четыре класса:

Аминокислоты с неполярными радикалами;

Аминокислоты с незаряженными полярными радикалами;

Аминокислоты с отрицательно заряженными полярными радикалами;

Аминокислоты с положительно заряженными полярными радикалами

Рассмотрим строение этих аминокислот.

Аминокислоты с неполярными R-группами (радикалами)

В этот класс входят четыре алифатические аминокислоты (аланин, валин, изолейцин, лейцин), две ароматические аминокислоты (фенилаланин, триптофан), одна серосодержащая аминокислота (метионин), и одна иминокислота (пролин). Общим свойством этих аминокислот является их более низкая растворимость в воде по сравнению с полярными аминокислотами. Структура их такова:

Аланин (α-аминопропионовая кислота)

Валин (α-аминоизовалериановая кислота)

Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота)

Изолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота)

Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота)

Триптофан (α-амино-β-индолпропионовая кислота)

Метионин (α-амино-γ-метил-тиомаслянная кислота)

Пролин (пирролидин-α-карбоновая кислота)

2. Аминокислоты с незаряженными полярными R‑группами (радикалами)

Этот класс включает одну алифатическую аминокислоту – глицин (гликокол), две гидроксиаминокислоты – серин и треонин, одну серосодержащую аминокислоту – цистеин, одну ароматическую аминокислоту – тирозин, и два амида – аспарагин и глутамин.

Эти аминокислоты более растворимы в воде, чем аминокислоты с неполярными R‑группами, так как их полярные группы могут образовывать водородные связи с молекулами воды. Структура их такова:

Глицин или гликокол (α-аминоуксусная кислота)

Серин (α-амино-β-гидроксипропионовая кислота)

Треонин (α-амино-β-гидроксимаслянная кислота)

Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота)

Тирозин (α-амино-β-парагидроксифенилпропионовая кислота)

Аспарагин

Незаменимые аминокислоты используются продуктивно. Биологический и химический состав белков находиться в прямой зависимости от их аминокислотного состава.

Химический состав белков

В яичном белке недостаточно лизина организма для млекопитающих (дефицит лизина равен примерно 6%). Добавление этой аминокислоты ускоряет рост животных.

Белки коровьего молока содержат избыток лизина, лейцина, триптофана, гистидина и треонина и равен 20%.

Белки кукурузы значительно беднее первых двух групп пищевых белков. Они дефицитны по многим аминокислотам: лизину (60% нормы), триптофану, аминокислотам, содержащим серу, валину, изолейцину и треонину. В этих белках содержится избыток лейцина, гистидина, фениланина (тирозина). Биологическую ценность растительных белков можно значительно увеличить, сочетая их с белками молока. Так, смесь 60% белков кукурузы и 40% белков молока по биологической ценности почти эквивалентна белкам молока. Сочетание растительных и животных белков обеспечивает наилучшую регенерацию составных частей гемоглобина.

Аминокислотный состав белков

При сравнительном исследовании аминокислотного состава белков и эквивалентных им смесей аминокислот лучшие, результаты были получены с белками.

В опытах на животных было показано, что массивные дозы любой аминокислоты могут давать токсический эффект. Изучаемые аминокислоты состава белка добавлялись в диеты, содержащие различные количества белка. Добавление к диете 6-12% метионина приводило к высокой смертности, снижению потребляемого корма, потере веса, атрофии печени и селезенки, Токсическое действие метионина возрастало при диетах с недостаточным содержанием витамина В8. Добавление глицина снижало токсический эффект метионина. В то же время увеличение белка в диете всегда давало защитный эффект.

Как показатель пищевой ценности состава белков используют коэффициент белковой эффективности (КБЭ). В практической работе принято определять КБЭ при определенном уровне белка в диете, чаще всего при 10%.

Некоторые исследователи считают, что максимальная величина биологической ценности получается при уровне белка в диете, покрывающем эндогенную потребность человека, т.е. от 15 до 33 г белка в сутки. Получаемые в этом случае величины биологической ценности предложено называть абсолютными (АБЦ).

Предложен также метод определения пищевой ценности белков по усвоению отдельных аминокислот и их балансу. Определяются обычно незаменимые аминокислоты в крови через различное время после приема пищи.

войства белка

"Жизнь - это и есть форма существования белковых тел" (Ф. Энгельс). Составные части человеческого организма реализуют свойства белков (мышцы, сердце, мозг и даже кости содержат значительное количество белка), но и участие белковых молекул во всех важнейших процессах жизнедеятельности человека. Все ферменты содержат в своей основе химические свойства белков, многие гормоны также являются белками; антитела, обеспечивающие иммунитет, представляют собой белки.

Значение свойств белков определяется не только многообразием их функций, но и их незаменимостью другими пищевыми веществами. Поэтому все свойства белков считаются наиболее ценными компонентами пищи. Опыт показал, что длительное безбелковое питание ведет к гибели организма.

Химические свойства белков

Белки пищевых продуктов представляют собой весьма сложные высокомолекулярные соединения, и эти химические свойства белков состоят из различных аминокислот, которых насчитывают до 80. Однако в большинстве продуктов содержится около 20 аминокислот. Разнообразие белков определяется в аминокислотной цепочке (первичная структура свойства белка), дополнительными связями аминокислот внутри полипептидной цепи (вторичная структура) и особенностями пространственного расположения полипептидных химических цепей (третичная структура).

В организме человека под влиянием ферментов протеиназ и пептидаз свойства белка в пище в основном расщепляются до свободных аминокислот. Это происходит в кишечнике, и является важным свойством белков. В ротовой полости измельченная пища обрабатывается ферментом амилазой, содержащейся в слюне. Амилаза расщепляет углеводы, в том числе углеводы растительной пищи, связанные с химическими свойствами белков, что высвобождает белки для последующей обработки.

Общие свойства белков

В желудке, где выделяются соляная кислота и пепсин, под влиянием повышенной кислотности и фермента происходят частичная денатурация (изменение, третичной структуры) свойства белка и его расщепление на крупные фрагменты. В кишечнике частично гидролизованные белки расщепляются протеазами и пептидазами в основном до аминокислот, которые всасываются в кровь и далее разносятся по всему организму, этим самым, влияя на соотношение, которое описывает норма белка для человека. Одни аминокислоты используются при этом чтобы построить химические свойства белков в организме, другие преобразуются в соединения, участвующие в образовании некоторых важных органических веществ, например нуклеопротеидов, и т.д.

Определенная часть аминокислот расщепляется до органических кетокислот, из которых в организме вновь синтезируются новые аминокислоты и затем белки, это важный процесс когда, в конечном счете, свойства белков играют важную роль. Эти аминокислоты называют заменимыми. Однако 8 аминокислот, а именно: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, тренин и валин - относительно того свойства белка не могут образовываться в организме взрослого человека из других.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат : 1) карбоксильную группу (-СООН), 2) аминогруппу (-NH 2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков .

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин . Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства . Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией . Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты , или энзимы , — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия .

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят — ингибиторами .

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С-С, С-N, С-О, С-S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С-С, С-N, С-О, С-S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

В состав белков входят органогенные элементы и сера. Некоторые белки содержат фосфор, селен, металлы и др. Процентное содержание химических элементов в белках может варьироваться в зависимости от ткани или органа в пределах, представленных в табл. 1.2.

Поскольку белки являются полимерами, то представляют собой цепочку, состоящую из аминокислот. Аминокислотная последовательность в белковой молекуле всегда задана генетически. При этом нить аминокислот еще не является белком как таковым, т.е. она не способна выполнять функции белка. В живой клетке белки представляют собой не бесформенные нити аминокислот, а исключительно структурированные образования, имеющие определенную пространственную конфигурацию.

Таблица 1.2

В пространственной организации белковой молекулы различают четыре уровня. Первичная структура - последовательность аминокислот в виде цепочки. Вторичная структура - цепочка аминокислот закручена в виде а-спирали. Третичная структура - пространственное расположение полипептидной цепи может быть в виде клубка (глобулярные белки) или в виде волокна (фибриллярные белки) (рис. 1.4). Глобулярные белки хорошо растворимы в воде, к ним относятся яичный белок, казеин молока, белки плазмы крови. Фибриллярные белки либо нерастворимы в воде, либо плохо растворимы, к ним относятся белки мышц, костей, некоторые белки крови (фибрин). Четвертичная структура - объединение нескольких полипептидных цепей, которые могут иметь разные первичную, вторичную и третичную структуры.

В зависимости от строения третичной и четвертичной структуры белки делят на простые и сложные. Простые белки - протеины состоят только из аминокислот, сложные белки - протеиды содержат в своем составе белковую и небелковую части. Небелковая часть - кофактор может быть представлена нуклеиновыми кислотами, липидами, сахарами, витаминами, фосфорной кислотой и другими соединениями.

Свойства и структура белка определяются набором входящих в него аминокислот, их общим числом, последовательностью соединения друг с другом и пространственной конфигурацией самой молекулы. Аминокислота - это мелкое органическое соединение, содержащее две функциональные группы, одна из которых имеет кислотные свойства - карбоксильная группа, другая - аминогруппа проявляет себя как основание. Общая структурная формула выглядит следующим образом:

СООН - карбоксильная группа;

NH 2 - аминогруппа;

R - радикал.

Группировка, отмеченная серым цветом, присутствует у всех аминокислот в неизменном виде, а радикал у каждой аминокислоты свой - по строению радикала собственно и отличаются аминокислоты одна от другой

В настоящее время известно около 200 аминокислот, но в состав белка входят лишь 20 из них (табл. 1.3), в связи с чем их еще называют

«волшебными аминокислотами». Главное назначение аминокислот - это участие в построении белковых молекул организма. Но кроме этого аминокислоты самостоятельно выполняют разнообразные функции, представленные в табл. 1.3.

Часть этих аминокислот, а именно 12, могут синтезироваться в организме человека в достаточном или ограниченном количестве. Аминокислоты, которые синтезируются в организме в достаточном количестве, называются заменимыми аминокислотами. К ним относятся аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин. Аминокислоты, которые синтезируются в организме в ограниченном количестве, получили название частично заменимые аминокислоты. Такими аминокислотами являются аргинин и гистидин, у взрослого человека они синтезируются в необходимом количестве, а у детей - в недостаточном.

Таблица 1.3

Краткая характеристика аминокислот

Название	Функция	Источник	Потребность, г

Заменимые аминокислоты
Аланин	Превращается в печени в глюкозу, участвуя в процессе глюконеогенеза	Крупа овсяная, крупа рисовая, молоко и молочные продукты, говядина, лосось
Аргинин	Участвует в белковом обмене (орнитиновый цикл). Ускоряет заживление ран. Препятствует образованию опухолей. Очищает печень, укрепляет иммунную систему	Грецкие орехи, кедровые орехи, семена тыквы, семена подсолнечника, семена кунжута, соевые бобы, молоко, мясо, рыба
Аспарагин	Участвует в реакциях пере- аминирования. Играет важную роль в синтезе аммиака. Предшественник аспарагиновой кислоты	Бобовые, спаржа, томаты, орехи, семена, молоко, мясо, яйца, рыба, морепродукты
Аспарагиновая кислота	Участвует в процессе глюконеогенеза и последующем запасании гликогена, в процессах синтеза ДНК и РНК. Ускоряет выработку иммуноглобулинов	Картофель, кокос, орехи, говядина, сыр,яйца

Продолжение

Название	Функция	Источник	Потребность, г

Гистидин	Участвует в формировании иммунного ответа, в процессах кроветворения	Злаки, рис, мясо
Глицин	Участвует в выработке гормонов. Является сырьем для производства других аминокислот. Тормозит передачу нервных импульсов. Активизирует работу иммунной системы	Петрушка, мясные продукты, молочные продукты, рыба
Глутамин	Является предшественником глутаминовой кислоты. Участвует в работе клеток тонкого кишечника и иммунной системы. Улучшает память	Картофель, зерновые, соя,орехи грецкие, свинина, говядина, молоко
Глутаминовая кислота	Играет главную роль в азотистом обмене. Принимает участие в переносе ионов калия в клетках центральной нервной системы и обезвреживает аммиак. Участвует в нормализации сахара в крови	Шпинат, мясо, молоко, рыба, сыр
Пролин	Принимает участие в синтезе коллагена. Способствует заживлению ран, улучшает структуру кожи	Мясо, молочные продукты, рыба, яйца
Серин	Участвует в образовании активных центров ряда ферментов, синтезе аминокислот. Требуется для обмена жирных кислот и жиров	Молочные продукты
Тирозин	Участвует в биосинтезе меланинов, дофамина, адреналина, гормонов щитовидной железы. Стимулирует деятельность головного мозга	Семена кунжута, семена тыквы, миндальные орехи, фрукты, молочные продукты

Продолжение

Название	Функция	Источник	Потребность, г

Цистеин	Участвует в формировании третичной структуры белковых молекул. Обладает антиоксидантными, антиканцерогенными и детоксикант- ными свойствами. Участвует в жировом обмене	Лук, чеснок, красный перец, молочные продукты, мясо, рыба (лосось), сыр
Незаменимые аминокислоты
Валин	Стимулирует умственную деятельность, активность и координацию. Источник энергии для мышц.	Молочные продукты, мясо, икра, зерна, хлебные злаки, бобовые, грибы, орехи
Изолейцин	Нормализует функции центральной нервной системы	Молочные продукты, мясо, рыба, яйца, орехи, соя, рожь, чечевица
Лейцин	Способствует восстановлению костей, кожи, мышц. Понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста. Важное промежуточное звено в синтезе холестерина	Бобовые, рис, пшеница, орехи, мясо
Лизин	Участвует в кальциевом обмене, в формировании коллагена. Требуется для роста, восстановления тканей, синтеза гормонов, антител	Картофель, яблоки, молочные продукты, мясо, рыба, сыр
Метионин	Участвует в обмене жиров, витаминов, фосфолипидов. Необходим для формирования волос, кожи, ногтей. Оказывает липотропное действие	Кукуруза, творог, яйца, рыба (судак, сом, севрюга, треска), печень
Треонин	Препятствует отложению жира в печени. Способствует образованию коллагена, эластина и белков зубной эмали. Усиливает иммунную защиту	Орехи, семена, бобовые, молочные продукты, яйца, мясо, рыба (лосось), растительные продукты

Оставшиеся восемь аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать с пищей, поэтому они получили название незаменимые аминокислоты. К ним относятся валин, изолейцин, лейцин, лизин, треонин, триптофан, фенилаланин и метионин. И отдельно следует выделить две аминокислоты - тирозин и цистеин, которые относятся к частично заменимым, но не потому, что организм не в состоянии их синтезировать, а потому, что для образования этих аминокислот необходимы незаменимые аминокислоты. Тирозин синтезируется из фенилаланина, а для образования цистеина необходима сера, которую он заимствует у метионина. Изложенную информацию можно иллюстрировать схемой, представленной на рис. 1.5.

Белки являются сложными органическими соединениями, состоящими из аминокислот. Химический анализ показал, что белки состоят из следующих элементов:

Углерод 50-55 %

Водород 6-7 %

Кислород 21-23 %

Азот 15-17 %

Сера 0,3-2,5 %.

В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и др. макро- и микровещества.

Содержание основных химических элементов может различаться в отдельных белках, исключение составляет азот, среднее количество которого характеризуется наибольшим постоянством и составляет 16 %. В связи с этим существует способ определения количества белка по входящему в его состав азоту. Зная, что 6,25 грамм белка содержит 1 грамм азота, можно найти количество белка, умножив найденное количество азота на коэффициент 6,25.

2. 4. Аминокислоты.

Аминокислоты – карбоновые кислоты альфа-углеродный атом водорода которых замещен на аминогруппу. Белки состоят из аминокислот. В настоящее время известно более 200 различных аминокислот. В организме человека их около 60, а в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют природными или протеиногенными. 19 из них являются альфа-аминокислотами, это означает, что аминогруппа присоединена к альфа-углеродному атому карбоновой кислоты. Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом.

Только аминокислота пролин не соответствует этой формуле, её относят к иминокислотам.

Химические названия аминокислот, для краткости сокращают, например, глутаминовая кислота ГЛУ, серин СЕР и т.д. для записи первичной структуры белков в последнее время стали пользоваться только однобуквенными символами.

Во всех аминокислотах есть общие группировки: -СН2, -NН2, -СООН, они придают общие химические свойства белкам, и радикалы, химическая природа которых разнообразна. Именно они определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Классификации аминокислот основана на их физико-химических свойствах.

По строению радикалов:

Циклические - гомоциклические ФЕН, ТИР, гетероциклические ТРИ, ГИС.

Ациклические – моноаминомонокарбоновые ГЛИ, АЛА, СЕР, ЦИС, ТРЕ, МЕТ, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕЙ,НЛЕЙ, моноаминодикарбоновые АСП, ГЛУ, диаминомонокарбоновые ЛИЗ, АРГ.

По образованию в организме:

Заменимые – могут синтезироваться в организме из веществ белковой и небелковой природы.

Незаменимые – не могут синтезироваться в организме, поэтому должны поступать только с пищей – все циклические аминокислоты, ТРЕ, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕЙ.

Биологическое значение аминокислот:

Входят в состав белков организма человека.

Входят в состав пептидов организма человека.

Из аминокислот образованы в организме многие низкомолекулярные биологически активные вещества: ГАМК, биогенные амины и т.д.

Часть гормонов в организме – производные аминокислот (гормоны щитовидной железы, адреналин).

Предшественники азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот.

Предшественники порфиринов, идущих на биосинтез гема для гемоглобина и миоглобина.

Предшественники азотистых оснований, входящих в состав сложных липидов (холина, этаноламина).

Участвуют в биосинтезе медиаторов в нервной системе (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин и др.).

Свойства аминокислот:

Хорошо растворимы в воде.

В водном растворе существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы. Равновесие зависит от рН среды.

NH3-CH-COOH NH3-CH-COO NH2-CH-COO

R + ОН R R + Н

Катионная форма Биполярный ион Анионная форма

Щелочная среда рН Кислая среда

Способны двигаться в электрическом поле, что используется для разделения аминокислот с помощью электрофореза.

Проявляют амфотерные свойства.

Могут играть роль буферной системы, т.к. могут реагировать как слабое основание и слабая кислота.