Milyen anyagok alkotják a fehérjéket. Milyen elemek alkotják a fehérjéket és milyen tulajdonságaik vannak? A monoamino-dikarbonsavak egy amino- és két karboxilcsoportot tartalmaznak, és vizes oldatban savas reakciót adnak.

A cikk tartalma

FEHÉRJEK (1. cikk)- minden élő szervezetben jelen lévő biológiai polimerek osztálya. A fehérjék részvételével zajlanak a főbb folyamatok, amelyek biztosítják a szervezet létfontosságú tevékenységét: légzés, emésztés, izomösszehúzódás, idegimpulzusok átvitele. Az élőlények csontszövete, bőre, szőrzete, szarvképződményei fehérjékből állnak. A legtöbb emlős esetében a szervezet növekedése és fejlődése a fehérjéket élelmiszer-összetevőként tartalmazó termékek miatt következik be. A fehérjék szerepe a szervezetben, és ennek megfelelően szerkezetük is nagyon változatos.

A fehérjék összetétele.

Minden fehérje polimer, amelynek láncai aminosavak fragmenseiből állnak össze. Az aminosavak olyan szerves vegyületek, amelyek összetételükben (a névnek megfelelően) egy NH 2 aminocsoportot és egy szerves savat tartalmaznak, pl. karboxil-, COOH-csoport. A létező aminosavak teljes választékából (elméletileg a lehetséges aminosavak száma korlátlan) csak azok vesznek részt a fehérjék képzésében, amelyeknek az aminocsoport és a karboxilcsoport között csak egy szénatomja van. Általában a fehérjék képződésében részt vevő aminosavak a következő képlettel ábrázolhatók: H 2 N–CH(R)–COOH. A szénatomhoz kapcsolódó R csoport (az amino- és karboxilcsoport közötti) határozza meg a fehérjéket alkotó aminosavak közötti különbséget. Ez a csoport csak szén- és hidrogénatomokból állhat, de gyakrabban tartalmaz a C és H mellett különféle funkcionális (további átalakulásra képes) csoportokat, például HO-, H 2 N- stb. opció, ha R = H.

Az élőlények szervezetei több mint 100 különböző aminosavat tartalmaznak, azonban nem mindegyiket használják fel a fehérjék felépítéséhez, hanem csak 20-at, az úgynevezett "alapvetőt". táblázatban. Az 1. ábrán látható a nevük (a legtöbb név történetileg alakult ki), a szerkezeti képlet, valamint a széles körben használt rövidítés. Az összes szerkezeti képlet a táblázatban úgy van elrendezve, hogy az aminosav fő fragmentuma a jobb oldalon legyen.

1. táblázat: A FEHÉRJÉKKÉPZÉSBEN RÉSZVEVŐ AMINOSAVAK

Név	Szerkezet	Kijelölés
GLICIN		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		TENGELY
LEUCIN		LEI
ISOLEUCIN		ILE
SERIN		SER
TREONIN		TRE
CISZTEIN		CIS
METIONIN		TALÁLKOZOTT
LIZIN		LIZ
ARGININ		ARG
ASZPARAGÁNSAV		ACH
ASZPARAGIN		ACH
GLUTAMINSAV		GLU
GLUTAMIN		GLN
fenilalanin		hajszárító
TIROZIN		TIR
triptofán		HÁROM
HISTIDINE		GIS
PROLINE		PRO
A nemzetközi gyakorlatban a felsorolt ​​aminosavak latin hárombetűs vagy egybetűs rövidítésekkel történő rövidített megnevezése elfogadott, például glicin - Gly vagy G, alanin - Ala vagy A.

E húsz aminosav közül (1. táblázat) csak a prolin tartalmaz NH-csoportot (NH 2 helyett) a COOH-karboxilcsoport mellett, mivel az a ciklusos fragmens része.

Nyolc, szürke alapon táblázatban elhelyezett aminosavat (valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, lizin, fenilalanin és triptofán) esszenciálisnak nevezünk, mivel ezeket a szervezetnek folyamatosan fehérje táplálékkal kell megkapnia a normális növekedéshez és fejlődéshez.

Az aminosavak szekvenciális kapcsolódása következtében fehérjemolekula jön létre, míg az egyik sav karboxilcsoportja kölcsönhatásba lép a szomszédos molekula aminocsoportjával, ennek eredményeként –CO–NH– peptidkötés és víz jön létre. molekula szabadul fel. ábrán Az 1. ábra az alanin, valin és glicin soros kapcsolatát mutatja.

Rizs. egy AMINOSAVAK SOROS CSATLAKOZTATÁSA fehérjemolekula képződése során. A polimerlánc fő irányának a H 2 N terminális aminocsoporttól a COOH terminális karboxilcsoportig vezető utat választottuk.

A fehérjemolekula szerkezetének tömör leírására a polimerlánc kialakításában szerepet játszó aminosavak rövidítéseit (1. táblázat, harmadik oszlop) használjuk. ábrán látható molekula fragmentuma. 1 a következőképpen van írva: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

A fehérjemolekulák 50-1500 aminosavat tartalmaznak (a rövidebb láncokat polipeptideknek nevezzük). A fehérje egyéniségét a polimerláncot alkotó aminosavak halmaza, és nem kevésbé fontos a lánc mentén történő váltakozásuk sorrendje határozza meg. Például az inzulinmolekula 51 aminosavból áll (ez az egyik legrövidebb láncú fehérje), és két, egymással összefüggő, nem egyenlő hosszúságú párhuzamos láncból áll. Az aminosav-fragmensek szekvenciája a 2. ábrán látható. 2.

Rizs. 2 INzulin Molekula, 51 aminosavból épült, ugyanazon aminosavak töredékei a megfelelő háttérszínnel vannak jelölve. A láncban található cisztein aminosavmaradékok (rövidítve CIS) diszulfidhidakat képeznek -S-S-, amelyek két polimer molekulát kapcsolnak össze, vagy egy láncon belül jumpereket képeznek.

A cisztein aminosav molekulái (1. táblázat) reaktív szulfhidridcsoportokat tartalmaznak -SH, amelyek kölcsönhatásba lépnek egymással, diszulfidhidakat képezve -S-S-. A cisztein szerepe a fehérjék világában különleges, részvételével keresztkötések jönnek létre a polimer fehérjemolekulák között.

Az aminosavak polimer láncba kapcsolódása élő szervezetben, nukleinsavak szabályozása alatt történik, ezek biztosítják a szigorú összeállítási sorrendet és szabályozzák a polimer molekula fix hosszát ( cm. NUKLEINSAVAK).

A fehérjék szerkezete.

A fehérjemolekula összetételét, amely váltakozó aminosavak formájában jelenik meg (2. ábra), a fehérje elsődleges szerkezetének nevezzük. Hidrogénkötések jönnek létre a polimerláncban található HN iminocsoportok és a CO karbonilcsoportok között. cm. HIDROGÉNKÖTÉS), ennek eredményeként a fehérjemolekula egy bizonyos térbeli formát, úgynevezett másodlagos szerkezetet kap. A fehérjék másodlagos szerkezetének két típusa a leggyakoribb.

Az első lehetőség, az úgynevezett α-hélix, egy polimer molekulán belüli hidrogénkötések felhasználásával valósul meg. A molekula geometriai paraméterei, amelyeket a kötéshosszak és a kötésszögek határoznak meg, olyanok, hogy a H-N és a C=O csoportoknál lehetséges hidrogénkötések kialakulása, amelyek között két H-N-C=O peptid fragmentum található (3. ábra). .

ábrán látható polipeptidlánc összetétele. 3 rövidítve a következőképpen van írva:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

A hidrogénkötések összehúzódása következtében a molekula hélix - az úgynevezett α-hélix - formáját ölti, a polimerláncot alkotó atomokon áthaladó ívelt spirális szalagként ábrázolják (4. ábra).

Rizs. négy EGY FEHÉRJE MOLEKULA 3D MODELLJEα-hélix formájában. A hidrogénkötéseket zöld szaggatott vonalak jelzik. A spirál hengeres alakja bizonyos forgásszögben látható (a hidrogénatomok az ábrán nem láthatók). Az egyes atomok színét a nemzetközi szabályoknak megfelelően adják meg, amelyek a szénatomokhoz feketét, a nitrogénhez kéket, az oxigénhez pirosat, a kénhez pedig sárgát ajánlanak (az ábrán nem látható hidrogénatomoknál a fehér szín javasolt, jelen esetben a a teljes szerkezet sötét alapon ábrázolva).

A másodlagos szerkezet egy másik változata, az úgynevezett β-struktúra szintén hidrogénkötések részvételével jön létre, a különbség az, hogy két vagy több párhuzamosan elhelyezkedő polimerlánc H-N és C=O csoportja kölcsönhatásba lép egymással. Mivel a polipeptid láncnak van iránya (1. ábra), változatok lehetségesek, ha a láncok iránya azonos (párhuzamos β-struktúra, 5. ábra), vagy ellentétes (antiparallel β-struktúra, 6. ábra). .

A β-struktúra kialakításában különböző összetételű polimerláncok vehetnek részt, míg a polimerláncot keretező szerves csoportok (Ph, CH 2 OH stb.) a legtöbb esetben másodlagos szerepet játszanak, a H-N és C kölcsönös elrendeződésében. =O csoport a döntő. Mivel a H-N és C=O csoportok a polimer lánchoz képest különböző irányokba irányulnak (az ábrán felfelé és lefelé), lehetővé válik három vagy több lánc egyidejű kölcsönhatása.

ábrán látható első polipeptid lánc összetétele. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

A második és harmadik lánc összetétele:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

ábrán látható polipeptid láncok összetétele. 6, ugyanaz, mint a 6. ábrán. Az 5. ábrán a különbség az, hogy a második lánc ellenkező irányú (az 5. ábrához képest).

Egy molekulán belül lehetséges β-struktúra kialakítása, amikor egy bizonyos szakaszon a láncrészlet 180°-kal elfordultnak bizonyul, ebben az esetben egy molekula két ága ellentétes irányú, ennek eredményeként antiparallel. β-struktúra alakul ki (7. ábra).

ábrán látható szerkezet. ábrán látható 7 lapos képen. 8 háromdimenziós modell formájában. A β-struktúra szakaszait leegyszerűsítve általában lapos hullámos szalaggal jelölik, amely áthalad a polimerláncot alkotó atomokon.

Számos fehérje szerkezetében váltakoznak az α-hélix és a szalagszerű β-struktúrák szakaszai, valamint egyetlen polipeptidlánc. Kölcsönös elrendeződésüket és váltakozásukat a polimerláncban a fehérje harmadlagos szerkezetének nevezzük.

A fehérjék szerkezetének ábrázolására szolgáló módszereket az alábbiakban mutatjuk be, példaként a krambin növényi fehérje felhasználásával. A fehérjék szerkezeti képletei, amelyek gyakran akár több száz aminosav fragmentumot is tartalmaznak, összetettek, nehézkesek és nehezen érthetőek, ezért néha egyszerűsített szerkezeti képleteket alkalmaznak - a kémiai elemek szimbólumai nélkül (9. ábra, A lehetőség), de ugyanakkor. idő alatt megtartják a vegyértékvonások színét a nemzetközi szabályoknak megfelelően (4. ábra). Ebben az esetben a képlet nem lapos, hanem térbeli képen jelenik meg, ami megfelel a molekula valós szerkezetének. Ez a módszer lehetővé teszi például a diszulfidhidak megkülönböztetését (hasonlóan az inzulin hidakhoz, 2. ábra), a lánc oldalsó keretében lévő fenilcsoportokat stb. A molekulák képe háromdimenziós modellek formájában (rudakkal összekapcsolt golyók) valamivel világosabb (9. ábra, B opció). Azonban mindkét módszer nem teszi lehetővé a harmadlagos szerkezet kimutatását, ezért Jane Richardson amerikai biofizikus azt javasolta, hogy az α-struktúrákat spirálisan csavart szalagokként (lásd 4. ábra), a β-struktúrákat lapos hullámos szalagokként (8. ábra) és összekötőként ábrázolják. ezek egyetlen láncok - vékony kötegek formájában, minden szerkezettípusnak saját színe van. A fehérje harmadlagos szerkezetének ábrázolására szolgáló módszert ma már széles körben alkalmazzák (9. ábra, B változat). Néha a nagyobb információtartalom érdekében egy harmadlagos szerkezetet és egy egyszerűsített szerkezeti képletet együtt mutatnak be (9. ábra, D változat). A Richardson által javasolt módszernek vannak módosításai is: az α-hélixeket hengerként ábrázolják, a β-struktúrákat pedig lapos nyilak formájában, amelyek a lánc irányát jelzik (9. ábra, E lehetőség). Kevésbé elterjedt az a módszer, amikor a teljes molekulát kötegként ábrázolják, ahol az egyenlőtlen szerkezeteket különböző színek különböztetik meg, a diszulfidhidakat pedig sárga hídként ábrázolják (9. ábra, E változat).

Az észlelésre a B lehetőség a legkényelmesebb, amikor a harmadlagos szerkezet ábrázolásakor a fehérje szerkezeti jellemzői (aminosav fragmentumok, váltakozási sorrendjük, hidrogénkötések) nincsenek feltüntetve, miközben feltételezzük, hogy minden fehérje tartalmaz „részleteket” húsz aminosavból álló standard készletből (1. táblázat). A harmadlagos struktúra ábrázolásánál a fő feladat a másodlagos struktúrák térbeli elrendezésének és váltakozásának bemutatása.

Rizs. 9 A CRUMBIN FEHÉRJÉNEK FELÉPÍTÉSÉNEK KÜLÖNBÖZŐ VÁLTOZATOK.
Az A egy szerkezeti képlet egy térbeli képben.
B - szerkezet háromdimenziós modell formájában.
B a molekula harmadlagos szerkezete.
G - az A és B lehetőség kombinációja.
E - a tercier szerkezet egyszerűsített képe.
E - tercier szerkezet diszulfid hidakkal.

Az érzékeléshez a legkényelmesebb egy háromdimenziós harmadlagos struktúra (B lehetőség), amely megszabadul a szerkezeti képlet részleteitől.

A harmadlagos szerkezetű fehérjemolekula általában egy bizonyos konfigurációt vesz fel, amelyet poláris (elektrosztatikus) kölcsönhatások és hidrogénkötések alakítanak ki. Ennek eredményeként a molekula kompakt tekercs formáját ölti - globuláris fehérjék (globulák, lat. labda), vagy fonalas - fibrilláris fehérjék (fibra, lat. rost).

A gömb alakú szerkezetre példa a fehérje albumin, a csirke tojás fehérje az albuminok osztályába tartozik. Az albumin polimer lánca főleg alaninból, aszparaginsavból, glicinből és ciszteinből áll össze, bizonyos sorrendben váltakozva. A harmadlagos szerkezet α-hélixeket tartalmaz, amelyeket egyetlen lánc köt össze (10. ábra).

Rizs. tíz AZ ALBUMIN GLOBULÁRIS SZERKEZETE

A fibrilláris szerkezetre példa a fibroin fehérje. Nagy mennyiségben tartalmaznak glicin-, alanin- és szerin-maradékot (minden második aminosav-maradék glicin); szulfhidridcsoportokat tartalmazó cisztein-maradékok hiányoznak. A fibroin, a természetes selyem és pókháló fő összetevője, egyetlen lánccal összekapcsolt β-struktúrákat tartalmaz (11. ábra).

Rizs. tizenegy FIBRILLÁRIS FEHÉRJE FIBROIN

Egy bizonyos típusú harmadlagos struktúra kialakításának lehetősége a fehérje elsődleges szerkezetében rejlik, pl. előre meghatározott aminosavak váltakozási sorrendje szerint. Az ilyen maradékok bizonyos halmazaiból túlnyomórészt α-hélixek keletkeznek (ilyen halmazok elég sok van), egy másik halmaz β-struktúrák megjelenéséhez vezet, az egyes láncokat összetételük jellemzi.

Egyes fehérjemolekulák harmadlagos szerkezetük megtartása mellett képesek nagy szupramolekuláris aggregátumokká egyesülni, miközben poláris kölcsönhatások, valamint hidrogénkötések tartják össze őket. Az ilyen képződményeket a fehérje kvaterner szerkezetének nevezik. Például a ferritin fehérje, amely főleg leucinból, glutaminsavból, aszparaginsavból és hisztidinből áll (a ferricin mind a 20 aminosavat tartalmazza változó mennyiségben), négy párhuzamosan elhelyezkedő α-hélix harmadlagos szerkezetét alkotja. Amikor a molekulákat egyetlen együttessé egyesítjük (12. ábra), kvaterner szerkezet jön létre, amely akár 24 ferritin molekulát is tartalmazhat.

12. ábra A GLOBULÁRIS FEHÉRJE FERITIN QUATERNÁRIS SZERKEZETE KIALAKULÁSA

A szupramolekuláris képződmények másik példája a kollagén szerkezete. Ez egy fibrilláris fehérje, amelynek láncai főként glicinből épülnek fel, prolinnal és lizinnel váltakozva. A szerkezet egyláncokat, hármas α-hélixeket tartalmaz, váltakozva párhuzamos kötegekbe halmozott szalagszerű β-struktúrákkal (13. ábra).

13. ábra A KOLLAGÉN FIBRILLÁRIS FEHÉRJÉNEK SZUPRAMOLEKULÁRIS SZERKEZETE

A fehérjék kémiai tulajdonságai.

Szerves oldószerek hatására egyes baktériumok salakanyagai (tejsavas fermentáció) vagy a hőmérséklet emelkedésével a másodlagos és harmadlagos struktúrák tönkremennek anélkül, hogy elsődleges szerkezetüket károsítanák, ennek következtében a fehérje elveszíti oldhatóságát és biológiai aktivitását. A folyamatot denaturációnak nevezik, vagyis a természetes tulajdonságok elvesztését, például a savanyú tej alvadását, a főtt csirketojás alvadt fehérjéjét. Magas hőmérsékleten az élő szervezetek fehérjéi (különösen a mikroorganizmusok) gyorsan denaturálódnak. Az ilyen fehérjék nem tudnak részt venni a biológiai folyamatokban, ennek következtében a mikroorganizmusok elpusztulnak, így a főtt (vagy pasztőrözött) tej tovább tárolható.

A fehérjemolekula polimerláncát alkotó H-N-C=O peptidkötések savak vagy lúgok jelenlétében hidrolizálódnak, és a polimer lánc megszakad, ami végső soron az eredeti aminosavak kialakulásához vezethet. Az α-hélixekben vagy β-struktúrákban lévő peptidkötések ellenállóbbak a hidrolízissel és a különféle kémiai támadásokkal szemben (az egyláncok azonos kötéseihez képest). A fehérjemolekula finomabb szétszedését alkotó aminosavakra vízmentes közegben hidrazin H 2 N–NH 2 segítségével végezzük, míg az utolsó kivételével minden aminosav-fragmens a karbonsav-hidrazidok ún. a C (O)–HN–NH 2 töredék (14. ábra).

Rizs. tizennégy. POLIPEPTID HAJÁS

Egy ilyen elemzés információt szolgáltathat egy fehérje aminosav-összetételéről, de fontosabb, hogy ismerjük a szekvenciát egy fehérjemolekulában. Az egyik széles körben használt módszer erre a célra a fenil-izotiocianát (FITC) hatása a polipeptid láncra, amely lúgos közegben a polipeptidhez kötődik (az aminocsoportot tartalmazó végről), és amikor a közeg reakciója megváltozik. savasra, leválik a láncról, és magával viszi egy aminosav fragmentumát (15. ábra).

Rizs. tizenöt SZEKVENCIÁLIS POLIPEPTID Hasítás

Számos speciális módszert fejlesztettek ki egy ilyen elemzéshez, beleértve azokat is, amelyek a fehérje molekulát a karboxil végétől kezdik „szétszedni” alkotóelemeire.

Az S-S keresztirányú diszulfidhidak (amelyek cisztein-maradékok kölcsönhatásával jönnek létre, 2. és 9. ábra) felhasadnak, és különböző redukálószerek hatására HS-csoportokká alakulnak. Az oxidálószerek (oxigén vagy hidrogén-peroxid) hatása ismét diszulfidhidak kialakulásához vezet (16. ábra).

Rizs. 16. Diszulfid hidak hasítása

A fehérjékben további keresztkötések létrehozásához az amino- és karboxilcsoportok reaktivitását használják. A különböző kölcsönhatásokhoz jobban hozzáférhetők azok az aminocsoportok, amelyek a lánc oldalkeretében találhatók - lizin, aszparagin, lizin, prolin fragmentumok (1. táblázat). Amikor az ilyen aminocsoportok kölcsönhatásba lépnek a formaldehiddel, kondenzációs folyamat megy végbe, és kereszthidak –NH–CH2–NH– jelennek meg (17. ábra).

Rizs. 17 TOVÁBBI TRANSZVERZÁLIS HIDAK LÉTREHOZÁSA A FEHÉRJÉMOLEKULÁK KÖZÖTT.

A fehérje terminális karboxilcsoportjai képesek reagálni egyes többértékű fémek komplex vegyületeivel (gyakrabban krómvegyületeket használnak), és keresztkötések is előfordulnak. Mindkét eljárást alkalmazzák a bőr cserzésénél.

A fehérjék szerepe a szervezetben.

A fehérjék szerepe a szervezetben változatos.

Enzimek(erjedés lat. - fermentáció), másik nevük az enzimek (en zumh görög. - élesztőben) - ezek katalitikus aktivitású fehérjék, amelyek több ezerszeresére képesek növelni a biokémiai folyamatok sebességét. Az enzimek hatására az élelmiszerek alkotóelemei: a fehérjék, zsírok és szénhidrátok egyszerűbb vegyületekké bomlanak le, amelyekből aztán új makromolekulák szintetizálódnak, amelyek egy-egy szervezet számára szükségesek. Az enzimek a szintézis számos biokémiai folyamatában is részt vesznek, például a fehérjék szintézisében (egyes fehérjék segítenek másokat előállítani). Cm. ENZIMEK

Az enzimek nemcsak nagy hatékonyságú katalizátorok, hanem szelektívek is (szigorúan az adott irányba irányítják a reakciót). Jelenlétükben a reakció közel 100%-os kitermeléssel megy végbe, melléktermékek képződése nélkül, ugyanakkor az áramlási viszonyok enyhék: az élő szervezet normál légköri nyomása és hőmérséklete. Összehasonlításképpen, az ammónia szintézise hidrogénből és nitrogénből aktivált vaskatalizátor jelenlétében 400-500 °C-on és 30 MPa nyomáson történik, az ammónia hozama ciklusonként 15-25%. Az enzimeket felülmúlhatatlan katalizátoroknak tekintik.

Az enzimek intenzív kutatása a 19. század közepén kezdődött, mára több mint 2000 különböző enzimet vizsgáltak, ez a fehérjék legváltozatosabb osztálya.

Az enzimek nevei a következők: a reagens neve, amellyel az enzim kölcsönhatásba lép, vagy a katalizált reakció neve az -aza végződéssel egészül ki, például az argináz lebontja az arginint (1. táblázat), a dekarboxiláz katalizálja a dekarboxilációt, azaz CO 2 eltávolítása a karboxilcsoportból:

– COOH → – CH + CO 2

Az enzim szerepének pontosabb jelzése érdekében gyakran a reakció tárgyát és típusát is feltüntetik a nevében, például az alkohol-dehidrogenáz egy olyan enzim, amely dehidrogenálja az alkoholokat.

Egyes, meglehetősen régen felfedezett enzimek esetében megmaradt a történelmi név (az -aza végződés nélkül), például a pepszin (pepsis, görög. emésztés) és tripszin (thrypsis). görög. cseppfolyósítás), ezek az enzimek lebontják a fehérjéket.

A rendszerezéshez az enzimeket nagy osztályokba vonják össze, az osztályozás a reakció típusa alapján történik, az osztályokat az általános elv szerint nevezik el - a reakció neve és a végződés - aza. Az alábbiakban felsorolunk néhány ilyen osztályt.

Oxidoreduktáz redox reakciókat katalizáló enzimek. Az ebbe az osztályba tartozó dehidrogenázok protontranszfert hajtanak végre, például az alkohol-dehidrogenáz (ADH) az alkoholokat aldehidekké oxidálja, az aldehidek ezt követő karbonsavakká történő oxidációját az aldehid-dehidrogenázok (ALDH) katalizálják. Mindkét folyamat az etanol ecetsavvá történő feldolgozása során megy végbe a szervezetben (18. ábra).

Rizs. tizennyolc AZ ETANOL KÉT FOKOZÓS OXIDÁLÁSA az ecetsavhoz

Nem az etanolnak van kábító hatása, hanem az acetaldehid köztiterméknek, minél alacsonyabb az ALDH enzim aktivitása, annál lassabban megy át a második szakasz - az acetaldehid oxidációja ecetsavvá, és minél hosszabb és erősebb a lenyelésből származó bódító hatás. etanolból. Az elemzés kimutatta, hogy a sárga faj képviselőinek több mint 80%-a viszonylag alacsony ALDH-aktivitást mutat, és ezért jelentősen súlyosabb alkoholtoleranciát mutat. Az ALDH veleszületett csökkent aktivitásának az az oka, hogy az „attenuált” ALDH molekulában a glutaminsav egy része lizin fragmentumokra cserélődik (1. táblázat).

Transzferázok- olyan enzimek, amelyek funkciós csoportok átvitelét katalizálják, például a transzimináz egy aminocsoport átvitelét katalizálja.

Hidrolázok A hidrolízist katalizáló enzimek. A korábban említett tripszin és pepszin a peptidkötéseket hidrolizálja, a lipázok pedig az észterkötést hasítják a zsírokban:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- a nem hidrolitikus módon lejátszódó reakciókat katalizáló enzimek, az ilyen reakciók eredményeként a C-C, C-O, C-N kötések felszakadnak és új kötések jönnek létre. A dekarboxiláz enzim ebbe az osztályba tartozik

Izomerázok- izomerizációt katalizáló enzimek, például a maleinsav fumársavvá történő átalakulását (19. ábra), ez egy példa a cisz-transz izomerizációra (lásd ISOMERIA).

Rizs. 19. MALEINSAV IZOMERIZÁLÁSA fumársavba az enzim jelenlétében.

Az enzimek munkája során betartják azt az általános elvet, amely szerint az enzim és a gyorsított reakció reagense között mindig van szerkezeti megfelelés. Az enzimdoktrína egyik megalapítójának, E. Fishernek a figuratív kifejezése szerint a reagens úgy közelít az enzimhez, mint a zár kulcsa. Ebben a tekintetben minden enzim egy bizonyos kémiai reakciót vagy azonos típusú reakciók csoportját katalizálja. Néha egy enzim egyetlen vegyületre is hathat, például az ureázra (uron görög. - vizelet) csak a karbamid hidrolízisét katalizálja:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

A legfinomabb szelektivitást azok az enzimek mutatják, amelyek megkülönböztetik az optikailag aktív antipódokat - bal- és jobbkezes izomereket. Az L-argináz csak a balra forgató argininre hat, és nincs hatással a jobbra forgató izomerre. Az L-laktát-dehidrogenáz csak a tejsav balra forgató észtereire, az úgynevezett laktátokra (lactis) hat lat. tej), míg a D-laktát-dehidrogenáz csak a D-laktátokat bontja le.

A legtöbb enzim nem egy, hanem rokon vegyületcsoportra hat, például a tripszin "előnyben részesíti" a lizin és az arginin által alkotott peptidkötések hasítását (1. táblázat).

Egyes enzimek, például a hidrolázok katalitikus tulajdonságait kizárólag magának a fehérjemolekulának a szerkezete határozza meg, az enzimek egy másik osztálya - az oxidoreduktázok (például az alkohol-dehidrogenáz) csak olyan nem fehérje molekulák jelenlétében lehetnek aktívak. őket - vitaminok, amelyek aktiválják a Mg-t, Ca-t, Zn-t, Mn-t és a nukleinsavak fragmentumait (20. ábra).

Rizs. húsz ALKOHOLD-DEHIDROGENÁZ Molekula

A transzportfehérjék különféle molekulákat vagy ionokat kötnek meg és szállítanak a sejtmembránokon keresztül (a sejten belül és kívül egyaránt), valamint egyik szervből a másikba.

Például a hemoglobin megköti az oxigént, amikor a vér áthalad a tüdőn, és eljuttatja azt a test különböző szöveteihez, ahol oxigén szabadul fel, majd az élelmiszer-összetevők oxidálására használják fel, ez a folyamat energiaforrásként szolgál (néha az élelmiszer "elégetése" a testet használnak).

A fehérje részen kívül a hemoglobin egy komplex vasvegyületet tartalmaz egy ciklikus porfirin molekulával (porphyros) görög. - lila), amely meghatározza a vér vörös színét. Ez a komplexum (21. ábra balra) tölti be az oxigénhordozó szerepét. A hemoglobinban a vas-porfirin komplex a fehérjemolekulán belül helyezkedik el, és poláris kölcsönhatások, valamint a fehérje részét képező hisztidin nitrogénjével való koordinációs kötés révén tartják meg (1. táblázat). A hemoglobin által hordozott O2-molekula koordinációs kötéssel kapcsolódik a vasatomhoz a hisztidinhez kapcsolódó oldallal ellentétes oldalról (21. ábra, jobbra).

Rizs. 21 A VAS KOMPLEX FELÉPÍTÉSE

A komplexum felépítése a jobb oldalon látható háromdimenziós modell formájában. A komplexet egy koordinációs kötés (szaggatott kék vonal) tartja a fehérjemolekulában a Fe atom és a N atom között a hisztidinben, amely a fehérje része. A hemoglobin által hordozott O 2 molekula a síkkomplexum ellentétes országából származó Fe atomhoz koordinálódik (piros szaggatott vonal).

A hemoglobin az egyik legtöbbet tanulmányozott fehérje, egyetlen lánccal összekapcsolt a-hélixekből áll, és négy vaskomplexet tartalmaz. Így a hemoglobin olyan, mint egy terjedelmes csomag négy oxigénmolekula egyszerre történő átvitelére. A hemoglobin formája globuláris fehérjéknek felel meg (22. ábra).

Rizs. 22 A HEMOGLOBIN GLOBULÁRIS FORMÁJA

A hemoglobin fő "előnye", hogy az oxigén hozzáadása és az azt követő szétválás a különböző szövetekbe és szervekbe történő átvitel során gyorsan megtörténik. A szén-monoxid, a CO (szén-monoxid) még gyorsabban kötődik a hemoglobinban lévő Fe-hez, de az O 2 -vel ellentétben nehezen lebontható komplexet képez. Ennek eredményeként az ilyen hemoglobin nem képes megkötni az O 2 -t, ami (nagy mennyiségű szén-monoxid belélegzése esetén) a test fulladás okozta halálához vezet.

A hemoglobin második funkciója a kilélegzett CO 2 átvitele, de nem a vasatom, hanem a fehérje N-csoportjának H 2 -je vesz részt a szén-dioxid átmeneti megkötésének folyamatában.

A fehérjék „teljesítménye” szerkezetüktől függ, például a hemoglobin polipeptidláncában a glutaminsav egyetlen aminosavának valinmaradékkal való helyettesítése (ritkán megfigyelhető veleszületett anomália) sarlósejtes vérszegénységnek nevezett betegséghez vezet.

Vannak olyan transzportfehérjék is, amelyek képesek megkötni a zsírokat, glükózt, aminosavakat, és azokat a sejteken belül és kívül egyaránt szállítani.

A speciális típusú transzportfehérjék nem maguk hordozzák az anyagokat, hanem „transzport szabályozóként” működnek, bizonyos anyagokat átvezetve a membránon (a sejt külső falán). Az ilyen fehérjéket gyakran membránfehérjéknek nevezik. Üreges henger alakúak, és a membrán falába ágyazva bizonyos poláris molekulák vagy ionok bejutását biztosítják a sejtbe. Példa a membránfehérjére a porin (23. ábra).

Rizs. 23 PORN FEHÉRJE

Az élelmiszer- és raktározási fehérjék, ahogy a neve is sugallja, belső táplálékforrásként szolgálnak, gyakrabban a növények és állatok embrióinak, valamint a fiatal szervezetek fejlődésének korai szakaszában. Az étrendi fehérjék közé tartozik az albumin (10. ábra) - a tojásfehérje fő összetevője, valamint a kazein - a tej fő fehérje. A pepszin enzim hatására a kazein megdermed a gyomorban, ami biztosítja a visszatartását az emésztőrendszerben és a hatékony felszívódást. A kazein a szervezet számára szükséges összes aminosav töredékeit tartalmazza.

A ferritinben (12. ábra), amelyet az állatok szövetei tartalmaznak, vasionok raktározódnak.

A mioglobin egyben raktározó fehérje is, amely összetételében és szerkezetében hasonlít a hemoglobinra. A mioglobin főleg az izmokban koncentrálódik, fő szerepe az oxigén tárolása, amit a hemoglobin ad neki. Gyorsan telítődik oxigénnel (sokkal gyorsabban, mint a hemoglobin), majd fokozatosan átadja a különböző szöveteknek.

A strukturális fehérjék védő funkciót látnak el (bőr) vagy megtámasztják – összetartják a testet és erőt adnak (porcok és inak). Fő alkotóelemük a fibrilláris fehérje kollagén (11. ábra), az állatvilág legelterjedtebb fehérje az emlősök szervezetében, a fehérjék össztömegének közel 30%-át teszi ki. A kollagénnek nagy a szakítószilárdsága (a bőr szilárdsága ismert), de a bőrkollagén alacsony keresztkötés-tartalma miatt az állati bőr nyers formában nemigen alkalmas különféle termékek előállítására. A bőr vízben való duzzadásának, száradás közbeni zsugorodásának csökkentésére, valamint vizes állapotban a szilárdság növelésére, kollagénben a rugalmasság növelésére további keresztkötések jönnek létre (15a. ábra), ez az ún. a bőr barnulási folyamata.

Az élő szervezetekben a szervezet növekedési és fejlődési folyamatában keletkezett kollagénmolekulák nem frissülnek, és nem helyettesítik őket újonnan szintetizált molekulákkal. Ahogy a szervezet öregszik, a kollagénben növekszik a keresztkötések száma, ami rugalmasságának csökkenéséhez vezet, és mivel a megújulás nem következik be, életkorral összefüggő változások jelennek meg - a porcok és inak törékenységének növekedése, a kollagén megjelenése. ráncok a bőrön.

Az ízületi szalagok elasztint tartalmaznak, egy szerkezeti fehérjét, amely könnyen két dimenzióban nyúlik meg. A resilin fehérje, amely egyes rovaroknál a szárnyak csuklós rögzítésének helyén található, a legnagyobb rugalmassággal rendelkezik.

Szarvképződmények - haj, köröm, toll, amelyek főleg keratin fehérjéből állnak (24. ábra). Fő különbsége a cisztein-maradványok észrevehető tartalma, amelyek diszulfidhidakat képeznek, ami nagy rugalmasságot (deformáció utáni eredeti alak visszaállításának képességét) ad a hajnak, valamint a gyapjúszöveteknek.

Rizs. 24. FIBILLÁRIS FEHÉRJE KERATIN TÖREDÉKE

Egy keratin tárgy visszafordíthatatlan alakváltozásához először redukálószer segítségével a diszulfidhidakat kell tönkretenni, új formát kell adni, majd oxidálószer segítségével újra létre kell hozni a diszulfidhidakat (ábra 16), így történik például a dauerolás.

A keratin ciszteinmaradék-tartalmának növekedésével és ennek megfelelően a diszulfid hidak számának növekedésével a deformáció képessége eltűnik, ugyanakkor nagy szilárdság jelenik meg (a cisztein fragmensek akár 18% -a) patás állatok és teknőspáncélok szarvai tartalmazzák). Az emlősökben legfeljebb 30 különböző típusú keratin található.

A selyemhernyó hernyók által a gubógöndörödés során, valamint a pókok által a hálószövés során kiválasztott keratinhoz kapcsolódó fibrilláris fehérje fibroin csak egyláncokkal összekapcsolt β-struktúrákat tartalmaz (11. ábra). A keratinnal ellentétben a fibroinban nincsenek keresztirányú diszulfidhidak, nagyon erős a szakítószilárdsága (egyes szövedékminták egységnyi keresztmetszetére vetített szilárdsága nagyobb, mint az acélkábeleké). A keresztkötések hiánya miatt a fibroin rugalmatlan (tudható, hogy a gyapjúszövetek szinte letörölhetetlenek, a selyemszövetek pedig könnyen ráncosodnak).

szabályozó fehérjék.

A szabályozó fehérjék, közismertebb nevén hormonok, különféle élettani folyamatokban vesznek részt. Például az inzulin hormon (25. ábra) két α-láncból áll, amelyeket diszulfid hidak kötnek össze. Az inzulin szabályozza a glükózt érintő anyagcsere-folyamatokat, hiánya cukorbetegséghez vezet.

Rizs. 25 FEHÉRJE INzuLIN

Az agy agyalapi mirigye olyan hormont szintetizál, amely szabályozza a test növekedését. Léteznek szabályozó fehérjék, amelyek szabályozzák a szervezetben a különböző enzimek bioszintézisét.

A kontraktilis és motoros fehérjék adják a test összehúzódási, alakváltoztatási és mozgási képességét, elsősorban izmokról beszélünk. Az izmokban található összes fehérje tömegének 40%-a miozin (mys, myos, görög. - izom). Molekulája egy fibrilláris és egy gömb alakú részt is tartalmaz (26. ábra)

Rizs. 26 MIOZIN Molekula

Az ilyen molekulák 300-400 molekulát tartalmazó nagy aggregátumokká egyesülnek.

Amikor a kalciumionok koncentrációja megváltozik az izomrostokat körülvevő térben, reverzibilis változás következik be a molekulák konformációjában - a lánc alakja megváltozik az egyes fragmentumok vegyértékkötések körüli forgása miatt. Ez izomösszehúzódáshoz és relaxációhoz vezet, a kalciumionok koncentrációjának változására utaló jel az izomrostok idegvégződéseiből származik. A mesterséges izomösszehúzódást elektromos impulzusok okozhatják, ami a kalciumionok koncentrációjának éles változásához vezet, ez az alapja a szívizom stimulálásának a szív munkájának helyreállítására.

A védőfehérjék lehetővé teszik, hogy megvédje a szervezetet a támadó baktériumok, vírusok inváziójától és az idegen fehérjék behatolásától (az idegen testek általános neve antigének). A védőfehérjék szerepét az immunglobulinok (másik nevük az antitestek) látják el, felismerik a szervezetbe behatolt antigéneket és szilárdan kötődnek hozzájuk. Az emlősök szervezetében, így az emberben is, az immunglobulinok öt osztálya található: M, G, A, D és E, szerkezetük, ahogy a név is sugallja, gömb alakú, ráadásul mindegyik hasonló módon épül fel. Az antitestek molekuláris szerveződését az alábbiakban mutatjuk be, példaként a G osztályú immunglobulin felhasználásával (27. ábra). A molekula négy polipeptid láncot tartalmaz, amelyeket három S-S diszulfid híd köt össze (a 27. ábrán megvastagodott vegyértékkötésekkel és nagy S szimbólumokkal láthatók), emellett minden polimer lánc tartalmaz láncon belüli diszulfidhidakat. Két nagy polimerlánc (kék színnel kiemelve) 400-600 aminosavat tartalmaz. A másik két lánc (zölddel kiemelve) csaknem fele olyan hosszú, amelyek körülbelül 220 aminosavat tartalmaznak. Mind a négy lánc úgy van elhelyezve, hogy a terminális H 2 N-csoportok egy irányba legyenek irányítva.

Rizs. 27 AZ IMMUNOGLOBULIN SZERKEZETÉNEK SEMATIKUS RAJZA

Miután a szervezet érintkezésbe kerül egy idegen fehérjével (antigénnel), az immunrendszer sejtjei elkezdenek immunglobulinokat (antitesteket) termelni, amelyek felhalmozódnak a vérszérumban. Az első szakaszban a fő munkát a H 2 N terminált tartalmazó láncszakaszok végzik (a 27. ábrán a megfelelő szakaszok világoskék és világoszöld színnel vannak jelölve). Ezek antigénbefogó helyek. Az immunglobulin szintézis során ezek a helyek úgy alakulnak ki, hogy szerkezetük és konfigurációjuk a lehető legnagyobb mértékben megfeleljen a közeledő antigén szerkezetének (mint a zár kulcsa, mint az enzimek, de a feladatok ebben az esetben különböző). Így minden egyes antigén esetében szigorúan egyedi antitest jön létre immunválaszként. Egyetlen ismert fehérje sem képes ennyire „plasztikusan” megváltoztatni szerkezetét az immunglobulinokon kívül külső tényezőktől függően. Az enzimek más módon oldják meg a reagensnek való szerkezeti megfelelés problémáját - különféle enzimek gigantikus készletének segítségével minden lehetséges esetre, és az immunglobulinok minden alkalommal újjáépítik a "munkaeszközt". Ráadásul az immunglobulin csuklórégiója (27. ábra) némi független mobilitást biztosít a két befogó régiónak, így az immunglobulin molekula azonnal „meg tudja találni” az antigénben a befogáshoz legkényelmesebb két régiót a biztonságos rögzítés érdekében. ez egy rákféle lény cselekedeteire hasonlít.

Ezután a szervezet immunrendszerének egymást követő reakcióinak láncolata bekapcsol, más osztályokba tartozó immunglobulinok kapcsolódnak egymáshoz, ennek eredményeként az idegen fehérje deaktiválódik, majd az antigén (idegen mikroorganizmus vagy toxin) elpusztul és eltávolítódik.

Az antigénnel való érintkezést követően az immunglobulin maximális koncentrációja (az antigén természetétől és magának a szervezet egyedi jellemzőitől függően) néhány órán belül (néha több napon belül) érhető el. A test megőrzi az ilyen érintkezés emlékét, és ha ismét ugyanazzal az antigénnel támadják meg, az immunglobulinok sokkal gyorsabban és nagyobb mennyiségben halmozódnak fel a vérszérumban - megszerzett immunitás lép fel.

A fehérjék fenti besorolása némileg önkényes, például a védőfehérjék között említett trombin fehérje lényegében a peptidkötések hidrolízisét katalizáló enzim, vagyis a proteázok osztályába tartozik.

A protektív fehérjéket gyakran kígyóméreg fehérjéknek és egyes növények mérgező fehérjéinek nevezik, mivel feladatuk a szervezet védelme a károsodástól.

Vannak olyan fehérjék, amelyek funkciói annyira egyediek, hogy nehéz osztályozni őket. Például egy afrikai növényben található monellin fehérje nagyon édes ízű, és kutatások tárgyát képezi, mint nem mérgező anyagot, amely cukor helyett használható az elhízás megelőzésére. Egyes antarktiszi halak vérplazmája fagyálló tulajdonságokkal rendelkező fehérjéket tartalmaz, amelyek megakadályozzák e halak vérének megfagyását.

A fehérjék mesterséges szintézise.

Az aminosavak polipeptidlánchoz vezető kondenzációja jól tanulmányozott folyamat. Lehetőség van például bármely aminosav vagy savak keverékének kondenzálására, és olyan polimert kapunk, amely azonos vagy különböző egységeket tartalmaz, véletlenszerű sorrendben váltakozva. Az ilyen polimerek kevéssé hasonlítanak a természetes polipeptidekhez, és nem rendelkeznek biológiai aktivitással. A fő feladat az aminosavak szigorúan meghatározott, előre megtervezett sorrendben történő összekapcsolása annak érdekében, hogy a természetes fehérjékben az aminosavak sorrendjét reprodukálják. Robert Merrifield amerikai tudós eredeti módszert javasolt, amely lehetővé tette egy ilyen probléma megoldását. A módszer lényege, hogy az első aminosavat egy oldhatatlan polimer gélhez kapcsolják, amely reaktív csoportokat tartalmaz, amelyek az aminosav –COOH – csoportjaival kapcsolódhatnak. Ilyen polimer szubsztrátumként a térhálósított polisztirolt, amelybe klórmetil-csoportokat vittek be. Annak érdekében, hogy a reakcióhoz felhasznált aminosav ne lépjen reakcióba önmagával, és ne csatlakozzon a H 2 N-csoporthoz a szubsztráthoz, ennek a savnak az aminocsoportját előre blokkolják egy terjedelmes szubsztituenssel [(C 4 H) 9) 3] 3 OS (O) -csoport. Miután az aminosav a polimer hordozóhoz kapcsolódott, a blokkolócsoportot eltávolítjuk, és egy másik aminosavat viszünk be a reakcióelegybe, amelyben a H2N-csoport előzőleg szintén blokkolva van. Egy ilyen rendszerben csak az első aminosav H 2 N-csoportjának és a második sav –COOH csoportjának kölcsönhatása lehetséges, amely katalizátorok (foszfóniumsók) jelenlétében valósul meg. Ezután a teljes sémát megismételjük a harmadik aminosav bevezetésével (28. ábra).

Rizs. 28. POLIPEPTID LÁNCOK SZINTÉZIS VÁZMA

Az utolsó lépésben a kapott polipeptid láncokat elválasztjuk a polisztirol hordozótól. Most az egész folyamat automatizált, vannak automatikus peptid szintetizátorok, amelyek a leírt séma szerint működnek. Számos, az orvostudományban és a mezőgazdaságban használt peptidet ezzel a módszerrel szintetizáltak. A természetes peptidek szelektív és fokozott hatású javított analógjait is sikerült előállítani. Néhány kis fehérjét szintetizáltak, például az inzulin hormont és néhány enzimet.

Vannak olyan fehérjeszintézis-módszerek is, amelyek megismétlik a természetes folyamatokat: olyan nukleinsav-fragmenseket szintetizálnak, amelyek úgy vannak kialakítva, hogy bizonyos fehérjéket termeljenek, majd ezeket a fragmentumokat beillesztik egy élő szervezetbe (például egy baktériumba), ami után a szervezet elkezd előállítani a kívánt fehérjét. Ily módon ma már jelentős mennyiségű nehezen hozzáférhető fehérjék és peptidek, valamint analógjaik nyerhetők.

Fehérjék, mint táplálékforrások.

A fehérjék az élő szervezetben folyamatosan (enzimek nélkülözhetetlen közreműködésével) eredeti aminosavakra bomlanak, egyes aminosavak átjutnak a többibe, majd újra szintetizálódnak a fehérjék (szintén enzimek közreműködésével), i. a szervezet folyamatosan megújul. Egyes fehérjék (bőr, haj kollagénje) nem újulnak meg, ezeket a szervezet folyamatosan elveszíti, helyette újakat szintetizál. A fehérjék, mint táplálékforrások, két fő funkciót töltenek be: építőanyaggal látják el a szervezetet új fehérjemolekulák szintéziséhez, és emellett energiával (kalóriaforrásokkal) látják el a szervezetet.

A húsevő emlősök (beleértve az embert is) növényi és állati eredetű élelmiszerekből jutnak hozzá a szükséges fehérjékhez. A táplálékból nyert fehérjék egyike sem épül be változatlan formában a szervezetbe. Az emésztőrendszerben az összes felszívódott fehérje aminosavakká bomlik, és az adott szervezet számára szükséges fehérjék már felépülnek belőlük, míg a maradék 12 8 esszenciális savból szintetizálható (1. táblázat), ha nem. elegendő mennyiségben táplálékkal kell ellátni, de az esszenciális savakat az élelmiszerrel együtt kell biztosítani. A ciszteinben lévő kénatomokat a szervezet a metionin esszenciális aminosavval nyeri el. A fehérjék egy része lebomlik, felszabadítva az élet fenntartásához szükséges energiát, és a bennük lévő nitrogén a vizelettel ürül ki a szervezetből. Az emberi szervezet általában napi 25-30 g fehérjét veszít, ezért a fehérjetartalmú élelmiszereknek mindig megfelelő mennyiségben kell jelen lenniük. A minimális napi fehérjeszükséglet férfiaknál 37 g, nőknél 29 g, de az ajánlott bevitel ennek közel kétszerese. Az élelmiszerek értékelésekor fontos figyelembe venni a fehérje minőségét. Esszenciális aminosavak hiányában vagy alacsony tartalmukban a fehérje alacsony értékűnek minősül, ezért az ilyen fehérjéket nagyobb mennyiségben kell fogyasztani. Tehát a hüvelyesek fehérjéi kevés metionint tartalmaznak, a búza és a kukorica fehérjéi pedig kevés lizint tartalmaznak (mindkét aminosav esszenciális). Az állati fehérjék (a kollagének kivételével) teljes értékű élelmiszerek közé tartoznak. Az összes esszenciális sav komplett készlete tejkazeint, valamint túrót és abból készült sajtot tartalmaz, tehát vegetáriánus étrend, ha nagyon szigorú, pl. „tejmentes”, hüvelyesek, diófélék és gombák fokozott fogyasztását igényli, hogy a szervezetet megfelelő mennyiségben lássák el esszenciális aminosavakkal.

A szintetikus aminosavakat és fehérjéket élelmiszerként is használják, a takarmányokhoz adják, amelyek kis mennyiségben tartalmaznak esszenciális aminosavakat. Vannak baktériumok, amelyek képesek feldolgozni és asszimilálni az olajszénhidrogéneket, ebben az esetben a fehérjék teljes szintéziséhez nitrogéntartalmú vegyületekkel (ammóniával vagy nitrátokkal) kell táplálni őket. Az így nyert fehérjét haszonállatok és baromfi takarmányozására használják fel. Az állati takarmányokhoz gyakran olyan enzimkészletet, szénhidrázokat adnak, amelyek katalizálják a nehezen lebomló szénhidráttartalmú élelmiszer-összetevők hidrolízisét (gabonanövények sejtfala), melynek eredményeként a növényi táplálékok teljesebben felszívódnak.

Mihail Levitszkij

FEHÉRJEK (2. cikk)

(fehérjék), a komplex nitrogéntartalmú vegyületek osztálya, az élőanyag legjellegzetesebb és legfontosabb (a nukleinsavakkal együtt) komponensei. A fehérjék sokféle funkciót látnak el. A legtöbb fehérje olyan enzim, amely kémiai reakciókat katalizál. Sok élettani folyamatokat szabályozó hormon egyben fehérje is. A strukturális fehérjék, mint a kollagén és a keratin a csontszövet, a haj és a körmök fő összetevői. Az izmok összehúzódó fehérjéi képesek megváltoztatni hosszukat, kémiai energiát használva mechanikai munkavégzéshez. A fehérjék olyan antitestek, amelyek megkötik és semlegesítik a mérgező anyagokat. Egyes fehérjék, amelyek reagálni tudnak a külső hatásokra (fény, szag), receptorként szolgálnak az irritációt észlelő érzékszervekben. Számos, a sejt belsejében és a sejtmembránon elhelyezkedő fehérje szabályozó funkciókat lát el.

A 19. század első felében sok vegyész, köztük elsősorban J. von Liebig, fokozatosan arra a következtetésre jutott, hogy a fehérjék a nitrogéntartalmú vegyületek egy speciális osztályát képezik. A "fehérjék" elnevezést (a görög protos szóból - az első) 1840-ben G. Mulder holland kémikus javasolta.

FIZIKAI TULAJDONSÁGOK

A fehérjék szilárd állapotban fehérek, de oldatban színtelenek, hacsak nem hordoznak valamilyen kromofor (színes) csoportot, például hemoglobint. A különböző fehérjék vízben való oldhatósága nagyon eltérő. Változik a pH-értéktől és az oldatban lévő sók koncentrációjától is, így kiválasztható, hogy egy fehérje milyen körülmények között csapódik ki szelektíven más fehérjék jelenlétében. Ezt a „kisózási” módszert széles körben használják fehérjék izolálására és tisztítására. A tisztított fehérje gyakran kristályok formájában válik ki az oldatból.

Más vegyületekkel összehasonlítva a fehérjék molekulatömege nagyon nagy - több ezertől sok millió daltonig. Ezért az ultracentrifugálás során a fehérjék kicsapódnak, ráadásul különböző sebességgel. A fehérjemolekulákban található pozitív és negatív töltésű csoportok miatt ezek eltérő sebességgel mozognak elektromos térben. Ez az elektroforézis alapja, amely módszer az egyes fehérjék komplex keverékekből történő izolálására szolgál. A fehérjék tisztítását kromatográfiával is végezzük.

KÉMIAI TULAJDONSÁGOK

Szerkezet.

A fehérjék polimerek, pl. ismétlődő monomer egységekből vagy alegységekből láncszerűen felépülő molekulák, amelyek szerepét az alfa-aminosavak töltik be. Az aminosavak általános képlete

ahol R jelentése hidrogénatom vagy valamilyen szerves csoport.

Egy fehérje molekula (polipeptid lánc) csak viszonylag kis számú aminosavból vagy több ezer monomer egységből állhat. Az aminosavak láncban való összekapcsolása azért lehetséges, mert mindegyiknek két különböző kémiai csoportja van: egy bázikus tulajdonságú aminocsoport, NH2, és egy savas karboxilcsoport, COOH. Mindkét csoport a szénatomhoz kapcsolódik. Egy aminosav karboxilcsoportja amid (peptid) kötést képezhet egy másik aminosav aminocsoportjával:

Két aminosav ily módon történő összekapcsolása után a lánc meghosszabbítható, ha a második aminosavhoz egy harmadikat adunk, és így tovább. Amint a fenti egyenletből látható, amikor peptidkötés képződik, vízmolekula szabadul fel. Savak, lúgok vagy proteolitikus enzimek jelenlétében a reakció az ellenkező irányba megy végbe: a polipeptid lánc víz hozzáadásával aminosavakra hasad. Ezt a reakciót hidrolízisnek nevezik. A hidrolízis spontán megy végbe, és energiára van szükség ahhoz, hogy az aminosavakat egy polipeptidláncba egyesítsék.

Egy karboxilcsoport és egy amidcsoport (vagy egy hozzá hasonló imidcsoport - a prolin aminosav esetében) minden aminosavban megtalálható, míg az aminosavak közötti különbséget az adott csoport jellege, vagy "oldala" határozza meg. lánc", amelyet fent R betű jelöl. Az oldallánc szerepét egy hidrogénatom, például a glicin aminosav, és néhány terjedelmes csoport, mint a hisztidin és a triptofán töltheti be. Egyes oldalláncok kémiailag inertek, míg mások nagyon reaktívak.

Sok ezer különböző aminosav szintetizálható, és sokféle aminosav előfordul a természetben, de a fehérjeszintézishez csak 20 féle aminosavat használnak: alanin, arginin, aszparagin, aszparaginsav, valin, hisztidin, glicin, glutamin, glutaminsav sav, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, szerin, tirozin, treonin, triptofán, fenilalanin és cisztein (a fehérjékben a cisztein dimerként - cisztinként is jelen lehet). Igaz, egyes fehérjékben a rendszeresen előforduló húszon kívül más aminosavak is vannak, de ezek a felsorolt ​​húsz bármelyikének módosulása következtében keletkeznek, miután bekerült a fehérjébe.

optikai tevékenység.

A glicin kivételével minden aminosav négy különböző csoportot tartalmaz az α-szénatomhoz. Geometriailag négy különböző csoport kétféleképpen kapcsolódhat, ennek megfelelően két konfiguráció, vagy két izomer lehetséges, amelyek tárgyként egymáshoz kapcsolódnak a tükörképéhez, i. mint bal kéz jobbra. Az egyik konfigurációt balosnak vagy balkezesnek (L), a másikat jobbosnak vagy jobbkezesnek (D) nevezzük, mivel a két ilyen izomer a polarizált fény síkjának forgási irányában különbözik. A fehérjékben csak L-aminosavak fordulnak elő (kivétel a glicin, csak egy formában ábrázolható, mivel négy csoportjából kettő azonos), és mindegyiknek van optikai aktivitása (mivel csak egy izomer van). A D-aminosavak ritkák a természetben; egyes antibiotikumokban és a baktériumok sejtfalában találhatók.

Az aminosavak sorrendje.

A polipeptid láncban az aminosavak nem véletlenszerűen, hanem meghatározott sorrendben helyezkednek el, és ez a sorrend határozza meg a fehérje funkcióit és tulajdonságait. A 20 féle aminosav sorrendjének változtatásával rengeteg különböző fehérjét kaphatunk, ahogyan az ábécé betűiből is sokféle szöveget alkothatunk.

A múltban egy fehérje aminosavszekvenciájának meghatározása gyakran több évig is eltartott. A közvetlen meghatározás még mindig meglehetősen fáradságos feladat, bár olyan eszközöket készítettek, amelyek lehetővé teszik az automatikus végrehajtást. Általában egyszerűbb meghatározni a megfelelő gén nukleotidszekvenciáját, és abból származtatni a fehérje aminosavszekvenciáját. A mai napig sok száz fehérje aminosavszekvenciáját határozták meg már. A dekódolt fehérjék funkciói általában ismertek, és ez segít elképzelni a hasonló, például rosszindulatú daganatokban képződött fehérjék lehetséges funkcióit.

Komplex fehérjék.

A csak aminosavakból álló fehérjéket egyszerűnek nevezzük. Gyakran azonban a polipeptidlánchoz fématom vagy valamilyen kémiai vegyület kapcsolódik, amely nem aminosav. Az ilyen fehérjéket komplexnek nevezzük. Példa erre a hemoglobin: vas-porfirint tartalmaz, amely vörös színét adja, és lehetővé teszi, hogy oxigénhordozóként működjön.

A legtöbb összetett fehérje neve a kapcsolódó csoportok természetére utal: a cukrok a glikoproteinekben, a zsírok a lipoproteinekben vannak jelen. Ha az enzim katalitikus aktivitása a kapcsolódó csoporttól függ, akkor ezt protetikus csoportnak nevezzük. Gyakran előfordul, hogy néhány vitamin protéziscsoport szerepét tölti be, vagy annak része. Az A-vitamin például, amely a retina egyik fehérjéhez kapcsolódik, meghatározza annak fényérzékenységét.

Harmadlagos szerkezet.

Nem annyira a fehérje aminosavsorrendje (elsődleges szerkezete) a fontos, hanem a térben való elhelyezése. A hidrogénionok a polipeptidlánc teljes hosszában szabályos hidrogénkötéseket alkotnak, amelyek spirál vagy réteg alakját adják (másodlagos szerkezet). Az ilyen hélixek és rétegek kombinációjából a következő sorrend kompakt formája keletkezik - a fehérje harmadlagos szerkezete. A lánc monomer láncszemeit tartó kötések körül kis szögben történő elforgatások lehetségesek. Ezért tisztán geometriai szempontból bármely polipeptidlánc lehetséges konfigurációinak száma végtelenül nagy. A valóságban minden fehérje általában csak egy konfigurációban létezik, amelyet az aminosavszekvenciája határoz meg. Ez a szerkezet nem merev, úgy tűnik, hogy "lélegzik" - egy bizonyos átlagos konfiguráció körül oszcillál. A lánc olyan konfigurációba van összehajtva, amelyben a szabad energia (munkavégző képesség) minimális, ahogy a kioldott rugó is csak a szabadenergia minimumának megfelelő állapotba van összenyomva. Gyakran a lánc egyik része mereven kapcsolódik a másikhoz két cisztein-maradék közötti diszulfid- (-S-S-) kötésekkel. Részben ezért játszik különösen fontos szerepet a cisztein az aminosavak között.

A fehérjék szerkezetének összetettsége olyan nagy, hogy még nem lehet kiszámítani egy fehérje harmadlagos szerkezetét, még akkor sem, ha ismert az aminosavsorrendje. De ha lehetséges fehérjekristályokat előállítani, akkor annak harmadlagos szerkezete röntgendiffrakcióval meghatározható.

Strukturális, kontraktilis és néhány más fehérjében a láncok megnyúltak, és több, egymás mellett fekvő enyhén hajtogatott lánc rostokat képez; a fibrillák pedig nagyobb képződményekké - rostokká - gyűrődnek. Az oldatban lévő fehérjék többsége azonban gömbölyű: a láncok gömbölyűbe vannak tekeredve, mint a fonal egy golyóban. Ebben a konfigurációban a szabadenergia minimális, mivel a hidrofób („víztaszító”) aminosavak a gömbölyű belsejében rejtőznek, míg a hidrofil („vízvonzó”) aminosavak a felszínén vannak.

Sok fehérje több polipeptidlánc komplexe. Ezt a szerkezetet a fehérje kvaterner szerkezetének nevezik. A hemoglobin molekula például négy alegységből áll, amelyek mindegyike globuláris fehérje.

A strukturális fehérjék lineáris konfigurációjukból adódóan olyan rostokat képeznek, amelyekben nagyon nagy a szakítószilárdság, míg a globuláris konfiguráció lehetővé teszi, hogy a fehérjék specifikus kölcsönhatásba lépjenek más vegyületekkel. A gömb felületén a láncok helyes lefektetésével egy bizonyos üreg jelenik meg, amelyben reaktív kémiai csoportok találhatók. Ha ez a fehérje egy enzim, akkor valamilyen anyagnak egy másik, általában kisebb molekulája jut be egy ilyen üregbe, ahogy a kulcs is egy zárba; ilyenkor az üregben elhelyezkedő kémiai csoportok hatására megváltozik a molekula elektronfelhőjének konfigurációja, és ez bizonyos reakcióra kényszeríti. Ily módon az enzim katalizálja a reakciót. Az antitest molekulákban is vannak üregek, amelyekben különféle idegen anyagok kötődnek, és ezáltal ártalmatlanná válnak. A "kulcs és zár" modell, amely a fehérjék más vegyületekkel való kölcsönhatását magyarázza, lehetővé teszi az enzimek és antitestek specifitásának megértését, pl. csak bizonyos vegyületekkel reagálnak.

Fehérjék különböző típusú szervezetekben.

Hasonló konfigurációjúak azok a fehérjék is, amelyek különböző növény- és állatfajokban ugyanazt a funkciót látják el, és ezért ugyanazt a nevet viselik. Aminosavszekvenciájukban azonban némileg különböznek. Mivel a fajok eltérnek egy közös őstől, bizonyos pozíciókban egyes aminosavakat mutációk helyettesítenek másokkal. Az örökletes betegségeket okozó káros mutációkat a természetes szelekció elveti, de a jótékony vagy legalább semleges mutációkat meg lehet őrizni. Minél közelebb van egymáshoz két biológiai faj, annál kisebb különbségek találhatók a fehérjékben.

Egyes fehérjék viszonylag gyorsan változnak, mások meglehetősen konzervatívak. Ez utóbbiak közé tartozik például a citokróm c, a legtöbb élő szervezetben megtalálható légzőszervi enzim. Emberben és csimpánzban aminosav-szekvenciája azonos, míg a búza citokróm c-jében az aminosavak mindössze 38%-a különbözött egymástól. Még az emberek és a baktériumok összehasonlításakor is látható a citokróm hasonlósága (a különbségek itt az aminosavak 65%-át érintik), bár a baktériumok és az emberek közös őse körülbelül kétmilliárd évvel ezelőtt élt a Földön. Manapság az aminosavszekvenciák összehasonlítását gyakran használják olyan filogenetikai (genealógiai) fa felépítésére, amely tükrözi a különböző organizmusok közötti evolúciós kapcsolatokat.

Denaturáció.

A szintetizált fehérjemolekula, a hajtogatás, saját konfigurációt nyer. Ez az elrendezés azonban tönkretehető hevítéssel, pH változtatással, szerves oldószerek hatására, sőt az oldat egyszerű keverésével, amíg buborékok nem jelennek meg a felületén. Az így módosított fehérjét denaturáltnak nevezzük; elveszti biológiai aktivitását és rendszerint oldhatatlanná válik. A denaturált fehérjék jól ismert példái a főtt tojás vagy a tejszínhab. A kisméretű, mindössze mintegy száz aminosavat tartalmazó fehérjék képesek renaturálódni, i.e. visszaszerzi az eredeti konfigurációt. De a legtöbb fehérje egyszerűen kusza polipeptidláncok tömegévé alakul, és nem állítja vissza korábbi konfigurációját.

Az aktív fehérjék izolálásának egyik fő nehézsége a denaturációval szembeni rendkívüli érzékenységük. A fehérjéknek ez a tulajdonsága hasznos az élelmiszerek tartósításában: a magas hőmérséklet visszafordíthatatlanul denaturálja a mikroorganizmusok enzimjeit, és a mikroorganizmusok elpusztulnak.

PROTEIN SZINTÉZIS

A fehérjeszintézishez az élő szervezetnek rendelkeznie kell egy olyan enzimrendszerrel, amely képes az egyik aminosavat a másikhoz kapcsolni. Szükség van egy információforrásra is, amely meghatározza, hogy mely aminosavakat kell összekapcsolni. Mivel a szervezetben több ezerféle fehérje található, és mindegyik átlagosan több száz aminosavból áll, a szükséges információnak valóban óriásinak kell lennie. A géneket alkotó nukleinsavmolekulákban tárolódik (hasonlóan ahhoz, ahogy egy rekordot egy mágnesszalagon tárolnak).

Enzimaktiválás.

Az aminosavakból szintetizált polipeptidlánc nem mindig fehérje a végső formájában. Sok enzimet először inaktív prekurzorként szintetizálnak, és csak azután válnak aktívvá, hogy egy másik enzim eltávolít néhány aminosavat a lánc egyik végéről. Az emésztőenzimek egy része, mint például a tripszin, ebben az inaktív formában szintetizálódik; ezek az enzimek az emésztőrendszerben aktiválódnak a lánc terminális fragmentumának eltávolítása következtében. Az inzulin hormon, amelynek molekulája aktív formájában két rövid láncból áll, egyetlen lánc formájában, ún. proinzulin. Ezután ennek a láncnak a középső részét eltávolítják, és a fennmaradó fragmentumok egymáshoz kötődnek, és létrehozzák az aktív hormonmolekulát. Komplex fehérjék csak akkor jönnek létre, ha a fehérjéhez egy bizonyos kémiai csoport kötődik, és ehhez a kötődéshez gyakran enzim is szükséges.

Metabolikus keringés.

Miután egy állatot radioaktív szén-, nitrogén- vagy hidrogénizotópokkal jelölt aminosavakkal etetnek, a címke gyorsan beépül a fehérjéibe. Ha a jelölt aminosavak megszűnnek bejutni a szervezetbe, akkor a fehérjékben lévő jelölés mennyisége csökkenni kezd. Ezek a kísérletek azt mutatják, hogy a keletkező fehérjék életük végéig nem raktározódnak el a szervezetben. Néhány kivételtől eltekintve mindegyik dinamikus állapotban van, folyamatosan aminosavakra bomlik, majd újra szintetizálódnak.

Néhány fehérje lebomlik, amikor a sejtek elpusztulnak, és elpusztulnak. Ez mindig megtörténik például a bél belső felületét borító vörösvértestekkel és hámsejtekkel. Emellett a fehérjék lebontása és újraszintézise az élő sejtekben is megtörténik. Furcsa módon kevesebbet tudunk a fehérjék lebontásáról, mint a szintézisükről. Az viszont egyértelmű, hogy a lebontásban a proteolitikus enzimek vesznek részt, hasonlóan azokhoz, amelyek az emésztőrendszerben a fehérjéket aminosavakra bontják.

A különböző fehérjék felezési ideje eltérő - több órától több hónapig. Az egyetlen kivétel a kollagénmolekulák. Kialakításuk után stabilak maradnak, és nem újulnak meg vagy cserélnek ki. Idővel azonban bizonyos tulajdonságaik, különösen a rugalmasságuk megváltozik, és mivel nem újulnak meg, bizonyos életkorral összefüggő változások, mint például a ráncok megjelenése a bőrön ennek az eredménye.

szintetikus fehérjék.

A vegyészek már régóta megtanulták, hogyan kell aminosavakat polimerizálni, de az aminosavak véletlenszerűen kombinálódnak, így az ilyen polimerizáció termékei alig hasonlítanak a természetesekhez. Igaz, lehetséges az aminosavak adott sorrendben történő kombinálása, ami lehetővé teszi néhány biológiailag aktív fehérje, különösen az inzulin előállítását. A folyamat meglehetősen bonyolult, és így csak azokat a fehérjéket lehet előállítani, amelyek molekulái körülbelül száz aminosavat tartalmaznak. Ehelyett előnyösebb a kívánt aminosavszekvenciának megfelelő gén nukleotidszekvenciáját szintetizálni vagy izolálni, majd ezt a gént bevinni egy baktériumba, amely replikáció útján nagy mennyiségű kívánt terméket termel. Ennek a módszernek azonban vannak hátrányai is.

FEHÉRJÉK ÉS TÁPLÁLKOZÁS

Amikor a fehérjéket a szervezetben aminosavakra bontják, ezek az aminosavak újra felhasználhatók a fehérjeszintézishez. Ugyanakkor maguk az aminosavak is bomlanak, így nem hasznosulnak teljesen. Az is világos, hogy a növekedés, a terhesség és a sebgyógyulás során a fehérjeszintézisnek meg kell haladnia a degradációt. A szervezet folyamatosan veszít bizonyos fehérjékből; ezek a haj, a köröm és a bőr felszíni rétegének fehérjéi. Ezért a fehérjék szintéziséhez minden szervezetnek aminosavakat kell kapnia az élelmiszerből.

Az aminosavak forrásai.

A zöld növények a fehérjékben található 20 aminosavat CO2-ból, vízből és ammóniából vagy nitrátokból szintetizálják. Sok baktérium képes aminosavak szintetizálására cukor (vagy ennek megfelelője) és rögzített nitrogén jelenlétében is, de a cukrot végső soron zöld növények szállítják. Állatoknál az aminosavak szintézisének képessége korlátozott; zöld növények vagy más állatok fogyasztásával nyernek aminosavakat. Az emésztőrendszerben a felszívódott fehérjék aminosavakra bomlanak le, ez utóbbiak felszívódnak, és ezekből épülnek fel az adott szervezetre jellemző fehérjék. A felszívódott fehérjék egyike sem épül be a testszerkezetekbe. Az egyetlen kivétel az, hogy sok emlősnél az anyai antitestek egy része érintetlenül átjuthat a méhlepényen keresztül a magzati keringésbe, és az anyatejen (különösen kérődzőknél) közvetlenül a születés után átjuthat az újszülöttbe.

A fehérjék szükségessége.

Nyilvánvaló, hogy az élet fenntartásához a szervezetnek bizonyos mennyiségű fehérjét kell kapnia a táplálékból. Ennek az igénynek a nagysága azonban számos tényezőtől függ. A szervezetnek szüksége van táplálékra energiaforrásként (kalória) és szerkezeti felépítéséhez. Az első helyen az energiaszükséglet áll. Ez azt jelenti, hogy amikor az étrendben kevés a szénhidrát és a zsír, az étkezési fehérjéket nem saját fehérjék szintézisére, hanem kalóriaforrásként használják fel. Hosszan tartó koplalás esetén még a saját fehérjéit is az energiaszükséglet kielégítésére fordítja. Ha elegendő szénhidrát van az étrendben, akkor csökkenthető a fehérjebevitel.

nitrogén egyensúly.

Átlagosan kb. A teljes fehérjetömeg 16%-a nitrogén. A fehérjéket alkotó aminosavak lebontásakor a bennük lévő nitrogén a vizelettel és (kisebb mértékben) a széklettel ürül ki a szervezetből különböző nitrogéntartalmú vegyületek formájában. Ezért célszerű olyan mutatót használni, mint a nitrogénegyensúly a fehérje táplálkozás minőségének értékelésére, azaz a szervezetbe bevitt nitrogén mennyisége és a naponta kiválasztott nitrogén mennyisége közötti különbség (grammban). Normál táplálkozás mellett felnőtteknél ezek a mennyiségek egyenlőek. Egy növekvő szervezetben a kiürült nitrogén mennyisége kisebb, mint a beérkező, azaz. az egyenleg pozitív. A fehérje hiányával az étrendben az egyensúly negatív. Ha elegendő kalória van az étrendben, de a fehérjék teljesen hiányoznak belőle, a szervezet megtakarítja a fehérjéket. Ugyanakkor lelassul a fehérjeanyagcsere, és a lehető leghatékonyabban megy végbe az aminosavak újrahasznosítása a fehérjeszintézisben. A veszteségek azonban elkerülhetetlenek, a nitrogéntartalmú vegyületek továbbra is a vizelettel és részben a széklettel választódnak ki. A fehérjeéhezés során a szervezetből naponta kiürülő nitrogén mennyisége a napi fehérjehiány mértéke lehet. Természetes az a feltételezés, hogy e hiánynak megfelelő mennyiségű fehérje étrendbe történő beiktatásával helyreállítható a nitrogén egyensúly. Azonban nem. Miután megkapta ezt a mennyiségű fehérjét, a szervezet kevésbé hatékonyan kezdi el felhasználni az aminosavakat, ezért további fehérjére van szükség a nitrogén egyensúly helyreállításához.

Ha az étrendben a fehérje mennyisége meghaladja a nitrogénegyensúly fenntartásához szükséges mértéket, akkor ebből úgy tűnik, nincs baj. A felesleges aminosavakat egyszerűen energiaforrásként használják fel. Különösen szembetűnő példa az eszkimók, akik kevés szénhidrátot és körülbelül tízszer több fehérjét fogyasztanak, mint amennyi a nitrogén egyensúly fenntartásához szükséges. A legtöbb esetben azonban nem előnyös a fehérje energiaforrásként való felhasználása, hiszen adott mennyiségű szénhidrátból sokkal több kalóriát lehet bevinni, mint ugyanannyi fehérjéből. A szegény országokban a lakosság szénhidrátokból szerzi be a szükséges kalóriát, és minimális mennyiségű fehérjét fogyaszt.

Ha a szervezet a szükséges mennyiségű kalóriát nem fehérjetartalmú élelmiszerek formájában kapja meg, akkor a nitrogén egyensúlyt fenntartó minimális fehérjemennyiség kb. 30 g naponta. Körülbelül ennyi fehérjét tartalmaz négy szelet kenyér vagy 0,5 liter tej. Általában valamivel nagyobb mennyiséget tartanak optimálisnak; 50-70 g ajánlott.

Esszenciális aminosavak.

Eddig a fehérjét egésznek tekintették. Mindeközben ahhoz, hogy a fehérjeszintézis megtörténjen, minden szükséges aminosavnak jelen kell lennie a szervezetben. Az aminosavak egy részét az állat teste maga is képes szintetizálni. Cserélhetőnek nevezik őket, hiszen az étrendben nem kell jelen lenniük, csak az a fontos, hogy általában elegendő legyen a fehérje bevitele nitrogénforrásként; akkor a nem esszenciális aminosavak hiányában a szervezet képes ezeket szintetizálni a feleslegben lévők rovására. A fennmaradó "esszenciális" aminosavakat nem lehet szintetizálni, és táplálékkal kell bevinni őket. Az emberek számára nélkülözhetetlenek a valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofán, hisztidin, lizin és arginin. (Bár az arginin szintetizálható a szervezetben, esszenciális aminosavnak számít, mert az újszülöttek és a felnövő gyerekek nem termelnek belőle elegendő mennyiséget. Másrészt egy érett korú ember számára ezen aminosavak egy részének élelmiszerből történő bevitele opcionálissá válhat.)

Az esszenciális aminosavak listája megközelítőleg azonos más gerinceseknél, sőt rovaroknál is. A fehérjék tápértékét általában úgy határozzák meg, hogy növekvő patkányokkal etetik, és figyelemmel kísérik az állatok súlygyarapodását.

A fehérjék tápértéke.

A fehérje tápértékét a leginkább hiányos esszenciális aminosav határozza meg. Illusztráljuk ezt egy példával. Szervezetünk fehérjéi átlagosan kb. 2 tömeg% triptofán. Tegyük fel, hogy az étrendben 10 g 1% triptofánt tartalmazó fehérje van, és van benne elegendő egyéb esszenciális aminosav. Esetünkben ebből a hibás fehérjéből 10 g lényegében 5 g teljes fehérjével egyenértékű; a maradék 5 g csak energiaforrásként szolgálhat. Megjegyzendő, hogy mivel az aminosavak gyakorlatilag nem raktározódnak a szervezetben, és a fehérjeszintézis lejátszódásához az összes aminosavnak egyszerre kell jelen lennie, az esszenciális aminosavak bevitelének hatása csak akkor mutatható ki, ha mindegyik bejut a szervezetbe. test ugyanakkor.

A legtöbb állati fehérje átlagos összetétele közel áll az emberi szervezet fehérje átlagos összetételéhez, így nem valószínű, hogy aminosavhiánnyal szembesülünk, ha étrendünk gazdag élelmiszerekben, például húsban, tojásban, tejben és sajtban. Vannak azonban olyan fehérjék, mint például a zselatin (a kollagén denaturációjának terméke), amelyek nagyon kevés esszenciális aminosavat tartalmaznak. A növényi fehérjék, bár ebben az értelemben jobbak, mint a zselatin, esszenciális aminosavakban is szegények; különösen kevés bennük lizin és triptofán. A tisztán vegetáriánus étrend azonban semmiképpen sem egészségtelen, hacsak nem fogyaszt valamivel nagyobb mennyiségű növényi fehérjét, ami elegendő a szervezet esszenciális aminosavakkal való ellátásához. A legtöbb fehérje a növényekben a magvakban található, különösen a búza és a különféle hüvelyesek magjában. A fiatal hajtások, például a spárga, szintén gazdagok fehérjében.

Szintetikus fehérjék az étrendben.

Kis mennyiségben szintetikus esszenciális aminosavak vagy bennük gazdag fehérjék hozzáadásával a nem komplett fehérjékhez, például a kukoricafehérjékhez, jelentősen növelhető ez utóbbiak tápértéke, pl. ezzel növelve az elfogyasztott fehérje mennyiségét. Egy másik lehetőség a baktériumok vagy élesztők tenyésztése kőolaj-szénhidrogéneken nitrogénforrásként nitrátok vagy ammónia hozzáadásával. Az így nyert mikrobiális fehérje szolgálhat baromfi vagy haszonállat takarmányaként, vagy közvetlenül fogyasztható az ember számára. A harmadik, széles körben alkalmazott módszer a kérődzők fiziológiáját használja fel. Kérődzőknél a gyomor kezdeti szakaszán az ún. A bendőben a baktériumok és protozoák speciális formái élnek, amelyek a hibás növényi fehérjéket teljesebb mikrobiális fehérjékké alakítják, ezek pedig emésztés és felszívódás után állati fehérjékké alakulnak. A karbamid, egy olcsó szintetikus nitrogéntartalmú vegyület, adható az állati takarmányokhoz. A bendőben élő mikroorganizmusok karbamid-nitrogént használnak a szénhidrátok (amiből sokkal több van a takarmányban) fehérjévé alakítására. Az állati takarmányban található nitrogén körülbelül egyharmada karbamid formájában érkezhet, ami lényegében bizonyos mértékig kémiai fehérjeszintézist jelent.

Tehát elérkezett a fordulat a testépítő környezet egyik legfontosabb kérdéséhez - a fehérjékhez. Az alapvető téma, hogy mivel a fehérjék az izmok fő építőanyagai, ennek (fehérjének) köszönhető, hogy a folyamatos edzés eredménye látható (vagy nem látható). A téma nem túl egyszerű, de ha alaposan megérted, akkor egyszerűen nem fogod tudni megfosztani magad a megkönnyebbüléstől.

Nem mindenki ismeri magát a fehérjék témájában, aki testépítőnek tartja magát, vagy csak edzőterembe jár. Általában a tudás valahol a "fehérjék jók, és meg kell enni" határán ér véget. Ma mélyen és alaposan meg kell értenünk az alábbi kérdéseket:

A fehérjék szerkezete és funkciói;

A fehérjeszintézis mechanizmusai;

Hogyan építik a fehérjék az izmokat és így tovább.

Általában véve minden apró dolgot figyelembe veszünk a testépítők táplálkozásában, és nagy figyelmet fordítunk rájuk.

Fehérjék: elmélettel kezdve

Amint azt a korábbi anyagokban többször említettük, az élelmiszer tápanyagok formájában kerül be az emberi szervezetbe: fehérjék, zsírok, szénhidrátok, vitaminok, ásványi anyagok. De soha nem esett szó arról, hogy mennyit kell fogyasztania bizonyos anyagokból bizonyos célok elérése érdekében. Ma erről fogunk beszélni.

Ha a fehérje definíciójáról beszélünk, akkor a legegyszerűbb és legérthetőbb kijelentés Engels lesz arra vonatkozóan, hogy a fehérjetestek létezése az élet. Azonnal világossá válik, nincs fehérje - nincs élet. Ha ezt a meghatározást a testépítés síkjában vesszük figyelembe, akkor fehérje nélkül nem lesznek megkönnyebbülési izmok. Itt az ideje, hogy egy kicsit belemerüljünk a tudományba.

A fehérje (protein) egy nagy molekulatömegű szerves anyag, amely alfasavakból áll. Ezeket az apró részecskéket peptidkötések kötik egyetlen láncba. A fehérje összetétele 20 féle aminosavat tartalmaz (ebből 9 esszenciális, azaz nem szintetizálódik a szervezetben, a maradék 11 pedig nem esszenciális).

A nélkülözhetetlenek a következők:

• leucin;
• valin;
• izoleucin;
• Litsin;
• triptofán;
• hisztidin;
• treonin;
• metionin;
• Fenilalanin.

A cserék a következők:

• alanin;
• szerin;
• cisztin;
• argenin;
• tirozin;
• prolin;
• glicin;
• aszparagin;
• glutamin;
• Aszparaginsav és glutaminsav.

Ezeken az alkotó aminosavakon kívül vannak olyanok is, amelyek nem szerepelnek a készítményben, de fontos szerepet játszanak. Például a gamma-amino-vajsav részt vesz az idegrendszer idegimpulzusainak továbbításában. A dihidroxi-fenilalaninnak ugyanaz a funkciója. Ezen anyagok nélkül az edzés felfoghatatlan dologgá fajulna, a mozdulatok pedig egy amőba szabálytalan rándulásainak tűnnének.

A szervezet számára legfontosabb aminosavak (az anyagcsere síkjában) a következők:

izoleucin;

Ezeket az aminosavakat BCAA-nak is nevezik.

Mindhárom aminosav fontos szerepet játszik az izmok munkájában az energiakomponensekkel kapcsolatos folyamatokban. És ahhoz, hogy ezek a folyamatok a lehető leghelyesebben és leghatékonyabban menjenek végbe, mindegyiknek (aminosavnak) a napi étrend részét kell képeznie (a természetes táplálékkal együtt vagy kiegészítőként). Ha konkrét adatokat szeretne kapni arról, hogy mennyit kell fogyasztania a fontos aminosavakról, tanulmányozza át a táblázatot:

Minden fehérje tartalmaz olyan elemeket, mint:

• Szén;
• Hidrogén;
• Kén;
• Oxigén;
• Nitrogén;
• Foszfor.

Ennek fényében nagyon fontos, hogy ne feledkezzünk meg egy olyan koncepcióról, mint a nitrogén egyensúly. Az emberi test egyfajta nitrogénfeldolgozó állomásnak nevezhető. És mindez azért, mert a nitrogén nemcsak a táplálékkal kerül be a szervezetbe, hanem ki is szabadul belőle (a fehérjék lebontása során).

Az elfogyasztott és a felszabaduló nitrogén mennyisége közötti különbség a nitrogénmérleg. Lehet pozitív (ha többet fogyasztanak, mint amennyit kiosztott) vagy negatív (fordítva). És ha izomtömeget szeretne gyarapítani, és gyönyörű megkönnyebbült izmokat szeretne építeni, ez csak pozitív nitrogénegyensúly mellett lehetséges.

Fontos:

A sportoló edzettségétől függően eltérő mennyiségű nitrogénre lehet szükség a szükséges nitrogén-egyensúly fenntartásához (1 testtömegkilogrammonként). Az átlagos számok a következők:

• Gyakorlattal rendelkező sportoló (kb. 2-3 év) - 2g 1 kg testtömegre;
• Kezdő sportoló (1 éves korig) - 2 vagy 3 g 1 testtömegkilogrammonként.

De a fehérje nem csak szerkezeti elem. Számos más fontos funkció ellátására is képes, amelyekről az alábbiakban részletesebben lesz szó.

A fehérjék funkcióiról

A fehérjék nemcsak a növekedési funkciót (ami a testépítőket annyira érdeklik), hanem sok más, ugyanolyan fontos funkciót is képesek ellátni:

Az emberi test egy okos rendszer, amely maga tudja, hogyan és mit kell működnie. Így például a szervezet tudja, hogy a fehérje a munka energiaforrásaként (tartalékerőként) működhet, de ezeket a tartalékokat nem lesz célszerű elkölteni, ezért érdemesebb a szénhidrátokat lebontani. Ha azonban a szervezet kis mennyiségű szénhidrátot tartalmaz, a szervezetnek nincs más választása, mint a fehérje lebontása. Ezért nagyon fontos, hogy ne feledkezzünk meg az étrend megfelelő szénhidráttartalmáról.

Minden egyes fehérjetípus más-más hatással van a szervezetre, és más-más módon járul hozzá az izomtömeg növekedéséhez. Ennek oka a molekulák eltérő kémiai összetétele és szerkezeti jellemzői. Ez csak arra a tényre vezet, hogy a sportolónak emlékeznie kell a kiváló minőségű fehérjék forrásaira, amelyek az izmok építőanyagaként működnek. Itt a legfontosabb szerepet olyan értéknek szánják, mint a fehérjék biológiai értéke (az a mennyiség, amely 100 gramm fehérje elfogyasztása után rakódik le a szervezetben). Egy másik fontos árnyalat, hogy ha a biológiai érték eggyel egyenlő, akkor ez a fehérje tartalmazza az esszenciális aminosavak teljes készletét.

Fontos: vegye figyelembe a biológiai érték fontosságát egy példa segítségével: csirke- vagy fürjtojásban az együttható 1, a búzában pedig pontosan a fele (0,54). Így kiderül, hogy még ha a termékek 100 g termékben ugyanannyi szükséges fehérjét tartalmaznak is, akkor a tojásból több kerül felszívódásra, mint a búzából.

Amint az ember belül fogyasztja a fehérjéket (táplálékkal vagy étrend-kiegészítőként), azok a gyomor-bél traktusban (az enzimeknek köszönhetően) elkezdenek lebomlani egyszerűbb termékekké (aminosavak), majd:

• víz;
• Szén-dioxid;
• Ammónia.

Ezt követően az anyagok a bélfalon keresztül felszívódnak a vérbe, hogy aztán minden szervbe és szövetbe eljuthassanak.

Ilyen különböző fehérjék

A legjobb fehérje étel az állati eredetű, hiszen több tápanyagot és aminosavat tartalmaz, de a növényi fehérjéket sem szabad elhanyagolni. Ideális esetben az aránynak így kell kinéznie:

• az élelmiszerek 70-80%-a állati eredetű;
• Az élelmiszerek 20-30%-a növényi eredetű.

Ha a fehérjéket az emészthetőség mértéke szerint vesszük figyelembe, akkor két nagy csoportra oszthatók:

Gyors. A molekulák nagyon gyorsan a legegyszerűbb komponenseikre bomlanak:

• Hal;
• Csirkemell;
• Tojás;
• Tenger gyümölcsei.

Lassú. A molekulák nagyon lassan bomlanak le legegyszerűbb komponenseikre:

• Túró.

Ha a fehérjét a testépítés prizmáján keresztül tekintjük, akkor ez egy erősen koncentrált fehérjét (proteint) jelent. A leggyakoribb fehérjék a következők (attól függően, hogy hogyan nyerik őket a termékekből):

• Tejsavóból – a leggyorsabban felszívódó, savóból kivont és a legmagasabb biológiai értékű;
• Tojásból - 4-6 órán belül felszívódik és magas biológiai érték jellemzi;
• Szójából - magas szintű biológiai érték és gyors asszimiláció;
• Kazein – tovább emészthető, mint mások.

A vegetáriánus sportolóknak emlékezniük kell egy dologra: a növényi fehérje (szójából és gombából) gyengébb (különösen az aminosav-összetétel tekintetében).

Ezért ne felejtse el figyelembe venni ezeket a fontos információkat az étrend kialakítása során. Különösen fontos az esszenciális aminosavak figyelembe vétele, egyensúlyuk fenntartása fogyasztáskor. Ezután beszéljünk a fehérjék szerkezetéről.

Néhány információ a fehérjék szerkezetéről

Mint már tudja, a fehérjék összetett makromolekuláris szerves anyagok, amelyek 4 szintű szerkezeti felépítéssel rendelkeznek:

• elsődleges;
• másodlagos;
• Harmadlagos;
• negyedidőszak.

Egy sportolónak egyáltalán nem szükséges elmélyülnie annak részleteiben, hogy az elemek és kötések hogyan helyezkednek el a fehérjeszerkezetekben, de most ennek a kérdésnek a gyakorlati részével kell foglalkoznunk.

Egyes fehérjék rövid időn belül felszívódnak, míg mások sokkal többet igényelnek. És ez mindenekelőtt a fehérjék szerkezetétől függ. Például a tojásban és a tejben lévő fehérjék nagyon gyorsan felszívódnak, mivel egyedi molekulák formájában vannak, amelyeket golyókká hajtanak össze. Az étkezés során ezeknek a kapcsolatoknak egy része megszakad, és a szervezet sokkal könnyebben felveszi a megváltozott (leegyszerűsített) fehérjeszerkezetet.

Természetesen a hőkezelés hatására a termékek tápértéke valamelyest csökken, de ez nem ok a nyers ételek fogyasztására (ne főzzön tojást és ne forraljon tejet).

Fontos: ha nyers tojást szeretne enni, akkor ehet fürjtojást csirke helyett (a fürj nem fogékony a szalmonellózisra, mivel testhőmérséklete meghaladja a 42 fokot).

Ha húsról beszélünk, akkor azok rostjait eredetileg nem fogyasztásra szánták. Fő feladatuk az erőteremtés. Ennek köszönhető, hogy a húsrostok kemények, térhálósodnak és nehezen emészthetők. A hús forralása kissé leegyszerűsíti ezt a folyamatot, és segít a gyomor-bél traktusnak lebontani a rostokban lévő keresztkötéseket. De még ilyen körülmények között is 3-6 órát vesz igénybe a hús asszimilációja. Az ilyen "kínzás" bónusza a kreatin, amely a megnövekedett hatékonyság és erő természetes forrása.

A legtöbb növényi fehérje a hüvelyesekben és a különféle magvakban található. A bennük lévő fehérjekötések meglehetősen erősen „rejtve” vannak, ezért ahhoz, hogy a szervezet működésbe hozza őket, sok időbe és erőfeszítésbe kerül. A gombafehérje ugyanolyan nehezen emészthető. A növényi fehérjék világában az arany középút a könnyen emészthető, kellő biológiai értékű szója. De ez nem jelenti azt, hogy elég lesz egy szója, a fehérje hibás, ezért állati eredetű fehérjével kell kombinálni.

És most itt az ideje, hogy közelebbről is szemügyre vegyük a legmagasabb fehérjetartalmú termékeket, mert ezek elősegítik a tehermentesítő izmok építését:

A táblázat alapos tanulmányozása után azonnal összeállíthatja az ideális étrendet az egész napra. A legfontosabb dolog itt az, hogy ne feledkezzünk meg a racionális táplálkozás alapelveiről, valamint a napközben elfogyasztott fehérje szükséges mennyiségéről. Az anyag összevonására adunk egy példát:

Nagyon fontos, hogy ne felejtsük el, hogy különféle fehérjetartalmú ételeket kell fogyasztania. Nem kell kínoznod magad és egy csirkemellet vagy túrót enni egész héten egymás után. Sokkal hatékonyabb, ha a termékeket váltogatjuk, és akkor a tehermentesítő izmok már csak a sarkon vannak.

És van még egy kérdés, amivel foglalkozni kell.

A fehérjék minőségének értékelése: kritériumok

A „biológiai érték” kifejezés már szerepelt az anyagban. Ha értékeit kémiai szempontból vesszük figyelembe, akkor ez lesz a szervezetben visszatartott nitrogén mennyisége (a kapott teljes mennyiségből). Ezek a mérések azon alapulnak, hogy minél magasabb az esszenciális esszenciális aminosavak tartalma, annál nagyobb a nitrogén-visszatartás.

De nem ez az egyetlen mutató. Ezen kívül vannak még mások:

Aminosav profil (teljes). A szervezetben lévő összes fehérjének kiegyensúlyozottnak kell lennie, vagyis az esszenciális aminosavakat tartalmazó élelmiszerekben lévő fehérjéknek teljes mértékben meg kell felelniük az emberi szervezetben lévő fehérjéknek. Csak ilyen körülmények között a saját fehérjevegyületeinek szintézise nem zavart, és nem a növekedés, hanem a bomlás felé irányul.

Az aminosavak elérhetősége a fehérjékben. A magas színezék- és tartósítószer-tartalmú élelmiszerek kevesebb aminosavat tartalmaznak. Ugyanezt a hatást az erős hőkezelés okozza.

Az emésztés képessége. Ez a mutató azt tükrözi, hogy mennyi időbe telik a fehérjék legegyszerűbb összetevőire történő lebontása, majd a vérbe történő felszívódása.

Fehérjék hasznosítása (tiszta). Ez a mutató információt ad a visszatartott nitrogén mennyiségéről, valamint az emésztett fehérje teljes mennyiségéről.

fehérje hatékonyság. Egy speciális mutató, amely bemutatja a fehérje izomtömeg-növekedésre gyakorolt ​​​​hatékonyságát.

A fehérje asszimiláció szintje az aminosavak összetétele alapján. Itt fontos figyelembe venni mind a kémiai jelentőségét és értékét, mind a biológiaiat. Ha az együttható 1, ez azt jelenti, hogy a termék optimálisan kiegyensúlyozott, és kiváló fehérjeforrás. És most itt az ideje, hogy közelebbről megvizsgáljuk a sportolók étrendjében szereplő egyes termékek számait (lásd az ábrát):

És most itt az ideje, hogy mérleget készítsünk.

A legfontosabb dolog, amit emlékezni kell

Rossz lenne, ha nem foglalnánk össze a fentieket, és nem emelnénk ki a legfontosabb dolgot, amelyet meg kell jegyeznünk azok számára, akik meg akarják tanulni, hogyan kell eligazodni a megkönnyebbült izmok növekedéséhez szükséges optimális étrend kialakításának nehéz kérdésében. Tehát, ha megfelelően szeretné beépíteni a fehérjét az étrendbe, akkor ne felejtse el az olyan tulajdonságokat és árnyalatokat, mint:

• Fontos, hogy az állati eredetű fehérjék domináljanak az étrendben, és ne a növényi eredetűek (80% és 20% arányban);
• A legjobb, ha az állati és növényi fehérjéket kombinálja az étrendben;
• Mindig emlékezzen a szükséges fehérjearányra a testtömegnek megfelelően (2-3 g 1 kg testtömegre);
• Ne felejtse el az elfogyasztott fehérje minőségét (azaz figyelje, honnan szerzi be);
• Ne zárja ki azokat az aminosavakat, amelyeket a szervezet önmagában nem tud előállítani;
• Igyekezzen ne kimeríteni az étrendjét, és elkerülje bizonyos tápanyagok torzulását;
• A fehérjék legjobb felszívódása érdekében vegyen be vitaminokat és teljes komplexeket.

Tetszett? - Mondd el a barátaidnak!

Ismeretes, hogy az élő anyag szerves anyagokon – fehérjéken, zsírokon, szénhidrátokon és nukleinsavakon – alapul. De ezek közül az anyagok közül a legfontosabb a fehérje.

A legtöbb tudomány által ismert anyag melegítés hatására szilárdból folyékonyra változik. De vannak olyan anyagok, amelyek éppen ellenkezőleg, hevítéskor szilárd halmazállapotúvá válnak. Ezeket az anyagokat a francia kémikus, Pierre Joseph Macke 1777-ben külön osztályba sorolta. A melegítés hatására megalvadó tojásfehérjéhez hasonlóan ezeket az anyagokat fehérjéknek nevezték. A fehérjéket más néven fehérjéknek nevezik. Görögül a protein (proteiosz) jelentése „első helyen”. A fehérje 1838-ban kapta ezt a nevet, amikor Gerard Mulder holland biokémikus azt írta, hogy az élet a bolygón lehetetlen lenne egy bizonyos anyag nélkül, amely a tudomány által ismert anyagok közül a legfontosabb, és amely feltétlenül jelen van minden növényben és állatban. . Mulder ezt az anyagot proteinnek nevezte.

A fehérje az összes tápanyag közül a legösszetettebb anyag. Az emberi szervezet minden sejtjében kémiai reakciók zajlanak, amelyekben a fehérje nagyon fontos szerepet játszik.

Miből áll a fehérje

A fehérjék a következők: nitrogén, oxigén, hidrogén, szén. De más tápanyagok nem tartalmaznak nitrogént.

A fehérje természetes polimer. A polimerek olyan anyagok, amelyek molekulái nagyon sok atomot tartalmaznak. A 19. században Alekszandr Mihajlovics Butlerov orosz kémikus bebizonyította, hogy ha a molekula szerkezete megváltozik, akkor az anyag tulajdonságai is megváltoznak. A fehérjék fő építőkövei az aminosavak. A fehérjék aminosavak különféle kombinációit tartalmazzák. Ezért a természetben sokféle fehérje létezik, amelyek különböző tulajdonságokkal rendelkeznek. Kutatások segítségével megközelítőleg 20 aminosavat fedeztek fel, amelyek részt vesznek a fehérjék létrehozásában.

Hogyan zajlik a fehérjemolekula kialakulásának folyamata

Az aminosavak szekvenciálisan kapcsolódnak egymáshoz. A folyamat eredményeként egy lánc képződik, amelyet polipeptidnek nevezünk. Ezt követően a polipeptidek feltekeredhetnek vagy más alakot vehetnek fel. Egy fehérje tulajdonságai függnek az aminosavak összetételétől, attól, hogy hány aminosav vesz részt a szintézisben, és ezek az aminosavak milyen sorrendben kapcsolódnak egymáshoz. Például két fehérje szintézise ugyanannyi aminosavból áll, amelyek szintén azonos összetételűek. De ha ezek az aminosavak más sorrendben helyezkednek el, akkor két teljesen különböző fehérjét kapunk.

Ha a peptidek legfeljebb 15 aminosavat tartalmaznak, akkor oligopeptideknek nevezzük őket. A több tízezer vagy akár több százezer aminosav-maradékot tartalmazó peptideket pedig fehérjéknek nevezzük. A fehérje molekula kompakt térszerkezettel rendelkezik. Ez a szerkezet lehet szálak formájában. Az ilyen fehérjéket fibrillárisnak nevezik. Fehérjéket építenek. Ha a fehérjemolekula szerkezete gömb alakú, akkor a fehérjéket globulárisnak nevezzük. Ezek a fehérjék magukban foglalják az enzimeket, antitesteket és bizonyos hormonokat.

Attól függően, hogy milyen aminosavak szerepelnek a fehérjék összetételében, a fehérjék teljesek és hiányosak. A teljes fehérjék teljes aminosavkészletet tartalmaznak. Hiányos fehérjék, néhány aminosav hiányzik.

A fehérjéket egyszerű és összetett csoportokra is osztják. Az egyszerű fehérjék csak aminosavakat tartalmaznak. A komplex fehérjék összetétele az aminosavak mellett fémeket, szénhidrátokat, lipideket, nukleinsavakat is tartalmaz.

A fehérjék szerepe az emberi szervezetben

A fehérjék különböző funkciókat látnak el az emberi szervezetben.

1.Szerkezeti. A fehérjék minden szövet és szerv sejtjeinek részét képezik.

2. Védő. Az interferon fehérje szintetizálódik a szervezetben, hogy megvédje a vírusokat.

3. DvigatelnaÉN. A miozin fehérje részt vesz az izomösszehúzódás folyamatában.

4. Szállítás. A hemoglobin, amely a vörösvértestek összetételében lévő fehérje, részt vesz az oxigén és a szén-dioxid átvitelében.

5. EnergiaÉN. A fehérjemolekulák oxidációja következtében felszabadul a szervezet életéhez szükséges energia.

6. katalitikusÉN. A fehérje enzimek biológiai katalizátorként működnek, amelyek növelik a kémiai reakciók sebességét a sejtekben.

7. SzabályozóÉN. A hormonok szabályozzák a test különböző funkcióit. Például az inzulin szabályozza a vércukorszintet.

A természetben hatalmas számú fehérje található, amelyek sokféle funkciót képesek ellátni. De a fehérjék legfontosabb funkciója az élet fenntartása a Földön más biomolekulákkal együtt.

Küldje el a jó munkát a tudásbázis egyszerű. Használja az alábbi űrlapot

Diákok, végzős hallgatók, fiatal tudósok, akik a tudásbázist tanulmányaikban és munkájukban használják, nagyon hálásak lesznek Önnek.

közzétett http://www.allbest.ru

1. FEJEZET BEVEZETÉS

A biológia forradalmáról szóló jelentések mára meglehetősen banálisakká váltak. Vitathatatlannak tartják azt is, hogy ezek a forradalmi változások a biológia és a kémia metszéspontjában kialakult tudományegyütteshez kapcsolódnak, amelyek között a molekuláris biológia és a bioorganikus kémia központi helyet foglalt el és foglal el továbbra is.

„A molekuláris biológia olyan tudomány, amelynek célja az életjelenségek természetének megértése azáltal, hogy biológiai tárgyakat és rendszereket tanulmányoz a molekuláris szinthez közelítő szinten... az élet jellegzetes megnyilvánulásai... a molekulák szerkezetéből, tulajdonságaiból és kölcsönhatásából fakadnak. biológiailag fontos anyagok, elsősorban fehérjék és nukleinsavak ”

„A bioorganikus kémia olyan tudomány, amely az életfolyamatok hátterében álló anyagokat vizsgálja... a bioorganikus kémia fő tárgyai a biopolimerek (fehérjék és peptidek, nukleinsavak és nukleotidok, lipidek, poliszacharidok stb.).

Ebből az összehasonlításból nyilvánvalóvá válik, hogy a fehérjék tanulmányozása mennyire fontos a modern biológia fejlődése szempontjából.

biológia fehérje biokémia

2. FEJEZET A FEHÉRJEKUTATÁS TÖRTÉNETE

2.1 A fehérjekémia korai szakaszai

A fehérje 250 évvel ezelőtt a kémiai kutatások tárgya volt. 1728-ban Jacopo Bartolomeo Beccari olasz tudós búzalisztből készítette el az első fehérjekészítményt, a glutént. A glutént száraz desztillációnak vetette alá, és gondoskodott arról, hogy a lepárlás termékei lúgosak legyenek. Ez volt az első bizonyítéka a növény- és állatvilág szubsztanciáinak egységét. Munkája eredményeit 1745-ben publikálta, és ez volt az első fehérjével foglalkozó tanulmány.

A XVIII - XIX. század elején többször leírták a növényi és állati eredetű fehérjeanyagokat. Az ilyen leírások jellemzője ezen anyagok konvergenciája és a szervetlen anyagokkal való összehasonlítása volt.

Fontos megjegyezni, hogy akkoriban, még az elemanalízis megjelenése előtt, az volt az elképzelés, hogy a különböző forrásokból származó fehérjék hasonló tulajdonságokkal rendelkező egyedi anyagok csoportját képezik.

1810-ben J. Gay-Lussac és L. Tenard határozták meg először a fehérjeanyagok elemi összetételét. 1833-ban J. Gay-Lussac bebizonyította, hogy a nitrogén szükségszerűen jelen van a fehérjékben, és hamarosan kiderült, hogy a különböző fehérjék nitrogéntartalma megközelítőleg azonos. Ugyanakkor D. Dalton angol kémikus megpróbálta lerajzolni a fehérjeanyagok első képleteit. Meglehetősen egyszerű anyagokként ábrázolta őket, de hogy azonos összetétellel hangsúlyozzák egyéni különbségeiket, olyan molekulák ábrázolásához folyamodott, amelyeket ma már izomernek neveznének. Az izoméria fogalma azonban Dalton idejében még nem létezett.

Fehérje formulák D. Daltontól

Megszülettek a fehérjék első empirikus képletei, és megfogalmazódtak az első hipotézisek összetételük törvényszerűségére vonatkozóan. Tehát N. Lieberkün úgy vélte, hogy az albumint a C 72 H 112 N 18 SO 22 képlet írja le, A. Danilevsky pedig úgy vélte, hogy ennek a fehérjének a molekulája legalább egy nagyságrenddel nagyobb: C 726 H 1171 N 194 S 3 O 214.

J. Liebig német kémikus 1841-ben azt javasolta, hogy az állati fehérjéknek analógjai vannak a növényi fehérjék között: a hüvelyes fehérje asszimilációja az állati szervezetben Liebig szerint egy hasonló fehérje - a kazein - felhalmozódásához vezetett. A prestrukturális szerves kémia egyik legelterjedtebb elmélete a gyökök elmélete, a rokon anyagok változatlan komponensei. 1836-ban a holland G. Mulder azt javasolta, hogy minden fehérje ugyanazt a gyököt tartalmazza, amit ő nevezett el. fehérje (a görög „én átveszem a vezetést”, „én viszem az első helyet” szóból). A fehérje Mulder szerint Pr = C 40 H 62 N 10 O 12 összetételű. 1838-ban G. Mulder fehérjeelméleten alapuló fehérjeképleteket publikált. Ezek voltak az ún. dualisztikus képletek, ahol a fehérjegyök pozitív csoportosításként szolgált, a kén- vagy foszforatom pedig negatív. Együtt elektromosan semleges molekulát alkottak: vérszérumfehérje Pr 10 S 2 P, fibrin Pr 10 SP. Azonban G. Mulder adatainak analitikus ellenőrzése, amelyet Lyaskovskii orosz kémikus, valamint Yu. Liebig végzett, azt mutatta, hogy „fehérjegyökök” nem léteznek.

1833-ban a német tudós, F. Rose felfedezte a biuretreakciót a fehérjék esetében – ez a fehérjeanyagok és származékaik egyik fő színreakciója jelenleg (a színreakciókról bővebben az 53. oldalon). Arra a következtetésre jutottak, hogy ez volt a legérzékenyebb reakció egy fehérjére nézve, így ez keltette fel akkoriban a legnagyobb figyelmet a vegyészek részéről.

A 19. század közepén számos módszert dolgoztak ki a fehérjék kivonására, tisztítására és semleges sók oldatában történő izolálására. 1847-ben K. Reichert felfedezte a fehérjék kristályképző képességét. 1836-ban T. Schwann felfedezte a pepszint, a fehérjéket lebontó enzimet. 1856-ban L. Corvisar egy másik hasonló enzimet fedezett fel, a tripszint. Ezen enzimek fehérjékre gyakorolt ​​hatásának tanulmányozásával a biokémikusok megpróbálták megfejteni az emésztés titkát. A legtöbb figyelmet azonban a protelitikus enzimek (proteázok, ezek közé tartoznak a fenti enzimek) fehérjékre gyakorolt ​​​​hatásából származó anyagok kapták: ezek egy része az eredeti fehérjemolekulák töredéke volt (ún. peptonok ), míg mások nem voltak kitéve további proteázok általi hasításnak, és a század eleje óta ismert vegyületek - aminosavak - osztályába tartoztak (az első aminosav származékot, az aszparagin-amidot 1806-ban fedezték fel, és az első aminosavat, cisztin, 1810-ben). A fehérjék összetételében lévő aminosavakat először 1820-ban fedezte fel A. Braconno francia kémikus. A fehérje savas hidrolízisét alkalmazta, és a hidrolizátumban édeskés anyagot talált, amit glicinnek nevezett el. 1839-ben bebizonyosodott, hogy a fehérjékben van leucin, és 1849-ben F. Bopp egy másik aminosavat izolált a fehérjéből - a tirozint (lásd a II. függeléket a fehérjékben található aminosavak felfedezésének dátumainak teljes listájáért).

A 80-as évek végére. A 19. században már 19 aminosavat izoláltak a fehérje-hidrolizátumokból, és lassan kezdett erősödni az a vélemény, hogy a fehérjehidrolízis termékeiről szóló információk fontos információkat hordoznak a fehérjemolekula szerkezetéről. Az aminosavakat azonban esszenciálisnak tartották, de nem a fehérje fő összetevőjének.

A fehérjék összetételében található aminosavak felfedezésével kapcsolatban P. Schutzenberger francia tudós a 70-es években. XIX században javasolta az ún. ureide elmélet fehérje szerkezetek. Eszerint egy fehérjemolekula egy központi magból állt, melynek szerepét egy tirozinmolekula és a hozzá kapcsolódó komplex csoportok (4 hidrogénatom szubsztitúciójával) alkották, Schutzenberger néven. leucinok . A hipotézist azonban kísérletileg nagyon gyengén támasztották alá, és a további kutatások következetlennek bizonyultak.

2.2 A „szén-nitrogén komplexek” elmélete A.Ya. Danilevszkij

A fehérje szerkezetére vonatkozó eredeti elméletet a 80-as években fejezték ki. századi orosz biokémikus, A. Ya. Danilevsky. Ő volt az első vegyész, aki felhívta a figyelmet a fehérjemolekulák szerkezetének lehetséges polimer természetére. A 70-es évek elején. írt A.M-nek. Butlerov szerint „az albumin részecskék kevert polimerek”, hogy a fehérje meghatározására nem talál „megfelelőbb kifejezést, mint a tág értelemben vett polimer szó”. A biuretreakciót tanulmányozva felvetette, hogy ez a reakció az intermittáló szén- és nitrogénatomok - N - C - N - C - N - szerkezetével függ össze, amelyek az ún. karbonazo t összetett R "- NH - CO - NH - CO - R". E képlet alapján Danilevsky úgy vélte, hogy a fehérjemolekula 40 ilyen szén-nitrogén komplexet tartalmaz. A különálló szén-nitrogén-aminosav komplexek Danilevsky szerint így néztek ki:

Danilevsky szerint a szén-nitrogén komplexek éter- vagy amidkötéssel kapcsolhatók össze nagy molekulatömegű szerkezet kialakításához.

2.3 A „kirinek” elmélete A. Kossel

A. Kossel német fiziológus és biokémikus protaminokat és hisztonokat, viszonylag egyszerű fehérjéket tanulmányozva megállapította, hogy ezek hidrolízise során nagy mennyiségű arginin képződik. Ezenkívül felfedezte a hidrolizátum összetételében az akkor még ismeretlen aminosavat - a hisztidint. Ennek alapján Kossel felvetette, hogy ezek a fehérjeanyagok a bonyolultabb fehérjék néhány egyszerű modelljének tekinthetők, amelyek véleménye szerint a következő elv szerint épülnek fel: az arginin és a hisztidin egy központi magot („protamin magot”) alkotnak, amely más aminosavak komplexei veszik körül.

Kossel elmélete volt a legtökéletesebb példa a fehérjék fragmentált szerkezetére vonatkozó hipotézis kidolgozására (amint fentebb említettük, először G. Mulder). Ezt a hipotézist M. Siegfried német kémikus használta a 20. század elején. Úgy vélte, hogy a fehérjék aminosav-komplexekből épülnek fel (arginin + lizin + glutaminsav), amelyeket ő ún. kirinami (a görög "kyrios" alapszóból). Ezt a hipotézist azonban 1903-ban terjesztették elő, amikor E. Fisher aktívan fejlesztette a sajátját peptidelmélet , amely megadta a kulcsot a fehérjék szerkezetének rejtélyéhez.

2.4 Peptidelmélet E. Halász

Emil Fischer német kémikus, aki már világszerte híres volt a purinvegyületek (a koffeincsoportba tartozó alkaloidok) tanulmányozásairól és a cukrok szerkezetének megfejtéséről, megalkotta a peptidelméletet, amely a gyakorlatban nagyrészt beigazolódott, és életében egyetemes elismerést kapott. amiért a kémiatörténet második Nobel-díjával tüntették ki.díjakat (az elsőt Ya.G. Van't Hoff kapta).

Fontos, hogy Fisher olyan kutatási tervet épített fel, amely élesen eltér a korábban végzettektől, de figyelembe veszi az összes akkor ismert tényt. Először is azt fogadta el legvalószínűbb hipotézisnek, hogy a fehérjék amidkötéssel összekapcsolt aminosavakból épülnek fel:

Fisher ezt a típusú kötést (a peptonok analógiájára) nevezte. peptid . Azt javasolta, hogy a fehérjék azok peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavak polimerei . A fehérjék szerkezetének polimer jellegének gondolatát, amint az jól ismert, Danilevsky és Hert fejezte ki, de úgy gondolták, hogy a „monomerek” nagyon összetett képződmények - peptonok vagy „szén-nitrogén komplexek”.

Aminosavmaradékokból álló vegyület peptidtípusának bizonyítása. E. Fisher a következő megfigyelésekből indult ki. Először is, mind a fehérjék hidrolízise, ​​mind enzimatikus lebontása során különféle aminosavak keletkeztek. Más vegyületeket rendkívül nehéz volt leírni, és még nehezebb volt beszerezni. Ezenkívül Fischer tudta, hogy a fehérjéknek nincs túlsúlya sem a savas, sem a bázikus tulajdonságokkal, ami azt jelenti, hogy a fehérjemolekulák aminosav-összetételében az amino- és karboxilcsoportok zártak, és mintegy elfedik egymást ( a fehérjék amfotersége, ahogy most mondják).

Fisher felosztotta a megoldást a fehérjeszerkezet problémájára, és a következő rendelkezésekre redukálta azt:

A fehérjék teljes hidrolízisének termékeinek minőségi és mennyiségi meghatározása.

E végtermékek szerkezetének kialakítása.

Aminosav polimerek szintézise amid (peptid) típusú vegyületekkel.

Az így kapott vegyületek összehasonlítása természetes fehérjékkel.

Ebből a tervből kitűnik, hogy Fisher először alkalmazott új módszertani megközelítést - a modellvegyületek szintézisét - analógia útján történő bizonyításra.

2.5 Aminosavak szintézisének módszereinek kidolgozása

A peptidkötéssel összekapcsolt aminosav-származékok szintézisének megkezdése érdekében Fischer sokat dolgozott az aminosavak szerkezetének és szintézisének tanulmányozásán.

Fischer előtt az aminosavak szintézisének általános módszere az A. Strecker-féle cianohidrin szintézis volt:

A Strecker-reakció szerint alanint, szerint és néhány más aminosavat, ennek módosítása szerint (Zelinsky-Stadnikov reakció) -aminosavakat és azok N-szubsztituáltjait egyaránt szintetizálni lehetett.

Fischer azonban maga igyekezett módszereket kidolgozni az összes akkor ismert aminosav szintézisére. Strecker módszerét nem tartotta elég univerzálisnak. Ezért E. Fischernek általános módszert kellett keresnie az aminosavak szintézisére, beleértve a komplex oldalgyököket tartalmazó aminosavakat is.

Javasolta a brómmal szubsztituált -helyzetű karbonsavak aminálását. A brómszármazékok előállításához például leucin, arilezett vagy alkilezett malonsav szintézisében használta fel:

De E. Fishernek nem sikerült egy abszolút univerzális módszert létrehoznia. Megbízhatóbb reakciókat is kifejlesztettek. Például Fisher tanítványa, G. Lakes a következő módosítást javasolta szerin előállításához:

Fisher azt is bebizonyította, hogy a fehérjék optikailag aktív aminosavakból állnak (lásd 11. oldal). Ez arra kényszerítette, hogy kidolgozza az optikailag aktív vegyületek új nómenklatúráját, az aminosavak optikai izomereinek elválasztására és szintézisére szolgáló módszereket. Fisher arra a következtetésre is jutott, hogy a fehérjék optikailag aktív aminosavak L-formáinak maradékait tartalmazzák, és ezt először a diasztereoizoméria elvét alkalmazva bizonyította. Ez az elv a következő volt: egy racém aminosav N-acil-származékához optikailag aktív alkaloidot (brucin, sztrichnin, cinkonin, kinidin, kinin) adtak. Ennek eredményeként a sók két, eltérő oldhatóságú sztereoizomer formája keletkezett. A diasztereoizomerek elválasztása után az alkaloidot kinyertük, és az acilcsoportot hidrolízissel eltávolítottuk.

Fischer képes volt kidolgozni egy módszert a fehérje-hidrolízis termékeiben található aminosavak teljes meghatározására: az aminosavak hidroklorid-észtereit hidegen tömény lúggal végzett kezeléssel szabad észterekké alakította, amelyek nem szappanosodtak el érzékelhetően. Ezután az éterek keverékét frakcionált desztillációnak vetettük alá, és a kapott frakciókból frakcionált kristályosítással izoláltuk az egyes aminosavakat.

Az új elemzési módszer nemcsak végül megerősítette, hogy a fehérjék aminosav-maradékokból állnak, hanem lehetővé tette a fehérjékben található aminosavak listájának finomítását és kiegészítését. A kvantitatív elemzések azonban mégsem tudtak választ adni a fő kérdésre: mik a fehérjemolekula szerkezetének elvei. E. Fisher pedig megfogalmazta az egyik fő feladatot a fehérjék szerkezetének és tulajdonságainak vizsgálatában: a fejlesztést kísérleti memódszerek olyan vegyületek szintézisére, amelyek fő összetevői aminosavak lennénekról rőlpeptidkötéssel kapcsoltál össze.

Így Fisher egy nem triviális feladatot tűzött ki - a vegyületek új osztályának szintetizálását, hogy megállapítsa szerkezetük alapelveit.

Fisher megoldotta ezt a problémát, és a kémikusok meggyőző bizonyítékot kaptak arra vonatkozóan, hogy a fehérjék peptidkötéssel összekapcsolt aminosavak polimerei:

CO - CHR" - NH - CO - CHR"" - NH - CO CHR""" - NH -

Ezt az álláspontot biokémiai bizonyítékok is alátámasztották. Útközben kiderült, hogy a proteázok nem hidrolizálnak minden aminosav közötti kötést azonos sebességgel. A peptidkötés hasítási képességét befolyásolta az aminosavak optikai konfigurációja, az aminocsoport nitrogénjénél lévő szubsztituensek, a peptidlánc hossza és a benne lévő csoportok halmaza.

A peptidelmélet fő bizonyítéka a modell peptidek szintézise és összehasonlítása a fehérje-hidrolizátum peptonjaival. Az eredmények azt mutatták, hogy a szintetizáltakkal azonos peptideket izolálnak fehérje-hidrolizátumokból.

E vizsgálatok során E.Fischer és tanítványa, E.Abdergalden először dolgozott ki egy módszert egy fehérje aminosavszekvenciájának meghatározására. Ennek lényege az volt, hogy meghatározzuk a polipeptid szabad aminocsoportot (N-terminális aminosav) tartalmazó aminosav-maradékát. Ennek érdekében javasolták a peptid aminoterminálisának blokkolását naftalin-szulfonil-csoporttal, amely a hidrolízis során nem válik le. Az ilyen csoporttal jelölt aminosavat a hidrolizátumból izolálva meg lehetett határozni, hogy az aminosavak közül melyik N-terminális.

E. Fisher kutatásai után világossá vált, hogy a fehérjék polipeptidek. Ez fontos eredmény volt, beleértve a fehérjeszintézis feladatokat is: világossá vált, hogy pontosan mit is kell szintetizálni. A fehérjeszintézis problémája csak ezen munkák után kapott bizonyos irányt és a szükséges szigort.

Fisher munkásságának egészéről szólva megjegyzendő, hogy maga a kutatásszemlélet inkább a következő 20. századra volt jellemző - elméleti álláspontok és módszertani technikák széles skálájával operált; szintézisei egyre kevésbé tűntek intuíción, mint egzakt tudáson alapuló művészetnek, és közelítettek egy sor precíz, szinte technológiai eszköz létrehozásához.

2. 6 A peptidelmélet válsága

Új fizikai és fizikai-kémiai kutatási módszerek alkalmazásához kapcsolódóan a 20-as évek elején. 20. század kétségek merültek fel afelől, hogy a fehérjemolekula egy hosszú polipeptidlánc. A peptidláncok kompakt pakolásának lehetőségére vonatkozó hipotézist szkepticizmussal kezelték. Mindehhez E. Fisher peptidelméletének felülvizsgálatára volt szükség.

A 20-30-as években. A diketopiperazin elméletet széles körben elfogadták. Eszerint a fehérjeszerkezet felépítésében központi szerepet játszanak a diketopiperáz gyűrűk, amelyek két aminosav ciklizálása során keletkeznek. Azt is feltételezték, hogy ezek a struktúrák alkotják a molekula központi magját, amelyhez rövid peptidek vagy aminosavak kapcsolódnak (a fő szerkezet ciklikus vázának „töltőanyagai”). A diketopiperazinok fehérjeszerkezet felépítésében való részvételének legmeggyőzőbb sémáját N. D. Zelinsky és E. Fisher tanítványai mutatták be.

A diketopiperazinokat tartalmazó modellvegyületek szintetizálására tett kísérletek azonban nem sokat segítettek a fehérjekémiában, ezt követően a peptidelmélet diadalmaskodott, de ezek a munkák serkentő hatással voltak a piperazinok kémiájára általában.

A peptid- és diketopiperáz-elméletek után folytatódtak a kísérletek annak bizonyítására, hogy a fehérjemolekulában csak peptidszerkezetek léteznek. Ugyanakkor nem csak a molekula típusát próbálták elképzelni, hanem annak általános körvonalait is.

Az eredeti hipotézist D. L. Talmud szovjet kémikus fogalmazta meg. Azt javasolta, hogy a fehérjemolekulák összetételében lévő peptidláncok nagy gyűrűkké legyenek hajtogatva, ami viszont egy lépés volt a fehérjegömböcskékről alkotott elképzelése felé.

Ugyanakkor olyan adatok jelentek meg, amelyek a különböző fehérjékben eltérő aminosavkészletre utalnak. De a fehérjeszerkezetben az aminosavak sorrendjét szabályozó minták nem voltak egyértelműek.

M. Bergman és K. Niemann voltak az elsők, akik erre a kérdésre próbáltak választ adni „intermittens frekvenciák” hipotézisében. Eszerint a fehérjemolekulában lévő aminosavak sorrendje numerikus mintáknak engedelmeskedik, aminek alapjait a selyemfibroin fehérje molekula szerkezetének alapelvei vezették le. De ez a választás sikertelen volt, mert. ez a fehérje fibrilláris, míg a globuláris fehérjék szerkezete teljesen más mintáknak engedelmeskedik.

M. Bergman és K. Nieman szerint minden aminosav egy bizonyos intervallumban fordul elő a polipeptidláncban, vagy ahogy M. Bergman mondta, van egy bizonyos „periodikusa”. Ezt a periodicitást az aminosavmaradékok természete határozza meg.

A selyem fibroin molekulát a következőképpen képzelték el:

GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyArg GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx

(GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx) 12

GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyArg

(GlyAlaGlyTyr GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx GlyAlaGlyx) 13

A Bergman-Niemann hipotézis jelentős hatást gyakorolt ​​az aminosavkémia fejlődésére, ennek igazolására nagyszámú munkát szenteltek.

A fejezet végén meg kell jegyezni, hogy a XX. század közepére. elegendő bizonyíték gyűlt össze a peptidelmélet érvényességére, főbb rendelkezéseit kiegészítették és finomították. Ezért a fehérjekutatás központja a XX. már a kutatás és a mesterséges úton történő fehérjeszintézis módszereinek keresésének terepe volt. Ezt a problémát sikeresen megoldották, megbízható módszereket dolgoztak ki a fehérje elsődleges szerkezetének - a peptidlánc aminosav-szekvenciájának - meghatározására, módszereket dolgoztak ki irreguláris polipeptidek kémiai (abiogén) szintézisére (ezeket a módszereket részletesebben tárgyaljuk). a 8. fejezetben, 36. oldal), beleértve a polipeptidek automatikus szintézisére vonatkozó módszereket. Ez már 1962-ben lehetővé tette, hogy a legnagyobb angol kémikus, F. Senger megfejtse az inzulin hormon szerkezetét és mesterségesen szintetizálja, ami új korszakot jelentett a funkcionális fehérjepolipeptidek szintézisében.

3. FEJEZET A FEHÉRJÉK KÉMIAI ÖSSZETÉTELE

3.1 Peptid kötés

A fehérjék α-aminosav-maradékokból felépülő szabálytalan polimerek, amelyek általános képlete vizes oldatban, semlegeshez közeli pH-értéken NH 3 + CHRCOO - ként írható fel. A fehérjékben található aminosav-maradékok az α-amino- és β-karboxilcsoportok közötti amidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz. közötti peptidkötés két-aminosav-maradékokat általában ún peptid kötés , a peptidkötésekkel összekapcsolt α-aminosav-maradékokból felépülő polimereket pedig ún. polipeptidek. Egy fehérje, mint biológiailag jelentős szerkezet, lehet egyetlen polipeptid vagy több olyan polipeptid, amelyek nem kovalens kölcsönhatások eredményeként egyetlen komplexet alkotnak.

3.2 A fehérjék elemi összetétele

A fehérjék kémiai összetételének tanulmányozása során először is meg kell találni, hogy milyen kémiai elemekből állnak, másodsorban pedig monomereik szerkezetét. Az első kérdés megválaszolásához meghatározzuk a fehérje kémiai elemeinek mennyiségi és minőségi összetételét. A kémiai elemzés kimutatta minden fehérjében jelen van szén (50-55%), oxigén (21-23%), nitrogén (15-17%), hidrogén (6-7%), kén (0,3-2,5%). Foszfor, jód, vas, réz és néhány más makro- és mikroelem is megtalálható volt az egyes fehérjék összetételében, változatos, gyakran nagyon kis mennyiségben.

A fehérjék fő kémiai elemeinek tartalma változhat, kivéve a nitrogént, amelynek koncentrációja a legnagyobb állandósággal jellemezhető és átlagosan 16%. Ezenkívül más szerves anyagok nitrogéntartalma alacsony. Ennek megfelelően javasolták a fehérje mennyiségének meghatározását a benne lévő nitrogénnel. Tudva, hogy 6,25 g fehérje 1 g nitrogént tartalmaz, a talált nitrogénmennyiséget megszorozzuk 6,25-ös szorzóval, és megkapjuk a fehérje mennyiségét.

A fehérjemonomerek kémiai természetének meghatározásához két problémát kell megoldani: a fehérjét monomerekre kell szétválasztani és meg kell ismerni azok kémiai összetételét. A fehérje alkotórészekre bontása hidrolízissel - a fehérje erős ásványi savakkal történő hosszan tartó forralásával - történik. (savas hidrolízis) vagy indok (lúgos hidrolízis). Leggyakrabban 24 órás sósavval 110 C-on forraljuk, a következő lépésben a hidrolizátumot alkotó anyagok elválasztása történik. Erre a célra különféle módszereket használnak, leggyakrabban - kromatográfiát (további részletekért lásd a „Kutatási módszerek ...” fejezetet). Az elválasztott hidrolizátumok fő részét az aminosavak alkotják.

3.3. Aminosavak

Jelenleg 200 különböző aminosavat találtak a vadon élő állatok különböző tárgyaiban. Az emberi szervezetben például körülbelül 60. A fehérjék azonban csak 20 aminosavat tartalmaznak, amelyeket néha természetesnek is neveznek.

Az aminosavak olyan szerves savak, amelyekben a hidrogénatomot - szénatomot - aminocsoport - NH 2 - helyettesíti. Ezért kémiai természetüknél fogva ezek a következő általános képlettel rendelkező aminosavak:

Ebből a képletből látható, hogy az összes aminosav összetétele a következő általános csoportokat tartalmazza: - CH 2 - NH 2 - COOH. Oldalláncok (gyökök - R) aminosavak különböznek. Amint az I. függelékből látható, a gyökök kémiai természete változatos: a hidrogénatomtól a ciklusos vegyületekig. A gyökök határozzák meg az aminosavak szerkezeti és funkcionális jellemzőit.

A legegyszerűbb aminoecetsav-glicin (NH 3 + CH 2 COO) kivételével minden aminosav rendelkezik egy C királis atommal, és két enantiomer (optikai izomer) formájában létezhet:

Valamennyi jelenleg vizsgált fehérje csak L-sorozatú aminosavakat tartalmaz, amelyekben, ha a H-atom felőli királis atomot vesszük figyelembe, az NH 3 +, COO csoportok és az R gyök az óramutató járásával megegyező irányban helyezkednek el. Nyilvánvaló, hogy szigorúan meghatározott enantiomerből biológiailag jelentős polimer molekulát kell felépíteni – két enantiomer racém keverékéből a diasztereomerek elképzelhetetlenül bonyolult keverékét kapnánk. Az a kérdés, hogy a földi élet miért éppen L-aminosavakból, és nem D-aminosavakból épült fehérjéken alapul, továbbra is érdekes rejtély marad. Meg kell jegyezni, hogy a D-aminosavak meglehetősen elterjedtek a természetben, és ráadásul biológiailag jelentős oligopeptidek részét képezik.

A húsz bázikus α-aminosavból épülnek fel a fehérjék, de ebből a 20 aminosavból már a fehérjemolekula összetételében keletkezik a többi, meglehetősen változatos aminosav. Ezen átalakulások közül mindenekelőtt a formációt kell megjegyezni diszulfid hidak két ciszteinmaradék oxidációja során a már kialakult peptidláncok összetételében. Ennek eredményeként két ciszteinmaradékból diamino-dikarbonsav képződik cisztin (Lásd az I. függeléket). Ebben az esetben a keresztkötés vagy egy polipeptidláncon belül, vagy két különböző lánc között történik. Kis fehérjeként, amely két polipeptid láncot tartalmaz, amelyeket diszulfid hidak kötnek össze, valamint keresztkötéseket az egyik polipeptid láncon belül:

Az aminosavak módosításának fontos példája a prolin aminosavak aminosavakká történő átalakítása hidroxiprolin :

Ez az átalakulás jelentős mértékben a kötőszövet egy fontos fehérjekomponensének kialakulása során következik be - kollagén .

A fehérjemódosítás másik nagyon fontos típusa a szerin-, treonin- és tirozin-maradékok hidroxocsoportjainak foszforilációja, például:

A vizes oldatban lévő aminosavak a gyököket alkotó amino- és karboxilcsoportok disszociációja miatt ionizált állapotban vannak. Más szavakkal, ezek amfoter vegyületek, és létezhetnek savként (proton donorok) vagy bázisokként (donor akceptorok).

Az összes aminosav szerkezetétől függően több csoportra osztható:

Aciklikus. Monoamino-monokarbonsavakösszetételükben egy amin- és egy karboxilcsoport van, vizes oldatban semlegesek. Néhányuknak közös szerkezeti jellemzői vannak, ami lehetővé teszi, hogy együtt vizsgáljuk őket:

Glicin és alanin. A glicin (glikokol vagy aminoecetsav) optikailag inaktív - ez az egyetlen aminosav, amely nem tartalmaz enantiomereket. A glicin részt vesz a nukleinsav és az epe képződésében - t, hem, szükséges a májban lévő mérgező termékek semlegesítéséhez. Az alanint a szervezet különféle szénhidrát- és energiaanyagcsere-folyamatokban hasznosítja. Izomerje - az alanin a pantotén vitamin szerves része, a koenzim A (CoA), az izmok kivonó anyagai.

Szerin és treonin. A hidroxisavak csoportjába tartoznak, mert. hidroxilcsoportot tartalmaznak. A szerin különféle enzimek része, a tej fő fehérje - kazein, valamint számos lipoprotein része. A treonin részt vesz a fehérje bioszintézisében, mivel esszenciális aminosav.

cisztein és metionin. Kénatomot tartalmazó aminosavak. A cisztein értékét egy szulfhidril (-SH) csoport jelenléte határozza meg az összetételében, amely képes könnyen oxidálódni, és megvédi a szervezetet a magas oxidációs képességű anyagoktól (sugárkárosodás esetén foszfor). mérgezés). A metionint egy könnyen mozgékony metilcsoport jelenléte jellemzi, amely a szervezetben fontos vegyületek (kolin, kreatin, timin, adrenalin stb.) szintézisére szolgál.

Valin, leucin és izoleucin. Ezek elágazó láncú aminosavak, amelyek aktívan részt vesznek az anyagcserében, és nem szintetizálódnak a szervezetben.

Monoamino-dikarbonsavak egy amino- és két karboxilcsoportot tartalmaznak, és vizes oldatban savas reakciót adnak. Ide tartozik az aszparaginsav és a glutamin, az aszparagin és a glutamin. Részei az idegrendszer gátló mediátorainak.

Diamino-monokarbonsavak vizes oldatban két amincsoport jelenléte miatt lúgos reakcióba lépnek. Ezekhez kapcsolódóan a lizin szükséges a hisztonok szintéziséhez és számos enzimhez is. Az arginin részt vesz a karbamid, a kreatin szintézisében.

Ciklikus. Ezek az aminosavak összetételükben aromás vagy heterociklusos magot tartalmaznak, és általában nem szintetizálódnak az emberi szervezetben, és táplálékkal kell ellátni őket. Aktívan részt vesznek számos anyagcsere-folyamatban. Tehát a fenil-alanin a tirozin szintézisének fő forrása - számos biológiailag fontos anyag prekurzora: hormonok (tiroxin, adrenalin), egyes pigmentek. A triptofán amellett, hogy részt vesz a fehérjeszintézisben, a PP-vitamin, a szerotonin, a triptamin és számos pigment összetevője. A hisztidin szükséges a fehérjék szintéziséhez, a hisztamin prekurzora, amely befolyásolja a vérnyomást és a gyomornedv kiválasztását.

4. FEJEZET SZERKEZETE

A fehérjék összetételének tanulmányozása során kiderült, hogy mindegyik egyetlen elv szerint épül fel, és négy szervezeti szinttel rendelkeznek: elsődleges, másodlagos, harmadlagos,és néhány közülük negyedidőszak szerkezetek.

4.1 Elsődleges szerkezet

Ez aminosavak lineáris lánca, amelyek meghatározott sorrendben vannak elrendezve, és peptidkötésekkel kapcsolódnak egymáshoz. Peptid kötés az egyik aminosav -karboxilcsoportja és a másik aminosavának -amincsoportja alkotja:

A karbonilcsoport p, -konjugációs -kötéséből adódó peptidkötés és a nitrogénatom p-pályája, amelyen az osztatlan elektronpár található, nem tekinthető egyetlen kötésnek, és gyakorlatilag nincs körforgás. azt. Ugyanezen okból kifolyólag a peptidlánc bármely i-edik aminosavának királis C atomja és Ck karbonilatomja, valamint az (i+1)-edik aminosav N és C atomja ugyanabban a síkban van. A karbonil O atom és az amid H atom egy síkban található (a fehérjék szerkezetének vizsgálata során felhalmozott anyag azonban azt mutatja, hogy ez az állítás nem teljesen szigorú: a peptid nitrogénatomjához kapcsolódó atomok nem a ugyanaz a sík vele, de egy háromszög alakú piramist alkotnak a kötések közötti szögekkel nagyon közel 120-hoz. Ezért a C i , C i k , O i és N i +1 atomok által alkotott síkok között H i +1 , C i + 1 , van néhány szög, amely eltér 0-tól. De általában nem haladja meg az 1-et, és nem játszik különleges szerepet). Ezért geometriailag a polipeptidláncot úgy tekinthetjük, mint amelyet ilyen lapos fragmentumok alkotnak, amelyek mindegyike hat atomot tartalmaz. E töredékek kölcsönös elrendezését, mint két sík bármely kölcsönös elrendezését, két szögnek kell meghatároznia. Ennek megfelelően az N C és C C k -kötések körüli elfordulásokat jellemző torziós szögeket szokás venni.

Bármely molekula geometriáját a kémiai kötései geometriai jellemzőinek három csoportja határozza meg - kötéshosszak, kötési szögek és torziós szögek a szomszédos atomokkal szomszédos kötések között. Az első két csoportot döntő mértékben a résztvevő atomok természete és a kialakult kötések határozzák meg. Ezért a polimerek térszerkezetét elsősorban a molekulák polimervázának láncszemei ​​közötti torziós szögek határozzák meg, pl. polimer lánc konformáció. Hogy R ionszög , azaz az A-B csatlakozás elfordulási szöge a B-C csatlakozás körül a C-csatlakozáshoz képestD, az A, B, C atomokat és atomokat tartalmazó síkok közötti szögB, C, D.

Egy ilyen rendszerben lehetséges, hogy az A-B és a C-D kötések párhuzamosan helyezkednek el, és a B-C kötés ugyanazon az oldalán helyezkednek el. Ha ezt a rendszert a mentén tekintjükénzi B-C, akkor az A-B kapcsolat mintegy eltakarja a kapcsolatotC- D, ezért ezt a konformációt nevezzüksvaetsyaeltakarta. A Nemzetközi Kémiai Szakszervezetek IUPAC (International Union of Pure and Applied Chemistry) és IUB (International Union of Biochemistry) ajánlásai szerint az ABC és a BCD sík közötti szög pozitívnak tekinthető, ha a konformációt egy 180-nál nem nagyobb szögben történő elforgatással, a megfigyelő csatlakozáshoz legközelebb eső állapotot az óramutató járásával megegyező irányba kell forgatni. Ha ezt a kötést az óramutató járásával ellentétes irányba kell forgatni, hogy elhomályosult konformációt kapjunk, akkor a szög negatívnak tekinthető. Látható, hogy ez a meghatározás nem attól függ, hogy a kötések közül melyik van közelebb a megfigyelőhöz.

Ebben az esetben, ahogy az ábrán látható, a C i -1 és C i atomokat tartalmazó fragmens orientációja [(i-1)-edik fragmens], valamint a C i és C i + atomokat tartalmazó fragmentum orientációja. 1 (i-edik töredék), az N i C i kötés és a C i C i k kötés körüli elfordulásnak megfelelő torziós szögek határozzák meg. Ezeket a szögeket általában i-nek, illetve i-nek jelöljük. A polipeptidlánc összes monomer egységére vonatkozó értékeik elsősorban ennek a láncnak a geometriáját határozzák meg. Nincsenek egyértelmű értékek sem ezen szögek, sem kombinációik értékére vonatkozóan, bár mindkettőre korlátozások vonatkoznak, amelyeket maguk a peptidfragmensek tulajdonságai és az oldalgyökök természete határoz meg, pl. az aminosavmaradékok természete.

A mai napig több ezer különböző fehérje aminosav-szekvenciáját állapították meg. A fehérjék szerkezetének részletes szerkezeti képletek formájában történő rögzítése nehézkes és nem vizuális. Ezért az írás rövidített formáját használják - hárombetűs vagy egybetűs (vazopresszin molekula):

Ha egy aminosavszekvenciát írunk le polipeptid- vagy oligopeptidláncokban rövidített szimbólumokkal, azt feltételezzük, hacsak másképp nem jelezzük, hogy az α-aminocsoport a bal oldalon, az α-karboxilcsoport pedig a jobb oldalon található. A polipeptidlánc megfelelő szakaszait N-terminálisnak (aminvég) és C-terminálisnak (karboxilvég), az aminosav-oldalláncokat pedig N-terminálisnak, illetve C-terminálisnak nevezzük.

4.2 Másodlagos szerkezet

A másodlagos szerkezet elemeinek tekintjük a biopolimer térszerkezetének töredékeit, amelyek a polimerváz periodikus szerkezetével rendelkeznek.

Ha a lánc egy bizonyos szakaszán a 15. oldalon említett azonos típusú szögek megközelítőleg azonosak, akkor a polipeptid lánc szerkezete periodikus jelleget kap. Az ilyen szerkezeteknek két osztálya van - spirális és feszített (lapos vagy hajtogatott).

Spirál olyan szerkezetet tekintünk, amelyben minden azonos típusú atom ugyanazon a hélixen helyezkedik el. Ebben az esetben a spirált jobbnak tekintjük, ha a spirál tengelye mentén figyelve az óramutató járásával megegyező irányban távolodik a megfigyelőtől, balra pedig, ha az óramutató járásával ellentétes irányban. A polipeptidlánc spirális konformációjú, ha az összes C atom az egyik hélixen, az összes karbonilatom C k - a másikon, az összes N atom a harmadikon, és a hélix osztásközének mindhárom atomcsoportnál azonosnak kell lennie. A spirálfordulatonkénti atomok számának is azonosnak kell lennie, függetlenül attól, hogy C k, C vagy N atomokról beszélünk. A közös hélix távolsága mindhárom atomtípus esetében eltérő.

A fehérjék másodlagos szerkezetének fő elemei a -hélixek és -redők.

Helikális fehérjeszerkezetek. Számos különböző típusú hélix ismert a polipeptidláncokhoz. Közülük a jobbkezes hélix a leggyakoribb. Az ideális -hélix osztásköze 0,54 nm, és az azonos típusú atomok száma a hélix fordulatonként 3,6, ami teljes periodicitást jelent a hélix öt fordulóján minden 18 aminosavmaradékon. A torziós szögek értéke ideális α-hélix esetén = -57 = -47, és a polipeptidláncot alkotó atomok távolsága a hélix tengelyétől 0,15 nm N, 0,23 nm C és 0,17 nm C k számára. Bármilyen konformáció létezik, feltéve, hogy vannak azt stabilizáló tényezők. Hélix esetén ilyen faktorok az (i + 4)-edik fragmens egyes karbonilatomjai által létrehozott hidrogénkötések. Az α-hélix stabilizálásában fontos tényező a peptidkötések dipólusmomentumainak párhuzamos orientációja is.

Hajtogatott fehérje szerkezetek. A fehérje hajtogatott periodikus szerkezetének egyik gyakori példája az ún. -redők két fragmensből áll, amelyek mindegyikét egy-egy polipeptid képviseli.

A redőket az egyik fragmens amincsoportjának hidrogénatomja és egy másik fragmens karboxilcsoportjának oxigénatomja közötti hidrogénkötések is stabilizálják. Ebben az esetben a fragmentumok egymáshoz képest párhuzamos és antiparallel orientációjúak lehetnek.

Az ilyen kölcsönhatásokból származó szerkezet hullámos szerkezet. Ez befolyásolja a torziós szögek értékeit és. Ha egy lapos, teljesen kifeszített szerkezetben 180-nak kell lenniük, akkor a valódi β-rétegekben az értékek \u003d - 119 és \u003d + 113. egy szakasz, amelynek szerkezete élesen különbözik a periodikustól.

4.2.1 A másodlagos szerkezet kialakulását befolyásoló tényezők

A polipeptidlánc egy bizonyos szakaszának szerkezete alapvetően a molekula egészének szerkezetétől függ. A bizonyos másodlagos szerkezetű területek kialakulását befolyásoló tényezők igen szerteágazóak, és korántsem minden esetben azonosítottak maradéktalanul. Ismeretes, hogy számos aminosav előnyösen a β-helikális fragmensekben fordul elő, számos más - β-redőkben, egyes aminosavak - főként a periodikus szerkezetet nem tartalmazó régiókban. A másodlagos szerkezetet nagymértékben az elsődleges szerkezet határozza meg. Egyes esetekben az ilyen függőség fizikai jelentése megérthető a térszerkezet sztereokémiai elemzéséből. Például, amint az az ábrán látható, nemcsak a lánc mentén szomszédos aminosavak oldalgyökei kerülnek össze a -hélixben, hanem néhány maradék pár is, amelyek a hélix szomszédos menetein helyezkednek el, mindenekelőtt minden (i + 1)-edik maradék az (i + 4) -edik és az (i+5) -edik. Ezért az (i + 1) és (i + 2), (i + 1) és (i + 4), (i + 1) és (i + 5) -hélix pozíciókban ritkán fordul elő két terjedelmes gyök egyidejűleg, mint pl. mint például a tirozin, triptofán, izoleucin oldalgyökei. Még kevésbé kompatibilis a hélix szerkezettel az, hogy három nagyméretű maradék egyidejű jelenléte az (i+1), (i+2) és (i+5) vagy (i+1), (i+4) és (i+) pozíciókban. 5). Ezért az aminosavak ilyen kombinációi az α-helikális fragmensekben ritka kivételek.

4.3 Harmadlagos szerkezet

Ez a kifejezés a teljes polipeptidlánc térben való teljes feltekeredésére utal, beleértve az oldalsó gyökök hajtogatását is. A harmadlagos szerkezetről teljes képet adnak a fehérje összes atomjának koordinátái. A röntgendiffrakciós analízis óriási sikerének köszönhetően a hidrogénatomok koordinátáinak kivételével jelentős számú fehérjére vonatkozóan sikerült ilyen adatokat szerezni. Óriási mennyiségű információról van szó, amelyet speciális adatbankokban tárolnak géppel olvasható adathordozókon, feldolgozásuk elképzelhetetlen nagy sebességű számítógépek használata nélkül. A számítógépeken kapott atomi koordináták teljes információt nyújtanak a polipeptidlánc geometriájáról, beleértve a torziós szögek értékeit is, ami lehetővé teszi a spirális szerkezet, a redők vagy a szabálytalan fragmentumok feltárását. Egy ilyen kutatási megközelítésre példa a foszfoglicerát kináz enzim szerkezetének következő térbeli modellje:

A foszfoglicerát-kináz szerkezetének általános sémája. Az érthetőség kedvéért az α-spirális szakaszokat hengerekként, az α-redőket pedig szalagokként mutatjuk be, amelyekben egy nyíl jelzi a lánc irányát az N-terminálistól a C-terminálisig. A vonalak szabálytalan szakaszok, amelyek strukturált töredékeket kötnek össze.

Még egy kis fehérjemolekula teljes szerkezetének képe egy síkon, legyen az egy könyv oldala vagy egy kijelző, az objektum rendkívül összetett szerkezete miatt nem túl informatív. Annak érdekében, hogy a kutató képes legyen megjeleníteni az összetett anyagok molekuláinak térszerkezetét, a háromdimenziós számítógépes grafika módszereit alkalmazza, amelyek lehetővé teszik a molekulák egyes részeinek megjelenítését és azok manipulálását, különös tekintettel az elforgatásra. jó angyalok.

A harmadlagos szerkezet a polipeptidlánc α-hélixeit és redőit, valamint nem periodikus fragmentumait alkotó oldalgyökök nem-kovalens kölcsönhatásai (elektrosztatikus, ionos, van der Waals erők stb.) eredményeként jön létre. A harmadlagos szerkezetet hordozó kötések közül meg kell jegyezni:

a) diszulfid híd (- S - S -)

b) észterhíd (karboxilcsoport és hidroxilcsoport között)

c) sóhíd (karboxilcsoport és aminocsoport között)

d) hidrogénkötések.

A fehérjemolekula harmadlagos szerkezetéből adódó alakja szerint a fehérjék következő csoportjait különböztetjük meg:

globuláris fehérjék. Ezeknek a fehérjéknek a térszerkezetét durva közelítéssel ábrázolhatjuk golyóként vagy nem túl megnyúlt ellipszoidként. globnál nélly. Általában az ilyen fehérjék polipeptidláncának jelentős része β-hélixeket és β-redőket képez. A köztük lévő arány nagyon eltérő lehet. Például at mioglobin(bővebben a 28. oldalon) 5 spirális szegmens van, és egyetlen hajtás sem. Ezzel szemben az immunglobulinokban (további részletek a 42. oldalon) a másodlagos szerkezet fő elemei a -redők, a -hélixek pedig teljesen hiányoznak. A foszfoglicerát-kináz fenti szerkezetében mindkét típusú szerkezet megközelítőleg azonos. Egyes esetekben, amint az a foszfoglicerát kináz példáján is látható, két vagy több térben világosan elkülönülő (de természetesen peptidhidak által összekapcsolt) rész jól látható - domainek. Gyakran egy fehérje különböző funkcionális régiói különböző doménekre különülnek el.

fibrilláris fehérjék. Ezek a fehérjék megnyúlt fonalas alakúak, szerkezeti funkciót töltenek be a szervezetben. Az elsődleges szerkezetükben ismétlődő szakaszaik vannak, és meglehetősen egységes másodlagos szerkezetet alkotnak a teljes polipeptidlánc számára. Így a fehérje - kreatin (a köröm, haj, bőr fő fehérje komponense) kiterjesztett spirálokból épül fel. A selyemfibroin periodikusan ismétlődő Gly - Ala - Gly - Ser fragmensekből áll, amelyek redőket képeznek. A másodlagos szerkezetben kevésbé gyakori elemek, például kollagén polipeptid láncok alakulnak ki bal spirálok a -hélixek paramétereitől élesen eltérő paraméterekkel. A kollagénrostokban három helikális polipeptidlánc csavarodik egyetlen jobboldali szuperspirálba:

4.4 Negyedidős szerkezet

A legtöbb esetben a fehérjék működéséhez szükség van arra, hogy több polimer láncot egyetlen komplexben egyesítsen. Az ilyen komplexet többből álló fehérjének is tekintik alegységei. Az alegység-struktúra a szakirodalomban gyakran kvaterner szerkezetként jelenik meg.

A több alegységből álló fehérjék széles körben elterjedtek a természetben. Klasszikus példa erre a hemoglobin kvaterner szerkezete (további részletek - 26. o.). az alegységeket általában görög betűkkel jelölik. A hemoglobinnak két és két alegysége van. Több alegység jelenléte funkcionálisan fontos - növeli az oxigéntelítettség mértékét. A hemoglobin kvaterner szerkezetét 2 2-nek nevezzük.

Az alegység szerkezete sok enzimre jellemző, elsősorban azokra, amelyek összetett funkciókat látnak el. Például az RNS polimeráz a E. coli alegység szerkezete 2", azaz négy különböző típusú alegységből épül fel, és az -alegység duplikált. Ez a fehérje összetett és sokrétű funkciókat lát el - DNS-t indít el, megköti a szubsztrátokat - ribonukleozid-trifoszfátokat, és nukleotid-maradékokat is átad egy növekvő poliribonukleotid lánc és néhány egyéb funkció .

Számos fehérje munkája alá tartozik az ún. allosztérikus szabályozás- speciális vegyületek (effektorok) „kikapcsolják” vagy „bekapcsolják” az enzim aktív központjának munkáját. Az ilyen enzimek speciális effektor felismerő helyekkel rendelkeznek. És vannak még különlegesek is szabályozó alegységei, amelyek többek között a jelzett részeket tartalmazzák. Klasszikus példa a protein kináz enzimek, amelyek katalizálják a foszforsav-maradék átvitelét egy ATP-molekuláról a szubsztrát fehérjékre.

FEJEZET 5. TULAJDONSÁGOK

A fehérjék nagy molekulatömegűek, némelyik vízben oldódik, duzzadásra képes, optikai aktivitás, elektromos térben való mobilitás és néhány egyéb tulajdonság jellemzi.

A fehérjék aktívan részt vesznek a kémiai reakciókban. Ez a tulajdonság annak köszönhető, hogy a fehérjéket alkotó aminosavak különböző funkciós csoportokat tartalmaznak, amelyek reakcióba léphetnek más anyagokkal. Fontos, hogy ilyen kölcsönhatások a fehérjemolekulán belül is fellépjenek, ami peptid, hidrogén-diszulfid és más típusú kötések kialakulását eredményezi. Az aminosavak gyököihez, így a fehérjékhez különféle vegyületek és ionok kapcsolódhatnak, ami biztosítja a véren keresztüli szállításukat.

A fehérjék makromolekuláris vegyületek. Ezek több száz és több ezer aminosavból – monomerből – álló polimerek. Ennek megfelelően és molekulatömeg A fehérjék száma 10 000 és 1 000 000 között van. Tehát a ribonukleáz (az RNS-t lebontó enzim) 124 aminosavat tartalmaz, molekulatömege pedig körülbelül 14 000. A 153 aminosavból álló mioglobin (izomfehérje) egy molekulatömeggel rendelkezik. súlya 17 000, a hemoglobin pedig 64 500 (574 aminosav maradék). Más fehérjék molekulatömege nagyobb: -a globulin (antitesteket képez) 1250 aminosavból áll, molekulatömege körülbelül 150 000, a glutamát-dehidrogenáz enzim molekulatömege pedig meghaladja az 1 000 000-et.

A molekulatömeg meghatározása többféle módszerrel történik: ozmometrikus, gélszűrés, optikai stb., de a legpontosabb a T. Svedberg által javasolt ülepítési módszer. Ez azon a tényen alapszik, hogy a 900 000 g-ig terjedő gyorsulású ultracentrifugálás során a fehérjekiválás sebessége a molekulatömegüktől függ.

A fehérjék legfontosabb tulajdonsága, hogy képesek savas és bázikus hatást is felmutatni, azaz úgy viselkedni, mint amfoter elektrolitok. Ezt az aminosavgyököket alkotó különféle disszociáló csoportok biztosítják. Például savas tulajdonságokat adnak a fehérjéknek az aszparagin-glutamin aminosavak karboxilcsoportjai, míg a lúgos tulajdonságokat az arginin, a lizin és a hisztidin gyökök. Minél több dikarbonsav aminosavat tartalmaz egy fehérje, annál erősebbek a savas tulajdonságai, és fordítva.

Ezek a csoportok elektromos töltésekkel is rendelkeznek, amelyek a fehérjemolekula teljes töltését alkotják. Azokban a fehérjékben, ahol az aszparaginsav és a glutamin aminosavak vannak túlsúlyban, a fehérje töltése negatív lesz, a bázikus aminosavak feleslege pozitív töltést ad a fehérjemolekulának. Ennek eredményeként elektromos térben a fehérjék a katód vagy az anód felé mozognak, teljes töltésük nagyságától függően. Tehát lúgos környezetben (pH 7-14) a fehérje protont adományoz és negatív töltésűvé válik, míg savas környezetben (pH 1-7) a savas csoportok disszociációja elnyomódik és a fehérje kationná válik.

Így a fehérje kationként vagy anionként való viselkedését meghatározó tényező a közeg reakciója, amelyet a hidrogénionok koncentrációja határoz meg és a pH-érték fejez ki. Bizonyos pH-értékeknél azonban a pozitív és negatív töltések száma kiegyenlítõdik, és a molekula elektromosan semleges lesz, pl. elektromos térben nem fog mozogni. A tápközeg ezen pH-értéke a fehérjék izoelektromos pontja. Ebben az esetben a fehérje a legkevésbé stabil állapotban van, és a pH enyhe változása esetén a savas vagy lúgos oldalra könnyen kicsapódik. A legtöbb természetes fehérje izoelektromos pontja enyhén savas környezetben van (pH 4,8-5,4), ami azt jelzi, hogy összetételükben túlsúlyban vannak a dikarbonsavak.

Az amfoter tulajdonság a fehérjék pufferelő tulajdonságai és a vér pH-szabályozásában való részvételük alapja. Az emberi vér pH-értéke állandó és 7,36-7,4 tartományban van, annak ellenére, hogy a különféle savas vagy lúgos természetű, táplálékkal rendszeresen bevitt vagy anyagcsere-folyamatokban képződő anyagok – ezért speciális mechanizmusok vannak a sav-bázis szabályozására. a test belső környezetének egyensúlya. Ilyen rendszerek közé tartozik a fejezetben tárgyalt. „Osztályozás” hemoglobin pufferrendszer (28. oldal). A vér pH-értékének 0,07-nél nagyobb változása kóros folyamat kialakulását jelzi. A pH savas oldalra történő eltolódását acidózisnak, a lúgos oldalra történő eltolódást alkalózisnak nevezzük.

A szervezet számára nagy jelentősége van annak, hogy a fehérjék képesek felületükön megkötni bizonyos anyagokat, ionokat (hormonok, vitaminok, vas, réz), amelyek vagy rosszul oldódnak vízben, vagy mérgezőek (bilirubin, szabad zsírsavak). A fehérjék a véren keresztül a további átalakulások vagy semlegesítés helyére szállítják őket.

A fehérjék vizes oldatainak megvannak a sajátosságai. Először is, a fehérjéknek nagy affinitásuk van a vízhez, pl. ők hidrofil. Ez azt jelenti, hogy a fehérjemolekulák, akárcsak a töltött részecskék, vonzzák a vízdipólusokat, amelyek a fehérjemolekula körül helyezkednek el, és víz- vagy hidrátburkot képeznek. Ez a héj megvédi a fehérjemolekulákat az összetapadástól és a kicsapódástól. A hidratáló héj mérete a fehérje szerkezetétől függ. Például az albuminok könnyebben kötődnek a vízmolekulákhoz, és viszonylag nagy vízhéjjal rendelkeznek, míg a globulinok, a fibrinogén rosszabbul kötik meg a vizet, és a hidratáló héj kisebb. Így egy fehérje vizes oldatának stabilitását két tényező határozza meg: a fehérjemolekulán és a körülötte lévő vízhéjon lévő töltés jelenléte. Ha ezeket a tényezőket eltávolítják, a fehérje kicsapódik. Ez a folyamat lehet visszafordítható és visszafordíthatatlan.

...

Hasonló dokumentumok

A fehérjék (fehérjék) nagy molekulatömegű, nitrogéntartalmú természetes szerves anyagok, amelyek molekulái aminosavakból épülnek fel. A fehérjék szerkezete. A fehérjék osztályozása. A fehérjék fizikai-kémiai tulajdonságai. A fehérjék biológiai funkciói. Enzim.

absztrakt, hozzáadva: 2007.05.15


Az anyagcsere folyamatok főbb jellemzői. Anyagcsere és energia. A fehérjék általános jellemzői, osztályozása, funkciói, kémiai összetétele és tulajdonságai, biológiai szerepük az élőanyag felépítésében. Strukturális és komplex fehérjék. Kicsapásuk módszerei.

bemutató, hozzáadva 2013.04.24


A fehérjék fizikai és kémiai tulajdonságai, színreakciói. A fehérjék összetétele és szerkezete, funkciói a sejtben. A fehérjeszerkezet szintjei. A fehérjék hidrolízise, ​​transzport és védő szerepük. A fehérje, mint a sejt építőanyaga, energiaértéke.

absztrakt, hozzáadva: 2010.06.18


A fehérjék fizikai, biológiai és kémiai tulajdonságai. Fehérjék szintézise és elemzése. A fehérjék elsődleges, másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezetének meghatározása. Fehérjék denaturálása, izolálása és tisztítása. A fehérjék felhasználása az iparban és a gyógyászatban.

absztrakt, hozzáadva: 2015.10.06


Fehérjék - nagy molekulatömegű szerves vegyületek, aminosav-összetételük. A fehérjék tulajdonságainak meghatározása összetételük és a fehérjemolekula szerkezete alapján. A fehérjék fő funkcióinak jellemzése. A sejtszervecskék és funkcióik. A sejtlégzés és szerkezete.

teszt, hozzáadva 2012.06.24


A fehérjék, aminosavak, mint monomereik fogalma, szerkezete. Az aminosavak osztályozása és fajtái, a peptidkötés jellege. A fehérjemolekula szerveződési szintjei. A fehérjék kémiai és fizikai tulajdonságai, elemzésük módszerei és funkcióik.

bemutató, hozzáadva 2014.04.14


A víz biológiai szerepe. Az ásványi sók funkciói. Egyszerű és összetett lipidek. A fehérjék szerveződési szintjei. Lipidek felépítése, energia, tárolása és szabályozási funkciói. Fehérjék szerkezeti, katalitikus, motoros, transzport funkciói.

bemutató, hozzáadva 2015.05.21


A fehérjék aminosav-összetétele a szervezetben, a genetikai kód szerepe. 20 standard aminosav kombinációja. A fehérjék szétválasztása a biológiai molekulák külön osztályába. Hidrofil és hidrofób fehérjék. A fehérjék felépítésének elve, szerveződésük szintje.

kreatív munka, hozzáadva 2009.11.08


Az izomszövet alapelemei és kémiai összetétele. A szarkoplazma és a miofibrillumok fehérjéinek típusai, tartalmuk a fehérjék teljes számához viszonyítva, molekulatömeg, megoszlás az izom szerkezeti elemeiben. Funkcióik és szerepük a szervezetben. A miozin molekula szerkezete.

bemutató, hozzáadva 2014.12.14


A fehérjék, mint táplálékforrások, fő funkcióik. A fehérjék előállításában részt vevő aminosavak. A polipeptid lánc szerkezete. A fehérjék átalakulása a szervezetben. Teljes és inkomplett fehérjék. A fehérjék szerkezete, kémiai tulajdonságai, minőségi reakciói.

Az Orosz Föderáció Oktatási és Tudományos Minisztériuma

Szövetségi Oktatási Ügynökség

Dél-uráli Állami Egyetem

Fogyasztási cikkek Árutudományi és Szakértői Osztálya

TANFOLYAM MUNKA

az "Árukutatás, -vizsgálat és szabványosítás" tudományágban

"Élelmiszerek kémiai összetételének elemeinek vizsgálata (fehérjék példáján)" témában

Elkészült:

Abidullina Eleonóra

Csoport Kom-234

Ellenőrizte: Cherkasova Elvira Vyacheslavovna

Cseljabinszk

Bevezetés……………………………………………………………………….
1. Irodalmi áttekintés
1.1. Általános fogalmak a fehérjékről
1.1.1. A fehérjék kémiai természete…………………………………
1.1.2. A fehérjék osztályozása ……………………………………….
1.1.3. A fehérjék tulajdonságai……………………………………………….
1.2. A fehérjék hatása az emberi szervezetre…………………………….
1.3. A fehérjetartalom változása a technológiai feldolgozás során………………………………………………………………………
1.4. A fehérjetartalom változása a tárolás során…………………….
2. Gyakorlati rész
2.1. A fehérjetartalom meghatározására szolgáló kvantitatív módszerek jellemzése……………………………………………………………….
2.2. A fehérjetartalom meghatározására szolgáló kvalitatív módszerek jellemzői……………………………………………………………………………….
3. Kísérleti rész
3.1. A vizsgálati tárgy megválasztásának indoklása……………………….
3.2. Saját kutatás eredményeinek elemzése…………………..
Következtetés…………………………………………………………………………...
Bibliográfia……………………………………………………………
Alkalmazás……………………………………………………………………

Bevezetés

A fehérjék a fő műanyagok a test növekedéséhez, fejlődéséhez és megújulásához. Ezek minden szövet fő szerkezeti elemei, a test folyékony környezetének részét képezik. Az élelmiszer-fehérjéket a vörösvértestek és a hemoglobin, az enzimek és a hormonok felépítésére fordítják, és aktívan részt vesznek a védőfaktorok - antitestek - fejlesztésében.

Az étrend elégtelen fehérjetartalma esetén súlyos rendellenességek (hipotrófia, vérszegénység stb.) alakulhatnak ki a szervezetben, gyakrabban fordulnak elő akut légúti megbetegedések, amelyek elhúzódó lefolyásúak. A túl sok fehérje azonban káros lehet az egészségre. A magas fehérjetartalmú élelmiszerek hosszan tartó használata esetén a vesék és a máj működése szenved, az ideges ingerlékenység fokozódik, gyakran allergiás reakciók jelentkeznek, mérgezések lehetségesek a fehérjék nem teljes lebomlása és oxidációja miatt, mérgező anyagok képződésével.

Az étrend felborulásának legjellemzőbb oka a teljes értékű állati fehérje fő forrásainak (hús, hal, tej, tojás), növényi olajok, friss zöldségek és gyümölcsök elégtelen fogyasztása.

Ezért az élelmiszerek, és különösen a fehérjék kémiai összetételének elemeinek vizsgálata nemcsak fontos, hanem ma is nagyon aktuális téma.

A munka célja a fehérjék jelentőségének az emberi szervezet számára és a fő fehérjeforrások azonosítása.

A munka során a következő főbb feladatokat tűzzük ki: a fehérjék kémiai összetételének, az emberi szervezetre gyakorolt ​​hatásának, a fehérjék feldolgozási és tárolási problémáinak, tulajdonságaik tanulmányozása, a fehérjetartalom vizsgálati módszereinek tanulmányozása. élelmiszerekben, annak ellenőrzése, hogy a termék tényleges fehérjetartalma normalizálódott-e.

1. Irodalmi áttekintés

1.1. Általános fogalmak a fehérjékről

1.1.1. A fehérjék kémiai természete

Peptid kötés

A fehérjék aminosavmaradékokból felépülő szabálytalan polimerek, amelyek általános képlete vizes oldatban, semlegeshez közeli pH-értéken NH3 + CHRCOO - ként írható fel. A fehérjékben lévő aminosav-maradékokat az amino- és karboxilcsoportok közötti amidkötés köti össze. A két aminosav közötti peptidkötést általában peptidkötésnek, a peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavakból felépülő polimereket pedig polipeptideknek nevezzük. Egy fehérje, mint biológiailag jelentős szerkezet, lehet egyetlen polipeptid vagy több olyan polipeptid, amelyek nem kovalens kölcsönhatások eredményeként egyetlen komplexet alkotnak.

A fehérjék elemi összetétele

A fehérjék kémiai összetételének tanulmányozása során először is meg kell találni, hogy milyen kémiai elemekből állnak, másodsorban pedig monomereik szerkezetét. Az első kérdés megválaszolásához meghatározzuk a fehérje kémiai elemeinek mennyiségi és minőségi összetételét. A kémiai elemzés kimutatta, hogy minden fehérjében szén (50-55%), oxigén (21-23%), nitrogén (15-17%), hidrogén (6-7%), kén (0,3-2,5%) található. Foszfor, jód, vas, réz és néhány más makro- és mikroelem is megtalálható volt az egyes fehérjék összetételében, változatos, gyakran nagyon kis mennyiségben.

A fehérjék fő kémiai elemeinek tartalma változhat, kivéve a nitrogént, amelynek koncentrációja a legnagyobb állandósággal jellemezhető és átlagosan 16%. Ezenkívül más szerves anyagok nitrogéntartalma alacsony. Ennek megfelelően javasolták a fehérje mennyiségének meghatározását a benne lévő nitrogénnel. Tudva, hogy 6,25 g fehérje 1 g nitrogént tartalmaz, a talált nitrogénmennyiséget megszorozzuk 6,25-ös szorzóval, és megkapjuk a fehérje mennyiségét.

A fehérjemonomerek kémiai természetének meghatározásához két problémát kell megoldani: a fehérjét monomerekre kell szétválasztani és meg kell ismerni azok kémiai összetételét. A fehérjék összetevőire bontása hidrolízissel történik - a fehérje hosszan tartó forralása erős ásványi savakkal (savas hidrolízis) vagy bázisokkal (lúgos hidrolízis). Leggyakrabban 24 órás sósavval 110°C-on forraljuk, majd a következő lépésben a hidrolizátumot alkotó anyagokat leválasztjuk. Erre a célra különféle módszereket használnak, leggyakrabban kromatográfiát (további részletekért lásd a „Kutatási módszerek…” fejezetet). Az elválasztott hidrolizátumok fő részét az aminosavak alkotják.

Aminosavak

Jelenleg 200 különböző aminosavat találtak a vadon élő állatok különböző tárgyaiban. Az emberi szervezetben például körülbelül 60. A fehérjék azonban csak 20 aminosavat tartalmaznak, amelyeket néha természetesnek is neveznek.

Az aminosavak olyan szerves savak, amelyekben a szénatom hidrogénatomját aminocsoport - NH2 - helyettesíti. Ezért kémiai természetüknél fogva ezek a következő általános képlettel rendelkező aminosavak:

Ebből a képletből látható, hogy az összes aminosav összetétele a következő általános csoportokat tartalmazza: - CH2, - NH2, - COOH. Az aminosavak oldalláncai (gyökei - R) különböznek. A gyökök kémiai természete változatos: a hidrogénatomtól a ciklusos vegyületekig. A gyökök határozzák meg az aminosavak szerkezeti és funkcionális jellemzőit.

A legegyszerűbb aminoecetsav-glicin (NH3 + CH2COO-) kivételével minden aminosav rendelkezik királis Ca-atommal, és két enantiomer (optikai izomer) formájában létezhet: L-izomer és D-izomer.

A húsz bázikus aminosavból épülnek fel a fehérjék, de ebből a 20 aminosavból már a fehérjemolekula összetételében keletkezik a többi, meglehetősen változatos aminosav. Ezen átalakulások közül mindenekelőtt meg kell jegyezni a diszulfid hidak képződését két ciszteinmaradék oxidációja során a már kialakult peptidláncok összetételében. Ennek eredményeként egy diamino-dikarbonsav cisztin-maradék képződik két cisztein-maradékból. Ebben az esetben a keresztkötés vagy egy polipeptidláncon belül, vagy két különböző lánc között történik. Kis fehérjeként, amely két polipeptid láncot tartalmaz, amelyeket diszulfid hidak kötnek össze, valamint keresztkötéseket az egyik polipeptid láncon belül:

GIVEQCCASVCSLYQLENYCN

FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKA

A vizes oldatban lévő aminosavak a gyököket alkotó amino- és karboxilcsoportok disszociációja miatt ionizált állapotban vannak. Más szavakkal, ezek amfoter vegyületek, és létezhetnek savként (proton donorok) vagy bázisokként (donor akceptorok).

Az összes aminosav szerkezetétől függően több csoportra osztható:

Aciklikus. A monoamino-monokarbonsavak összetételükben egy amino- és egy karboxilcsoportot tartalmaznak, vizes oldatban semlegesek. Néhányuknak közös szerkezeti jellemzői vannak, ami lehetővé teszi, hogy együtt vizsgáljuk őket:

1. Glicin és alanin. A glicin (glikokol vagy aminoecetsav) optikailag inaktív - ez az egyetlen aminosav, amely nem tartalmaz enantiomereket. A glicin részt vesz a nukleinsav és az epe képződésében - t, hem, szükséges a májban lévő mérgező termékek semlegesítéséhez. Az alanint a szervezet különféle szénhidrát- és energiaanyagcsere-folyamatokban hasznosítja. B-alanin izomerje a pantotén vitamin, a koenzim A (CoA), az izmok kivonó anyagának szerves része.

2. Szerin és treonin. A hidroxisavak csoportjába tartoznak, mert. hidroxilcsoportot tartalmaznak. A szerin különféle enzimek, a tej fő fehérje - kazein -, valamint számos lipoprotein része. A treonin részt vesz a fehérje bioszintézisében, mivel esszenciális aminosav.

3. Cisztein és metionin. Kénatomot tartalmazó aminosavak. A cisztein értékét egy szulfhidril (-SH) csoport jelenléte határozza meg az összetételében, amely képes könnyen oxidálódni, és megvédi a szervezetet a magas oxidációs képességű anyagoktól (sugárkárosodás esetén foszfor). mérgezés). A metionint egy könnyen mozgékony metilcsoport jelenléte jellemzi, amely a szervezetben fontos vegyületek (kolin, kreatin, timin, adrenalin stb.) szintézisére szolgál.

4. Valin, leucin és izoleucin. Ezek elágazó láncú aminosavak, amelyek aktívan részt vesznek az anyagcserében, és nem szintetizálódnak a szervezetben.

A monoamino-dikarbonsavak egy amino- és két karboxilcsoportot tartalmaznak, és vizes oldatban savas reakciót adnak. Ide tartozik az aszparaginsav és a glutamin, az aszparagin és a glutamin. Részei az idegrendszer gátló mediátorainak.

A vizes oldatban lévő diamino-monokarbonsavak lúgos reakcióba lépnek két amincsoport jelenléte miatt. Ezekhez kapcsolódóan a lizin szükséges a hisztonok szintéziséhez és számos enzimhez is. Az arginin részt vesz a karbamid, a kreatin szintézisében.

Ciklikus. Ezek az aminosavak összetételükben aromás vagy heterociklusos magot tartalmaznak, és általában nem szintetizálódnak az emberi szervezetben, és táplálékkal kell ellátni őket. Aktívan részt vesznek számos anyagcsere-folyamatban. Így a fenilalanin a tirozin szintézisének fő forrása, amely számos biológiailag fontos anyag prekurzora: hormonok (tiroxin, adrenalin) és egyes pigmentek. A triptofán amellett, hogy részt vesz a fehérjeszintézisben, a PP-vitamin, a szerotonin, a triptamin és számos pigment összetevője. A hisztidin szükséges a fehérjék szintéziséhez, a hisztamin prekurzora, amely befolyásolja a vérnyomást és a gyomornedv kiválasztását.

1.1.2. A fehérje osztályozása

Az összes fehérjét, szerkezetétől függően, egyszerű fehérjékre osztják, amelyek csak aminosavakból állnak, és összetett fehérjékre, amelyek nem fehérje fehérjecsoporttal rendelkeznek.

Fehérjék

A fehérjék egyszerű fehérjék, amelyek csak a fehérje részből állnak. Széles körben elterjedtek az állat- és növényvilágban. Ide tartoznak az albuminok és globulinok, amelyek szinte minden állati és növényi sejtben, biológiai folyadékban megtalálhatók és fontos biológiai funkciókat látnak el. Az albuminok részt vesznek a vér ozmotikus nyomásának fenntartásában (onkotikus nyomás létrehozása), különféle anyagokat szállítanak a vérrel. A globulinok azon enzimek részét képezik, amelyek az antitestként működő immunglobulinok alapját képezik. A vérszérumban e két komponens között állandó arány van - az albumin-globulin együttható (A / G), amely 1,7-2,3, és fontos diagnosztikai értékkel bír.

A fehérjék további képviselői a protaminok és a hisztonok - bázikus fehérjék, amelyek sok lizint és arginint tartalmaznak. Ezek a fehérjék a nukleoproteinek részét képezik. Egy másik fő fehérje, a kollagén, a kötőszövet extracelluláris anyagát képezi, és megtalálható a bőrben, a porcokban és más szövetekben.

Proteidák

A fehérjék összetett fehérjék, amelyek fehérje és nem fehérje részekből állnak. A fehérje nevét a protéziscsoport neve határozza meg. Tehát a nukleinsavak a nukleoproteinek nem fehérje részei, a foszforsav a foszfoproteinek része, a szénhidrátok glikoproteinek, a lipidek pedig lipoproteinek.

Nukleoproteinek. Fontosak, mert nem fehérje részüket a DNS és az RNS képviseli. A protézis csoportot főleg hisztonok és protaminok képviselik. Az ilyen hisztonokkal alkotott DNS-komplexek a spermiumokban, a hisztonokkal pedig a szomatikus sejtekben találhatók, ahol a DNS-molekula a hisztonmolekulák körül „sebzik”. A nukleoproteinek természetüknél fogva extracelluláris vírusok - ezek a vírusos nukleinsav és egy fehérjehéj - kapszid komplexei.

Kromoproteinek. Ezek összetett fehérjék, amelyek protetikus csoportját színes vegyületek képviselik. A kromoproteinek közé tartozik a hemoglobin, a mioglobin (izomfehérje), számos enzim (kataláz, peroxidáz, citokrómok), valamint a klorofill.

Hemoglobin (Hb) globin fehérjéből és a hem egy nem fehérje részéből áll, amely magában foglal egy Fe(II) atomot, amely protoporfirinhez kapcsolódik. A hemoglobin molekula 4 alegységből áll: két a és két b alegységből, és ennek megfelelően kétféle polipeptid láncot tartalmaz. Minden a-lánc 141, a b-lánc 146 aminosavból áll.

mioglobin. Az izmokban található kromoprotein. Csak egy láncból áll, hasonlóan a hemoglobin alegységéhez. A mioglobin az izomszövet légzőszervi pigmentje. Sokkal könnyebben kötődik az oxigénhez, mint a hemoglobin, de nehezebb felszabadítani. A mioglobin oxigéntartalékokat hoz létre az izmokban, ahol mennyisége elérheti a szervezet összes oxigénjének 14%-át. Ez különösen fontos a szívizmok munkája szempontjából. A tengeri emlősökben (fóka, rozmár) magas mioglobintartalmat találtak, ami lehetővé teszi számukra, hogy hosszú ideig víz alatt maradjanak.

Glikoproteinek. Ezek összetett fehérjék, amelyek protetikus csoportját szénhidrát származékok (aminocukrok, hexuronsavak) alkotják. A glikoproteinek a sejtmembránok részei. Így a baktériumok tüdőfala peptidoglikánokból épül fel, amelyek lineáris poliszacharidok származékai, amelyek kovalensen kapcsolódnak hozzájuk peptidfragmenseket. Ezek a fragmentumok poliszacharid láncok térhálósítását hajtják végre, mechanikailag erős hálózati struktúra kialakításával. Például az E. coli sejtfala olyan poliszacharid láncokból épül fel, amelyeket b-(1®4) kötésekkel összekapcsolt N-acetil-glükózamin-maradékok alkotnak, és minden második maradék tartalmaz egy-egy fragmenst, amely a C3 atomon kapcsolódik, amelyet tejsav alkot. amidkötésekkel összekapcsolt savmaradékok, L-alanin, D-glutamát (g-karboxilon keresztül), mezo-amino-nimelinát és D-alanin.

A glikoproteinek részt vesznek a különböző anyagok szállításában, a véralvadási folyamatokban, az immunitásban, a nyálka és a gyomor-bél traktus váladékának összetevői. A sarkvidéki halakban a glikoproteinek a fagyásgátló szerepét töltik be – olyan anyagok, amelyek megakadályozzák a jégkristályok képződését a testükben.

Foszfoproteinek. Nem fehérje komponensként foszforsavat tartalmaznak. Ezeknek a fehérjéknek a képviselői a tejkazeinogén, a vitellin (tojássárgája fehérje), az ichthulin (halikr fehérje). A foszfoproteineknek ez a lokalizációja jelzi fontosságukat a fejlődő szervezet számára. Felnőtt formákban ezek a fehérjék a csont- és idegszövetekben vannak jelen.

Lipoproteinek. Komplex fehérjék, amelyek protetikus csoportját lipidek alkotják. Szerkezetük szerint ezek kicsi (150-200 nm) gömb alakú részecskék, amelyek külső héját fehérjék alkotják (amely lehetővé teszi számukra a vérben való mozgást), a belső részét pedig lipidek és származékaik. A lipoproteinek fő funkciója a lipidek szállítása a véren keresztül. A fehérje és a lipidek mennyiségétől függően a lipoproteineket kilomikronokra, alacsony sűrűségű lipoproteinekre (LDL) és nagy sűrűségű lipoproteinekre (HDL) osztják, amelyeket néha a- és b-lipoproteineknek is neveznek.

Kilomikronok A lipoproteinek közül a legnagyobbak, és 98-99% lipidet és csak 1-2% fehérjét tartalmaznak. A bélnyálkahártyában képződnek, és biztosítják a lipidek szállítását a bélből a nyirokba, majd a vérbe.

1.1.3. Fehérje tulajdonságai

A fehérjék nagy molekulatömegűek, némelyik vízben oldódik, duzzadásra képes, optikai aktivitás, elektromos térben való mobilitás és néhány egyéb tulajdonság jellemzi.

A fehérjék aktívak vegyi reakciókba lépnek. Ez a tulajdonság annak köszönhető, hogy a fehérjéket alkotó aminosavak különböző funkciós csoportokat tartalmaznak, amelyek reakcióba léphetnek más anyagokkal. Fontos, hogy ilyen kölcsönhatások a fehérjemolekulán belül is fellépjenek, ami peptid, hidrogén-diszulfid és más típusú kötések kialakulását eredményezi. Az aminosavak gyököihez, így a fehérjékhez különféle vegyületek és ionok kapcsolódhatnak, ami biztosítja a véren keresztüli szállításukat.

A fehérjék azok makromolekuláris vegyületek. Ezek több száz és több ezer aminosavból – monomerből – álló polimerek. Ennek megfelelően a fehérjék molekulatömege 10 000 és 1 000 000 tartományba esik. Tehát a ribonukleáz (az RNS-t lebontó enzim) 124 aminosavból áll, molekulatömege pedig körülbelül 14 000. Mioglobin (izomfehérje), amely 153 aminosavból áll savmaradékok , molekulatömege 17 000, a hemoglobin pedig 64 500 (574 aminosav). Más fehérjék molekulatömege nagyobb: a g-globulin (antitesteket képez) 1250 aminosavból áll, molekulatömege körülbelül 150 000, míg a glutamát-dehidrogenáz enzim molekulatömege meghaladja az 1 000 000-et.

A fehérjék legfontosabb tulajdonsága, hogy képesek savas és bázikus tulajdonságokat is felmutatni, azaz amfoter elektrolitok. Ezt az aminosavgyököket alkotó különféle disszociáló csoportok biztosítják. Például a fehérje savas tulajdonságait az aszparaginsav-glutaminsav karboxilcsoportjai, míg a lúgos tulajdonságait az arginin, a lizin és a hisztidin gyökök adják. Minél több dikarbonsav aminosavat tartalmaz egy fehérje, annál erősebbek a savas tulajdonságai, és fordítva.

Ugyanezen csoportosulásoknak vannak elektromos töltései is, amelyek kialakulnak egy fehérjemolekula teljes töltése. Azokban a fehérjékben, ahol az aszparaginsav és a glutamin aminosavak vannak túlsúlyban, a fehérje töltése negatív lesz, a bázikus aminosavak feleslege pozitív töltést ad a fehérjemolekulának. Ennek eredményeként elektromos térben a fehérjék a katód vagy az anód felé mozognak, teljes töltésük nagyságától függően. Tehát lúgos környezetben (pH 7-14) a fehérje protont adományoz és negatív töltésűvé válik, míg savas környezetben (pH 1-7) a savas csoportok disszociációja elnyomódik és a fehérje kationná válik.

Így a fehérje kationként vagy anionként való viselkedését meghatározó tényező a közeg reakciója, amelyet a hidrogénionok koncentrációja határoz meg és a pH-érték fejez ki. Bizonyos pH-értékeknél azonban a pozitív és negatív töltések száma kiegyenlítõdik, és a molekula elektromosan semleges lesz, pl. elektromos térben nem fog mozogni. A tápközeg ezen pH-értéke a fehérjék izoelektromos pontja. Ebben az esetben a fehérje a legkevésbé stabil állapotban van, és a pH enyhe változása esetén a savas vagy lúgos oldalra könnyen kicsapódik. A legtöbb természetes fehérje izoelektromos pontja enyhén savas környezetben van (pH 4,8-5,4), ami azt jelzi, hogy összetételükben túlsúlyban vannak a dikarbonsavak.

A fehérjék képessége fontos adszorbeálják felületén egyes anyagok, ionok (hormonok, vitaminok, vas, réz), amelyek vagy rosszul oldódnak vízben, vagy mérgezőek (bilirubin, szabad zsírsavak). A fehérjék a véren keresztül a további átalakulások vagy semlegesítés helyére szállítják őket.

A fehérjék vizes oldatainak megvannak a sajátosságai. Először is, a fehérjéknek nagy affinitásuk van a vízhez, pl. ők hidrofil. Ez azt jelenti, hogy a fehérjemolekulák, akárcsak a töltött részecskék, vonzzák a vízdipólusokat, amelyek a fehérjemolekula körül helyezkednek el, és víz- vagy hidrátburkot képeznek. Ez a héj megvédi a fehérjemolekulákat az összetapadástól és a kicsapódástól. A hidratáló héj mérete a fehérje szerkezetétől függ. Például az albuminok könnyebben kötődnek a vízmolekulákhoz, és viszonylag nagy a vízhéjuk, míg a globulinok és a fibrinogén rosszabbul kötik meg a vizet, és kisebb a hidratáló héjuk. Így egy fehérje vizes oldatának stabilitását két tényező határozza meg: a fehérjemolekulán és a körülötte lévő vízhéjon lévő töltés jelenléte. Ha ezeket a tényezőket eltávolítják, a fehérje kicsapódik. Ez a folyamat lehet visszafordítható és visszafordíthatatlan.

A fehérjemolekulák mérete 1 µm és 1 nm között van, ezért kolloid részecskék amelyek kolloid oldatokat képeznek a vízben. Ezeket az oldatokat nagy viszkozitás jellemzi, képesek szórni a látható fénysugarakat, és nem mennek át félig áteresztő membránokon.

1.2. A fehérjék hatása az emberi szervezetre

A fehérjék funkciói a szervezetben változatosak. Ezek nagyrészt maguknak a fehérjéknek a formáinak és összetételének összetettségéből és sokféleségéből adódnak. A fehérje számos élelmiszerben megtalálható, de a fő források a tojás, a tej és a hús (1. táblázat).

1. táblázat – Fehérjéket tartalmazó termékek

A fehérjék nélkülözhetetlen építőanyag. A fehérjemolekulák egyik legfontosabb funkciója az műanyag. Minden sejtmembrán tartalmaz fehérjét, melynek szerepe itt változatos. A membránokban lévő fehérje mennyisége több mint fele a tömegnek.

Sok fehérje rendelkezik kontraktilis funkció. Ezek mindenekelőtt az aktin és a miozin fehérjék, amelyek a magasabb rendű szervezetek izomrostjainak részét képezik. Az izomrostok - myofibrillumok - hosszú vékony filamentumok, amelyek párhuzamos vékonyabb izomszálakból állnak, amelyeket intracelluláris folyadék vesz körül. Tartalmaz oldott adenozin-trifoszforsavat (ATP), amely szükséges az összehúzódás végrehajtásához, glikogént - tápanyagot, szervetlen sókat és sok más anyagot, különösen kalciumot.

A fehérjék szerepe a anyagok szállítása a testben. A különböző funkcionális csoportokkal és a makromolekula összetett szerkezetével rendelkező fehérjék számos vegyületet kötnek és szállítanak a vérárammal. Ez mindenekelőtt a hemoglobin, amely oxigént szállít a tüdőből a sejtekhez. Az izmokban egy másik transzportfehérje, a mioglobin veszi át ezt a funkciót.

A fehérje másik funkciója az tartalék. A raktározó fehérjék közé tartozik a ferritin – vas, ovalbumin – tojásfehérje, kazein – tejfehérje, zein – kukoricamag fehérje.

Szabályozó funkció hormonfehérjéket végezni. A hormonok biológiailag aktív anyagok, amelyek befolyásolják az anyagcserét. Sok hormon fehérje, polipeptid vagy egyedi aminosav. Az egyik legismertebb fehérjehormon az inzulin. Ez az egyszerű fehérje csak aminosavakból áll. Az inzulin funkcionális szerepe sokrétű. Csökkenti a vércukorszintet, elősegíti a glikogén szintézisét a májban és az izmokban, fokozza a zsírok képződését a szénhidrátokból, befolyásolja a foszfor anyagcserét, káliummal gazdagítja a sejteket.

Az agyalapi mirigy, az agy egyik részéhez kapcsolódó endokrin mirigy fehérjehormonjai szabályozó funkciót töltenek be. Növekedési hormont választ ki, ennek hiányában törpeség alakul ki. Ez a hormon egy 27 000 és 46 000 közötti molekulatömegű fehérje.

A vazopresszin az egyik fontos és kémiailag érdekes hormon. Gátolja a vizeletürítést és emeli a vérnyomást. A vazopresszin egy ciklikus oktapeptid.

A szabályozó funkciót a pajzsmirigyben található fehérjék - a tiroglobulinok - is ellátják, amelyek molekulatömege körülbelül 600 000. Ezek a fehérjék összetételükben jódot tartalmaznak. A mirigy fejletlensége miatt az anyagcsere zavart szenved.

A fehérjék másik funkciója az védő. Ennek alapján jött létre az immunológia nevű tudományág.

Nemrég fehérjékkel receptor funkció. Vannak receptorok a hangra, ízre, fényre stb.

Meg kell említeni az enzimek működését gátló fehérjeanyagok létezését is. Az ilyen fehérjéknek van gátló funkciók. Amikor ezekkel a fehérjékkel kölcsönhatásba lép, az enzim komplexet képez, és teljesen vagy részben elveszíti aktivitását. Számos enzimgátló fehérjét izoláltak tiszta formában, és alaposan tanulmányozták őket. Molekulatömegük nagyon változó; gyakran utalnak összetett fehérjékre - glikoproteinekre, amelyek második összetevője a szénhidrát.

Ha a fehérjéket csak funkcióik szerint osztályozzuk, akkor egy ilyen rendszerezést nem lehetne teljesnek tekinteni, mivel az új tanulmányok számos olyan tényt szolgáltatnak, amelyek lehetővé teszik új, új funkciójú fehérjecsoportok megkülönböztetését. Köztük egyedülálló anyagok - neuropeptidek(felelős a legfontosabb életfolyamatokért: alvás, memória, fájdalom, félelem, szorongás).

1.3. A fehérjetartalom változása a feldolgozás során

A feldolgozás hatására a termékekben található fehérjék, zsírok, szénhidrátok, vitaminok, ásványi anyagok és ízanyagok megváltoznak, ami befolyásolja a felhasznált termékek emészthetőségét, tápértékét, tömegét, ízét, illatát, színét.

Mókusok megalvad(összeomlik) 70 ° C feletti hőmérsékleten, elveszítik duzzadási képességüket, aminek következtében a hőkezelés után a hús és a hal tömege csökken.

Az olyan ételeket, mint a hús, hal, tojás, nem lehet túlpárolni, mert a fehérjemolekulák változása miatt csökken az emészthetőségük: a kollagén glutinná alakul, puhítja a szöveteket.

fehérje denaturáció - ez egy összetett folyamat, amelyben külső tényezők (hőmérséklet, mechanikai hatás, savak, lúgok, ultrahang stb.) hatására változás következik be a fehérje makromolekula másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezetében, azaz. natív (természetes) térszerkezet. A fehérje elsődleges szerkezete és ennek következtében kémiai összetétele nem változik. Főzés közben a fehérjék denaturálódását leggyakrabban melegítés okozza. Ez a folyamat a globuláris és fibrilláris fehérjékben eltérően megy végbe. A globuláris fehérjékben hevítés hatására megnő a polipeptid láncok hőmozgása a gömböcskén belül, az őket egy bizonyos pozícióban tartó hidrogénkötések megszakadnak, és a polipeptid lánc kibontakozik, majd új módon gyűrődik. Ebben az esetben a gömböcske felületén elhelyezkedő, töltését és stabilitását biztosító poláris (töltött) hidrofil csoportok a gömböcskében mozognak, és a vizet visszatartani nem képes reaktív hidrofób csoportok (diszulfid, szulfhidril stb.) a felülete. A denaturáció a fehérje legfontosabb tulajdonságainak megváltozásával jár: az egyéni tulajdonságok elvesztése (például a hús színének megváltozása melegítéskor a mioglobin denaturálódása miatt); a biológiai aktivitás elvesztése (például a burgonya, gomba, alma és számos más növényi termék olyan enzimeket tartalmaz, amelyek sötétedést okoznak; denaturálva az enzimfehérjék elvesztik aktivitásukat); az emésztőenzimek fokozott támadása (általában a hőkezelt fehérjéket tartalmazó élelmiszerek teljesebben és könnyebben emészthetők); a hidratáló képesség elvesztése (feloldódás, duzzanat); a fehérjegömbök stabilitásának elvesztése, ami aggregációjukkal (a fehérje feltekeredésével vagy koagulációjával) jár együtt.

Összevonás- ez a denaturált fehérjemolekulák kölcsönhatása, amely nagyobb részecskék képződésével jár együtt. Külsőleg ez az oldatban lévő fehérjék koncentrációjától és kolloid állapotától függően eltérően fejeződik ki. Tehát alacsony koncentrációjú oldatokban (legfeljebb 1%) a koagulált fehérje pelyheket képez (hab a húslevesek felületén). A koncentráltabb fehérjeoldatokban (például tojásfehérjében) a denaturáció folytonos gélt képez, amely megtartja a kolloid rendszerben lévő összes vizet.

A fehérjék, amelyek többé-kevésbé öntözött gélek (hús, baromfi, hal izomfehérje; gabonafélék, hüvelyesek fehérjéi, hidratálás után liszt stb.) a denaturáció során tömörödnek, míg kiszáradásuk a folyadéknak a környezetbe való szétválásával megy végbe. . A melegítésnek alávetett proteingél általában kisebb térfogatú, tömegű, nagyobb mechanikai szilárdsággal és rugalmassággal rendelkezik, mint a natív (természetes) fehérjék eredeti gélje. A fehérje szolok aggregációjának sebessége a táptalaj pH-jától függ. A fehérjék kevésbé stabilak az izoelektromos pont közelében.

A fehérje lebontása. Hosszan tartó hőkezeléssel a fehérjék mélyebb változásokon mennek keresztül, amelyek makromolekuláik pusztulásával járnak. A változások első szakaszában a funkciós csoportok leválaszthatók a fehérjemolekulákról olyan illékony vegyületek képződésével, mint ammónia, hidrogén-szulfid, hidrogén-foszfid, szén-dioxid stb. A termékben felhalmozódva részt vesznek az íz kialakításában. és a késztermék aromája. A további hidrotermális kezelés során a fehérjék hidrolizálódnak, miközben a primer (peptid) kötés megszakad, oldható, nem fehérje jellegű nitrogéntartalmú anyagok képződnek (például a kollagén átalakulása glutinná). A fehérjék megsemmisítése céltudatos kulináris kezelés lehet, amely hozzájárul a technológiai folyamat intenzívebbé tételéhez (enzimkészítmények alkalmazása a hús lágyítására, a tészta gluténtartalmának gyengítésére, fehérje-hidrolizátumok előállítása stb.).

Habzás. A fehérjéket széles körben használják habosítószerként édességek (keksztészta, fehérjehabos tészta), tejszínhab, tejföl, tojás stb. gyártásánál. A hab stabilitása a fehérje jellegétől, koncentrációjától és hőmérsékletétől függ. .

1.4. A fehérjetartalom változása a tárolás során

A tiszta fehérjeoldatok hűtött tárolása és fagyasztása során a fehérjemolekulák aggregálódnak. Ezt a folyamatot általában fehérjedenaturáció előzi meg. A fagyasztás és hűtött tárolás során képződött fehérjerészecskék molekulatömegének, ülepedési állandóinak és diffúziós sebességének meghatározására vonatkozó adatok e fehérje szerkezeti változásait jelzik. Egyes jelentések szerint a halak hűtése során nemcsak a fehérje oldhatóságának csökkenése, hanem növekedése is lehetséges. Így a balti heringben a fehérje oldhatósága a fagyasztott hal izomszövetében még a rigor mortis alatt is megnövekedett.

A hús tárolása során kedvező feltételek jönnek létre a lipidek másodlagos kölcsönhatására a fehérjékkel. Ennek az az oka, hogy a natív fehérjék a tárolás során gyorsan elpusztulnak, a sejtmembránok szerkezeti rendje elveszik, és a sejtek kémiai komponenseinek térbeli differenciálódása megzavarodik. Ebben az esetben mind a poláris, mind a semleges zsírok, valamint azok bomlási és oxidációs termékei kölcsönhatásba lépnek a fehérjékkel.

A lipidek és a fehérjék közötti kölcsönhatások az élelmiszerekben és fagyasztva tárolva lépnek fel. A hús és hal vizsgálatának eredményei azt mutatták, hogy az izomszövet különböző fehérjefrakcióinak oldhatósága, a fehérjék szulfhidril- és diszulfidcsoport-tartalma, valamint számos enzim aktivitása hullámokban változott.

Az aminosavak minőségi összetételét a termék tárolása során számos tényező határozza meg, és az izomszövetben lévő különböző enzimek aktivitásától és az aminosavak egyedi átalakulásától, a lebontható fehérjék aminosav-összetételétől, mennyiségétől és a támadás mértékétől függ. enzimek, pH-változások, hőmérséklet és egyéb, egymással összefüggő tényezők.

2. Gyakorlati rész

2.1. A fehérjetartalom meghatározására szolgáló kvantitatív módszerek jellemzői

A fehérjefrakció mennyiségi meghatározásának módszerei az összes nitrogén mennyiségének meghatározásán alapulnak. A legelterjedtebb a Kjeldahl-módszerrel történő meghatározás, amely ammónia formájában csak az aminokból és származékaikból teszi lehetővé a nitrogén izolálását, de egyes nitrogéntartalmú vegyületek ilyen körülmények között az ammóniával együtt molekuláris nitrogént is képeznek, ami alábecsült adatokhoz.

Kjeldahl módszer.

A Kjeldahl-módszer viszonylag egyszerű, jól reprodukálható, szabványosított és számos módosítást tartalmaz.

A módszer három fő lépésből áll: emésztés, desztilláció és titrálás.

A módszer azon alapul, hogy erős kénsavval hevítve szerves anyagokat CO2, H2O, NH3 oxidálnak. Az ammónia reakcióba lép a feleslegben lévő H2SO4-vel, és ammónium-szulfátot képez vele.

R-CHNH2COOH + H2SO4 → CO2 + H2O + NH3;

2NH3 + H2SO4 → (NH4)2SO4.

A minta elégetésének befejezése után a savfelesleget lúggal semlegesítik, és az ammónium-szulfát formájában megkötött ammóniát a lúg feleslegével kiszorítják.

(NH4)2SO4 + 2NaOH → Na2SO4 + 2NH4OH.

A minta elégetése után a nitrogént kolorimetriásan határozzák meg a Nessler-reagenssel kölcsönhatásban kapott színes oldatok optikai sűrűsége alapján.

Nessler-reagenssel (higany-jodid és kálium-jodid kettős sója, maró káliumban oldva) ammónia és ammóniumsók képződhetnek. A merkurammónium-jodid sárgásbarna anyag.

NH4OH + 2(HgI2KI) + 3KOH = OHg2NH2I + 7KI + 3H2O.

A formális titrálás módszere.

A fehérjetartalom meghatározásának másik kvantitatív módszere a formális titrálási módszer, amelyet a tejüzemekben általánosan alkalmaznak.

A módszer csak 22 ºT-nál nem magasabb savasságú friss nyerstej elemzésére használható. A konzervált mintákat ezzel a módszerrel nem lehet ellenőrizni.

Az eljárás abból áll, hogy a termékfehérjék NH2 csoportjait blokkolják a bevitt formalinnal, és fehérjék metil-származékait képezik, amelyek karboxilcsoportjai lúggal semlegesíthetők:

HOOC – R – NH2 + 2HCHO → HCHO – R – N(CH2OH)2;

HCHO – R – N(CH2OH)2 + NaOH → NaOH – R – N(CH2OH)2 + H2O.

A savas karboxilcsoportok titrálásához felhasznált lúg mennyiségét a fehérjék tömeghányadára újraszámítják.

A vizsgálatot a következő séma szerint végezzük:

Egy 100 cm³ űrtartalmú lombikban 20 cm³ tesztterméket mérünk 10-12 csepp 1%-os fenolftalein oldatot, és 0,1 N nátrium-hidroxid-oldattal titráljuk, amíg a standard színének megfelelő rózsaszínű szín meg nem jelenik. Ezután automata mérőműszerrel 4 ml semlegesített 40%-os formalint adunk hozzá, és ismét 0,1 N nátrium-hidroxid-oldattal titráljuk, amíg a standard színét el nem érjük. A második titráláshoz (az első titrálás során a termék savasságát okozó anyagok semlegesítésére fordítják) lúg mennyiségét megszorozzuk 0,959-es szorzóval, és megkapjuk a termékben lévő fehérjék tömeghányadát százalék.

Egy táblázat segítségével a nátrium-hidroxid-oldat mennyiségét fehérje százalékára konvertálhatjuk.

0,1 N NaOH oldat fogyasztása, ml	A fehérje tömeghányada, %	0,1 N NaOH oldat fogyasztása, ml	A fehérje tömeghányada, %

2. táblázat – A fehérjék tömeghányadának függése a minták formalin jelenlétében történő titrálásához használt lúgoldat térfogatától

2.2. A fehérjetartalom meghatározására szolgáló kvalitatív módszerek jellemzői

Fehérje kicsapódási reakciók

Az oldatban és ennek megfelelően a szervezetben lévő fehérjék natív állapotukban megmaradnak a stabilitási tényezőknek köszönhetően, amelyek magukban foglalják a fehérjemolekula töltését és a körülötte lévő hidratáló héjat. Ezeknek a tényezőknek az eltávolítása a fehérjemolekulák összeragadásához és kicsapódásához vezet. A fehérjekiválás lehet reverzibilis vagy irreverzibilis, a reagensektől és a reakciókörülményektől függően. A laboratóriumi gyakorlatban precipitációs reakciókat alkalmaznak a fehérjék albumin és globulin frakcióinak izolálására, stabilitásuk számszerűsítésére, biológiai folyadékokban lévő fehérjék kimutatására és felszabadítására, hogy fehérjementes oldatot kapjanak.

visszafordítható csapadék.

A kicsapódási faktorok hatására a fehérjék kicsapódnak, de e faktorok hatásának megszűnése (eltávolítása) után a fehérjék ismét oldódóvá válnak, és elnyeri natív tulajdonságaikat. A reverzibilis fehérjekiválás egyik fajtája a kisózás.

kisózva. A fehérjék albuminfrakciója telített ammónium-szulfát oldattal, a globulin frakció pedig félig telített oldattal válik ki.

A reakció lényege a fehérjemolekulák kiszáradása.

Definíció haladás. Öntsön 30 csepp hígítatlan mintát egy kémcsőbe, és adjon hozzá azonos mennyiségű telített ammónium-szulfát oldatot. Keverje össze a tubus tartalmát. Félig telített ammónium-szulfát oldatot kapunk, miközben a globulin frakció kicsapódik, és az albumin frakció oldatban marad. Ez utóbbit leszűrjük, majd ammónium-szulfátporral addig keverjük, amíg a só oldódása meg nem áll, és csapadék képződik - globulinok.

A fehérjék visszafordíthatatlan kicsapódása.

A fehérjék visszafordíthatatlan kicsapódása a fehérjék szerkezetének (másodlagos és harmadlagos) mélyreható zavaraival és natív tulajdonságaik elvesztésével jár. A fehérjék ilyen változásait a forralás, az ásványi és szerves savak, valamint a nehézfémsók koncentrált oldatainak hatása okozhatja.

Csapadék forráskor. A fehérjék termolabilis vegyületek, és 50-60 °C fölé hevítve denaturálódnak. A termikus denaturáció lényege a hidratáló héj elpusztítása, a fehérjegömböt stabilizáló kötések felszakadása, valamint a fehérjemolekula kitelepítése. A legteljesebb és leggyorsabb kiválás az izoelektromos ponton történik (amikor a molekula töltése nulla), mivel a fehérjerészecskék ebben az esetben a legkevésbé stabilak. A savas tulajdonságokkal rendelkező fehérjék enyhén savas környezetben, a bázikus tulajdonságú fehérjék enyhén lúgos környezetben válnak ki. Erősen savas vagy erősen lúgos oldatokban a hevítéskor denaturált fehérje nem csapódik ki, mivel részecskéi az első esetben feltöltődnek és pozitív, a második esetben negatív töltést hordoznak, ami növeli az oldatban való stabilitásukat.

Definíció haladás. Adjon 10 csepp mintaoldatot 4 számozott csőhöz. Ezután az 1. csövet forrásig melegítjük, miközben az oldat zavarossá válik, de mivel a denaturált fehérjerészecskék töltést hordoznak, nem válnak ki. Ez annak köszönhető, hogy a tojásfehérje savas tulajdonságokkal rendelkezik (izoelektromos pontja 4,8), és semleges környezetben negatív töltésű; A második csőbe 1 csepp 1%-os ecetsavoldatot adunk, és forrásig melegítjük. A fehérje kicsapódik, mert. oldata megközelíti az izoelektromos pontot, és a fehérje elveszíti töltését (az oldatban a fehérje stabilitásának egyik tényezője); a 3. csőbe 1 csepp 10%-os ecetsavoldatot teszünk, és forrásig melegítjük. Nem képződik csapadék, mivel erősen savas közegben a fehérjerészecskék pozitív töltést kapnak (megőrződik a fehérje oldatbeli stabilitásának egyik tényezője); 1 csepp NaOH oldatot öntünk a 4. csőbe, forrásig melegítjük. Nem képződik csapadék, mivel lúgos környezetben a fehérje negatív töltése megnő.

Kicsapás tömény ásványi savakkal. A tömény savak (kénsav, sósav, salétromsav, stb.) fehérjedenaturációt okoznak azáltal, hogy eltávolítják az oldatból a fehérje stabilitási faktorait (töltés és hidratáló héj). Feleslegben lévő sósav és kénsav esetén azonban a denaturált fehérje kicsapódott csapadéka ismét feloldódik. Nyilvánvalóan ez a fehérjemolekulák újratöltése és részleges hidrolízise következtében következik be. Ha feleslegben salétromsavat adunk hozzá, a csapadék nem oldódik fel. Ez az oka annak, hogy a salétromsavat klinikai vizsgálatok során kis mennyiségű fehérje kimutatására használják a vizeletben.

Definíció haladás. 5 csepp tömény kénsavat, sósavat és salétromsavat három kémcsőbe öntünk. Ezután a kémcsövet 45 fokos szögben megdöntve, azonos térfogatú mintát óvatosan a fal mentén rétegezve. A két réteg határán fehérje csapadék jelenik meg fehér gyűrű formájában. Óvatosan rázza fel a kémcsöveket, figyelje meg a fehérje oldódását a kémcsövekben kénsavval és sósavval, salétromsavval nem történik fehérjeoldódás a kémcsőben.

Kicsapás szerves savakkal. A triklór-ecetsav csak a fehérjéket, a szulfosalicilsav pedig nemcsak a fehérjéket, hanem a nagy molekulatömegű peptideket is kicsapja.

Definíció haladás. Adjon 5 csepp mintaoldatot két kémcsőbe. Az egyikhez 2 csepp szulfosalicilsavat, a másikhoz 5 csepp triklór-ecetsavat adunk. A fehérje kicsapódik a kémcsövekben.

A fehérjék kicsapása nehézfémek sói által. Az ólom-, réz-, higany-, ezüst- és más nehézfémek sóival való kölcsönhatás során a fehérjék denaturálódnak és kicsapódnak. Néhány só feleslegével azonban megfigyelhető az eredetileg képződött csapadék feloldódása. Ennek oka a fémionok felhalmozódása a denaturált fehérje felületén, és a fehérjemolekulán pozitív töltés megjelenése.

Definíció haladás. Adjon 5 csepp mintát három kémcsőbe. Az elsőben adjunk hozzá 1 csepp ólom-acetátot, a harmadikhoz - 1 csepp ezüst-nitrátot. Kiválás minden kémcsőben előfordul. Ezután 10 csepp ezüst-nitrátot adunk az első kémcsőbe - a csapadék nem oldódik fel.

Fehérjék színreakciói

A színreakciókat az anyagok fehérjetermészetének megállapítására, a fehérjék azonosítására és aminosav-összetételük meghatározására használják különféle biológiai folyadékokban.

Biuret reakció peptidkötésre. A peptidkötések (-CO-NH-) azon képességén alapul, hogy lúgos közegben réz-szulfáttal színes komplex vegyületeket képeznek, amelyek színintenzitása a polipeptidlánc hosszától függ. A fehérjeoldat kékeslila színt ad.

Definíció haladás. Adjunk a kémcsőbe 5 csepp mintaoldatot, 3 csepp NaOH-t, 1 csepp Cu(OH)2-t, keverjük össze. A tubus tartalma kékeslila színt kap.

Ninhidrin reakció. A reakció lényege, hogy kék-lila színű vegyület képződik, amely ninhidrinből és aminosav hidrolízis termékeiből áll. Ez a reakció a természetes aminosavakban és fehérjékben jelen lévő -helyzetű aminocsoportokra jellemző.

Definíció haladás. Adjunk a kémcsőbe 5 csepp mintaoldatot, majd 5 csepp ninhidrint, forraljuk fel a keveréket. Rózsaszín-ibolya szín jelenik meg, amely idővel kékeslilává válik.

xantoprotein reakció. Ha tömény salétromsavat adunk a fehérjeoldathoz és melegítjük, sárga szín jelenik meg, amely lúg jelenlétében narancssárgává válik. A reakció lényege, hogy a gyűrűs aminosavak benzolgyűrűjét salétromsavval nitráljuk, így nitrovegyületek képződnek, amelyek kicsapódnak. A reakció felfedi a ciklikus aminosavak jelenlétét a fehérjében.

Definíció haladás. Adjunk 3 csepp salétromsavat 5 csepp mintaoldathoz, és (óvatosan!) melegítsük fel. Sárga csapadék jelenik meg. Lehűlés után adjunk hozzá (lehetőleg a csapadékhoz) 10 csepp NaOH-t, narancssárga szín jelenik meg.

Adamkevics reakciója. A triptofán aminosav savas környezetben, savas aldehidekkel kölcsönhatásba lépve vörös-ibolya kondenzációs termékeket képez.

Definíció haladás. Egy csepp mintához 10 csepp ecetsavat adunk. A csövet megdöntve óvatosan cseppenként adjunk hozzá 0,5 ml kénsavat a fal mentén, hogy a folyadékok ne keveredjenek össze. Amikor a kémcső áll, a folyadékok határán vörös-lila gyűrű jelenik meg.

Fohl reakció. A szulfhidril-csoportokat - SH - tartalmazó aminosavak lúgos hidrolízisen mennek keresztül, így nátrium-szulfid Na2S keletkezik. Ez utóbbi a nátrium-plumbittal kölcsönhatásba lépve (az ólom-acetát és a NaOH reakciója során keletkezik) fekete vagy barna ólom-szulfid PbS csapadékot képez.

Definíció haladás. 5 csepp mintaoldathoz 5 csepp Fohl-reagenst adunk (5%-os ólom-acetát oldathoz egyenlő térfogatú 30%-os NaOH-oldatot adunk, amíg a képződött csapadék fel nem oldódik). és forraljuk 2-3 percig. Az ülepedés után 1-2 perc. fekete vagy barna csapadék jelenik meg.

3. Kísérleti rész

3.1. A vizsgálat tárgyának megválasztásának indoklása

Kutatásom tárgyául egy csirke tojást választottam, mivel ez a fő fehérjeforrás és számos, az emberi szervezet számára szükséges anyag forrása, és a tojás minden ember étrendjében megtalálható.

Évente körülbelül egymilliárd, azaz több ezer milliárd tojást fogyasztanak el a világon. Egy ember átlagosan 200 tojást eszik meg évente. De a tojás nem csak egy közönséges élelmiszer.

A tojás nem csak a tápanyagok gazdag koktélja, a tojásnak köszönhetően kulináris fantáziájának sem lesz határa. A németek szeretik a lágy tojást reggelire, az amerikaiak "napos felével felfelé" hívják a tojásaikat, a spanyolok rajonganak a tortilláért, az olaszok a fritatát, az omlett fajtáját részesítik előnyben, az ínyenc japánok pedig a nyers húst frissen tojott tojásba mártják.

Talán egyetlen más terméket sem használnak olyan gyakran a konyhában, mint egy friss tojást. Pitékben, desszertekben, fagylaltban, ínyenc szószokban vagy mindenki kedvenc tojásos tésztájában – mindenhol a tojás adja ki aranysárgája színét.

A legmagasabb minőségű fehérje és a különféle létfontosságú elemek kombinációja rendkívül értékes élelmiszertermékké teszi a tojást. Egy nagy tojás körülbelül kilenc gramm fehérjét, nyolc gramm zsírt, értékes lecitint, valamint egyéb ásványi anyagokat és vitaminokat tartalmaz – a C-vitamin kivételével. A vitaminok főleg a sárgájában rejtőznek.

A legfontosabb vitamin az A-vitamin és provitaminjai - a karotinoidok. Az úgynevezett "szemvitamin" javítja a látást. Szükség van rá a szem retinájában a fény és a sötétség érzékeléséhez, valamint a színek megkülönböztetéséhez. Az A-vitamin az immunrendszerben is fontos szerepet játszik, elősegíti a haj, a bőr és a fogak növekedését és erősítését.

A csirketojás a B-vitamin forrása is, amely felelős a zavartalan anyagcseréért, a sejtlégzésért és a vörösvértestek - eritrociták - képződéséért.

Egy tojás 26 százalékkal fedezi az ember napi folsavszükségletét. Ez a különösen instabil vitamin új sejteket hoz létre és aktiválja a növekedést. A folsavhiány a vitaminhiány egyik leggyakoribb formája, és gyakran vashiánnyal együtt lép fel. De a tojás egyben igazi ásványi tároló is: a kalcium, a magnézium, a kálium, a vas, a cink, a jód és a fluor a tojást a Föld egyik legtáplálóbb táplálékává teszi.

A tojás jó fehérjeforrás, ezért az alábbi táblázatban más élelmiszerekkel való összehasonlítás alapjául szolgál. A tojásokhoz 100-as feltételes értéket rendelnek.

A megadott számok a tojás egészére vonatkoznak, nem a fehérére vagy a sárgájára. Manapság divat csak fehérjéket enni, mivel ezek nem tartalmaznak zsírt. Valójában a sárgája nem tartalmaz kevesebb fehérjét. A vitaminok és ásványi anyagok tartalma pedig még magasabb.

A táblázat adatai alapján megállapíthatjuk, hogy a tojás a fő fehérjeforrás.

Más állati termékekhez képest a csirke tojás tartalmazza a legteljesebb fehérjét, amelyet a szervezet szinte teljesen felszív. A tojásfehérje a legoptimálisabb arányban tartalmazza az összes esszenciális aminosavat.

Az alábbiakban egy táblázat látható, amely bemutatja a fehérje tömegét egyes fehérjeforrásokban, és azt, hogy ennek a fehérjének hány százaléka tud ténylegesen felszívódni a szervezetünkben.

4. táblázat – fehérjetartalom a termékekben, %

A táblázatból kitűnik, hogy például a tojás mindössze 12%-ban tartalmaz fehérjét, de az aminosavak bizonyos összetétele miatt a fehérje 94%-át képes felvenni a szervezet. Másrészt a fehérje a szójaliszt 42%-át teszi ki, de ennek a fehérjének az összetétele ennek a mennyiségnek csak 61%-át teszi lehetővé.

A táblázat adatai alapján arra a következtetésre juthatunk, hogy óriási különbség van az élelmiszerek összes fehérjetartalma (amit a címkéken olvasunk) és a szervezet által ténylegesen felhasznált mennyiség között.

Ha megnézi a táblázatban található listát, láthatja, hogy az olyan élelmiszerek, mint a rizs, a bab és a burgonya, sokkal kevesebb egészséges fehérjét tartalmaznak, mint a tojás. Ennek oka a fehérje teljes felszívódásához szükséges aminosavak túl alacsony tartalma.

Ennek megfelelően az esszenciális aminosavakat hiányzó fehérjéket inkomplettnek nevezzük; amelyekben elegendő esszenciális aminosav van, azok teljesek, a tojásfehérjék teljesek.

Ebből arra következtethetünk, hogy a tyúktojás más állati termékekhez képest tartalmazza a legteljesebb fehérjét, amelyet szinte teljesen felszív a szervezet. A tojásfehérje a legoptimálisabb arányban tartalmazza az összes esszenciális aminosavat.

A jelenlegi orosz szabványok szerint a jelölést minden baromfitelepen előállított tojáson fel kell tüntetni.

A címke első karaktere a megengedett eltarthatósági időt jelzi:

A "D" betű diétás tojást jelöl, az ilyen tojásokat 7 napon belül értékesítik.

A "C" betű étkezési tojást jelöl, amelyet 25 napon belül értékesítenek.

A jelölés második jele a tojás kategóriáját jelenti, súlyától függően:

Kiválasztott tojás (O) - 65-74,9 g.

A vizsgálat tárgyának jellemzői

Vizsgálati tárgyként három mintát választottam - a Cseljabinszki Baromfifarm OJSC-ben (CHEPFA) előállított csirke tojást.

A Cseljabinszki Baromfifarm OJSC egyike Oroszország öt legnagyobb baromfitenyésztő vállalkozásának. Fő tevékenysége mezőgazdasági termékek előállítása, feldolgozása, tárolása és értékesítése. A baromfitelep fő terméke a Lohmann LSL-klasszikus terepmadárból nyert kiváló minőségű csirketojás. Ma a JSC Cseljabinszki Baromfifarm öt szerkezeti alegységet egyesít: Cseljabinszki Baromfitelep, Jemanzselinszkij Tenyésztelep, Petropavlovszk Gabonakomplexum, Jemanzhelinszkij Gabonafogadó Központ és Kurochkino Szanatórium.

1. számú minta – 2009. március 26-án előállított, 62 grammos első kategóriájú (D1) étkezési tojás.

2. számú minta - 2009. március 26-án gyártott, 59 gramm tömegű, első kategóriájú (C1) étkezési tojás.

A 3. számú minta egy választott étkezési tojás (CO), amelyet 2009. március 26-án állítottak elő, és tömege 68 gramm.

A fehérjetartalom becslésének módszere

A munka részeként a Kjeldahl-Golub mikromódszert alkalmaztuk a termék fehérjetartalmának felmérésére.

A vizsgálatot a következő séma szerint végezzük:

A vizsgálati termék 0,04 g térfogatú, ±0,0001 pontossággal kimért részét egy kémcsőbe helyezzük. Ezután egymás után 2 ml H2SO4-et (fajsúly ​​1,84) és 1...2 csepp H2O2-t (33%) csepegtetünk be. Az ásványosítást úgy végezzük, hogy a kémcsövet 85 fokos vízfürdőben melegítjük.

Ebben az esetben a könnyen oxidálódó anyagok 1-2 perc alatt teljesen oxidálódnak, és az elszíneződött folyadék további melegítéskor színtelen marad.

Az oxidáció végén a kémcső tartalmát mennyiségileg átvisszük egy 100 ml-es mérőlombikba a jelig. A lombik tartalmának jól összekeverése után vegyünk 10 ml-es mintát, és 0,5 N NaOH-oldattal pontosan titráljuk fenolftaleinnel szemben, hogy meghatározzuk a semlegesítéshez szükséges lúg mennyiségét.

Ezt követően ugyanabból az oldatból 10 ml-ben mintát veszünk, és egy másik 100 ml-es mérőlombikba töltjük, és az előírt mennyiségű 0,5 N NaOH-t adjuk hozzá a sav semlegesítésére. Ezután töltsük fel jelig vízzel, és jól rázzuk fel. Ezt a folyadékot színes oldatok készítésére használják.

Színes oldatok készítése. Ehhez a munka- és standard oldatokat két 100 ml-es mérőlombikban készítik. 10 ml vizsgálati oldatot öntünk az egyikbe, mindkét lombikot háromnegyed részig vízzel felöntjük, majd 4 ml Nessler-oldatot adunk hozzá, és jelig töltjük.

Ezután határozza meg a kapott színes oldatok optikai sűrűségét.

Az elemzési adatok alapján a fehérjetartalom (%) kiszámítása a következő képlettel történik:

ahol 0,002 a nitrogén mg mennyisége a standard munkaoldat 1 ml-ében;

Dm a munkaoldat optikai sűrűsége;

Dm a standard oldat optikai sűrűsége;

m a vizsgált anyag lemért részének tömege, g;

K - a nitrogén fehérjévé való konverziós tényezője, amely 6,25 állati eredetű termékek esetében; növényi eredetű termékek esetében 5.7.

3.2. Saját kutatásunk eredményeinek elemzése

1. ábra - Fehérjetartalom a vizsgált mintákban

5. táblázat - A fehérjetartalom mennyisége a vizsgált mintákban

A legtöbb fehérje az első kategóriájú (D1) étkezési tojásban található (1. minta). Ennek az az oka, hogy a diétás tojás a legfrissebb, legfeljebb egy hete lerakott tojás. Tanulmányok szerint a mikrobiológiai folyamatok egy hétig folytatódnak a tojásban, i.e. él. Egy hét tárolás alatt a tojásban lévő fehérje és aminosavak minőségi és mennyiségi összetétele nem sokat változtat. A szakirodalmi adatok szerint azonban az étkezési tojásfehérje tojásfehérjének körülbelül 19% fehérjét kell tartalmaznia, a sárgájában pedig körülbelül 18%, és a tanulmány kimutatta, hogy a fehérje 18,7%, a sárgájában pedig körülbelül 18%. 17,6% . Megállapítható, hogy a fehérjetartalom eltérései kicsik, de mégis vannak, ami a tojás nem megfelelő tárolásával magyarázható.

A kiválasztott étkezési tojás (CO) (3. számú minta) kevesebb fehérjét tartalmaz, mint az étkezési tojás, ami a tojás eltarthatóságával magyarázható. A tojást hűvös, de nem túl száraz helyen kell tárolni; a legjobb hőmérséklet 0 - +5 °C. Ha fenntartja az optimális páratartalmat és szén-dioxid-tartalmat, a tojás akár 9 hónapig is eltartható. Ugyanakkor a tojásban lévő fehérje denaturálódik és aggregálódik. A szakirodalmi adatok szerint az étkezési tojás fehérjének körülbelül 17% fehérjét kell tartalmaznia, a sárgájában pedig körülbelül 16% -ot, és a vizsgálat kimutatta, hogy a fehérje 16,5%, a sárgájában 15,7% . Megállapítható, hogy a fehérjetartalom eltérései kicsik, de továbbra is fennállnak, ami azzal magyarázható, hogy a tárolás során nem teljesül minden szükséges feltétel.

Az első kategóriájú (C1) étkezési tojásban (Orazets No. 2) a fehérjetartalom nem sokban tér el az étkezési tojás fehérjetartalmától, ami azzal magyarázható, hogy az első kategóriájú étkezési tojás az étkezési tojást csak súlyban. A 2. számú minta fehérjében a fehérjetartalom 16,5%, a sárgájában 15,7%, ami megfelel az irodalmi adatoknak, de némi eltéréssel.

A munka során kiderült, hogy a fehérjék állati vagy növényi eredetű szerves anyagok, amelyek az emberi szervezet sejtszerkezetét biztosítják. Fő elemük számos aminosav.

Az aminosavak minden növényi és állati eredetű termékben megtalálhatók, de tartalmuk és arányuk a termékekben eltérő.

A vizsgálat tárgya a tyúktojás, mint fő fehérjeforrás volt. A vizsgálat eredményei alapján megállapítható, hogy a modern termelők tojásainak minősége és a bennük lévő fehérjetartalom megfelel a normalizált mutatóknak, de kis eltérésekkel, ami a tárolás időtartamával és a tojások esetleges inkonzisztenciájával magyarázható. a tojás tárolási rendje.

A munka során a fő cél megvalósult: azonosították a fő fehérjeforrásokat - ezek az állati eredetű termékek - tej, hús, hal, tojás (a legkedvezőbb arányban tartalmaznak esszenciális aminosavakat) és növényi eredetűek, például borsó, bab, hajdina és gyöngy árpa, köles, rizs; és azt is megállapították, hogy a fehérjék az élelmiszeripari termékek kémiai összetételének szükséges és létfontosságú elemei, amelyek számos funkciót – plasztikus, összehúzó, tartalék, szabályozó és védő – ellátnak.

A fehérjék az egészséges és helyes táplálkozás alapját képezik, ezért szükséges az ország lakosságának táplálkozási kultúrájának fejlesztése, az egészséges életmód népszerűsítése.

Bibliográfia

1. Potoroko I.Yu., Kalinina I.V. Az árutudomány és a fogyasztási cikkek vizsgálatának elméleti alapjai: Laboratóriumi műhely. - Cseljabinszk: SUSU Kiadó, 2005. - 97 p.

2. Hús- és tojástermékek árusítása. Tejtermékek és élelmiszer-koncentrátumok árutudománya: Proc./G. N. Kruglyakov, G. V. Kruglyakova.-M.: Marketing, 2001.

3. Orosz élelmiszertermékek kémiai összetétele / Szerk. I. M. Skurikhin, V. A. Tutelyan; Ros. akad. édesem. Tudományok, Táplálkozástudományi Intézet.-M.: DeLi print, 2002.

4. http://ru.wikipedia.org/wiki/Proteins

5. http://www.chepfa.ru

1. melléklet

Számítási napló

1. minta. Az első kategóriába tartozó diétás tojás

Fehérje: a vizsgálati minta optikai sűrűsége - 0,237

minta tömege - 0,0465 g

X \u003d (0,002x0,237x100x6,25) / (0,35x0,0465) \u003d 18,1%

Tojássárgája: a vizsgálati minta optikai sűrűsége - 0,220

a standard oldat optikai sűrűsége - 0,35

minta tömege - 0,0457 g

X \u003d (0,002x0,220x100x6,25) / (0,35x0,0457) \u003d 17,3%

2. minta. Az első kategóriájú étkezési tojás

Fehérje: a vizsgálati minta optikai sűrűsége - 0,186

a standard oldat optikai sűrűsége - 0,35

minta tömege - 0,0401 g

X \u003d (0,002x0,186x100x6,25) / (0,35x0,0401) \u003d 16,5%

Tojássárgája

a standard oldat optikai sűrűsége - 0,35

minta tömege - 0,0406 g

X \u003d (0,002x0,179x100x6,25) / (0,35x0,0406) \u003d 15,7%

3. minta. Válogatott étkezési tojás

Fehérje: a vizsgálati minta optikai sűrűsége - 0,179

a standard oldat optikai sűrűsége - 0,35

minta tömege - 0,0443 g

X \u003d (0,002x0,179x100x6,25) / (0,35x0,0443) \u003d 16,1%

Tojássárgája: a vizsgálati minta optikai sűrűsége - 0,176

a standard oldat optikai sűrűsége - 0,35

minta tömege - 0,0409 g

X \u003d (0,002x0,176x100x6,25) / (0,35x0,0409) \u003d 15,3%