Milyen elemek alkotják a fehérjét. Fehérje összetétel: mit tudunk róla? E. Fisher-féle peptidelmélet

A fehérjék alapvető tulajdonságai kémiai szerkezetüktől függenek. A fehérjék olyan nagy molekulatömegű vegyületek, amelyek molekulái alfa-aminosav-maradékokból épülnek fel, pl. olyan aminosavak, amelyekben az elsődleges aminocsoport és a karboxilcsoport ugyanahhoz a szénatomhoz kötődik (a karbonilcsoporttól számítva az első szénatom).

A fehérjékből hidrolízissel 19-32 féle alfa-aminosavat izolálnak, de általában 20 alfa-aminosavat nyernek (ezek az ún. proteinogén aminosavak). Általános képletük a következő:

minden aminosav közös része

R gyök, azaz. aminosavmolekulában lévő atomok csoportja, amely alfa-szénatomhoz kapcsolódik, és nem vesz részt a polipeptidlánc gerincének kialakításában.

Számos fehérje hidrolízistermékei között találtak prolint és hidroxiprolint, amelyek az =NH iminocsoportot tartalmazzák, és nem a H 2 N-aminocsoportot, és valójában iminosavak, nem aminosavak.

Az aminosavak színtelen kristályos anyagok, amelyek magas hőmérsékleten (250°C felett) bomlás közben megolvadnak. Könnyen oldódik, többnyire vízben, és nem oldódik éterben és más szerves oldószerekben.

Az aminosavak egyidejűleg két ionizációra képes csoportot tartalmaznak: egy karboxilcsoportot, amely savas tulajdonságokkal rendelkezik, és egy aminocsoportot, amely bázikus tulajdonságokkal rendelkezik, pl. Az aminosavak amfoter elektrolitok.

Erősen savas oldatokban az aminosavak pozitív töltésű, a lúgos oldatokban negatív ionokként vannak jelen.

A tápközeg pH-értékétől függően bármely aminosav lehet pozitív vagy negatív töltésű.

Az izoelektromos pontnak annak a közegnek a pH-értékét jelöljük, amelynél az aminosav-részecskék elektromosan semlegesek.

A fehérjékből származó aminosavak, a glicin kivételével, optikailag aktívak, mivel alfa-helyzetben aszimmetrikus szénatomot tartalmaznak.

A 17 optikailag aktív fehérje aminosavból 7-re jellemző a polarizált nyaláb síkjának jobbra /+/ és 10 - balra /-/ elfordulása, de mindegyik az L-sorozatba tartozik.

D-sorozatú aminosavakat találtak bizonyos természetes vegyületekben és biológiai tárgyakban (például baktériumokban, valamint a gramicidin és az aktinomicin antibiotikumokban). A D- és L-aminosavak élettani jelentősége eltérő. A D-sorozatú aminosavakat általában vagy nem szívják fel teljesen az állatok és a növények, vagy rosszul szívódnak fel, mivel az állatok és növények enzimrendszerei kifejezetten az L-aminosavakhoz igazodnak. Figyelemre méltó, hogy az optikai izomereket íz alapján lehet megkülönböztetni: az L-sorozatú aminosavak keserűek vagy íztelenek, a D-sorozatú aminosavak pedig édesek.

Minden aminosavcsoportot olyan reakciók jellemeznek, amelyekben aminocsoportok vagy karboxilcsoportok, vagy mindkettő egyidejűleg vesznek részt. Ezenkívül az aminosav gyökök különféle kölcsönhatásokra képesek. Az aminosav gyökök reagálnak:

Sóképződés;

Redox reakciók;

Acilezési reakciók;

észterezés;

amidálás;

Foszforilezés.

Ezeket a színes termékek képződéséhez vezető reakciókat széles körben alkalmazzák az egyes aminosavak és fehérjék azonosítására és félkvantitatív meghatározására, például a xantoprotein reakció (amidálás), Millon (sóképzés), biuret (sóképzés) , ninhidrin reakció (oxidáció) stb.

Az aminosavgyökök fizikai tulajdonságai is igen változatosak. Ez mindenekelőtt a mennyiségükre, töltésükre vonatkozik. Az aminosavgyökök kémiai természetét és fizikai tulajdonságait tekintve sokfélesége meghatározza az általuk képzett fehérjék többfunkciós és specifikus tulajdonságait.

A fehérjékben található aminosavak osztályozása többféle szempont szerint történhet: a szénváz szerkezete, a -COOH és H 2 N csoportok tartalma stb. alapján. A legracionálisabb osztályozás a polaritásbeli különbségeken alapul. aminosav gyökök pH-ja 7, azaz. az intracelluláris viszonyoknak megfelelő pH-értéken. Ennek megfelelően a fehérjéket alkotó aminosavak négy csoportba oszthatók:

Nem poláris gyököket tartalmazó aminosavak;

Töltetlen poláris gyököket tartalmazó aminosavak;

Negatív töltésű poláris gyököket tartalmazó aminosavak;

Pozitív töltésű poláris gyököket tartalmazó aminosavak

Tekintsük ezen aminosavak szerkezetét.

Nem poláris R-csoportokat tartalmazó aminosavak (gyökök)

Ebbe az osztályba négy alifás aminosav (alanin, valin, izoleucin, leucin), két aromás aminosav (fenilalanin, triptofán), egy kéntartalmú aminosav (metionin) és egy iminosav (prolin) tartozik. Ezeknek az aminosavaknak közös tulajdonsága a poláris aminosavakhoz képest alacsonyabb vízoldhatóságuk. Felépítésük a következő:

Alanin (α-amino-propionsav)

Valin (α-amino-izovalersav)

Leucin (α-amino-izokaproinsav)

Izoleucin (α-amino-β-metilvaleriánsav)

Fenilalanin (α-amino-β-fenilpropionsav)

Triptofán (α-amino-β-indol-propionsav)

Metionin (α-amino-γ-metil-tiovajsav)

Prolin (pirrolidin-α-karbonsav)

2. Töltetlen poláris R-csoportokat tartalmazó aminosavak (gyökök)

Ez az osztály egy alifás aminosavat, glicint (glikokolt), két hidroxi-aminosavat, szerint és treonint, egy kéntartalmú aminosavat, ciszteint, egy aromás aminosavat, tirozint és két amidot, aszparagint és glutamint tartalmaz.

Ezek az aminosavak vízben jobban oldódnak, mint a nem poláris R-csoportot tartalmazó aminosavak, mivel poláris csoportjaik hidrogénkötést tudnak kialakítani a vízmolekulákkal. Felépítésük a következő:

Glicin vagy glikokol (α-amino-ecetsav)

Szerin (α-amino-β-hidroxi-propionsav)

Treonin (α-amino-β-hidroxi-vajsav)

Cisztein (α-amino-β-tiopropionsav)

Tirozin (α-amino-β-parahidroxi-fenil-propionsav)

Aszparagin

Az esszenciális aminosavakat produktívan használják fel. A fehérjék biológiai és kémiai összetétele közvetlenül függ aminosav-összetételüktől.

A fehérjék kémiai összetétele

A tojásfehérjéből hiányzik az emlős szervezet lizinje (körülbelül 6%-os lizinhiány). Ennek az aminosavnak a hozzáadása felgyorsítja az állatok növekedését.

A tehéntejfehérjék 20%-kal feleslegben tartalmaznak lizint, leucint, triptofánt, hisztidint és treonint.

A kukoricafehérjék sokkal szegényebbek, mint az élelmiszerfehérjék első két csoportja. Számos aminosav hiányzik belőlük: lizin (a norma 60%-a), triptofán, ként tartalmazó aminosavak, valin, izoleucin és treonin. Ezek a fehérjék feleslegben tartalmaznak leucint, hisztidint, fenilanint (tirozint). A növényi fehérjék biológiai értéke jelentősen növelhető, ha tejfehérjékkel kombináljuk őket. Így a 60% kukoricafehérje és 40% tejfehérje keveréke biológiai értékében szinte egyenértékű a tejfehérjékkel. A növényi és állati fehérjék kombinációja biztosítja a hemoglobin összetevők legjobb regenerálódását.

A fehérjék aminosav összetétele

A fehérjék aminosav-összetételének és az aminosavak egyenértékű keverékeinek összehasonlító vizsgálata során a legjobb eredményeket a fehérjékkel érte el.

Állatkísérletek során kimutatták, hogy bármely aminosav hatalmas adagja mérgező hatást válthat ki. A vizsgált fehérjeösszetételű aminosavakat változó mennyiségű fehérjét tartalmazó étrendhez adták. A 6-12%-os metionin étrendbe történő bevitele magas mortalitást, csökkent takarmányfelvételt, súlycsökkenést, máj- és lépsorvadást eredményezett.A metionin mérgező hatása megnőtt az elégtelen B8-vitamint tartalmazó étrenddel. A glicin hozzáadása csökkentette a metionin toxikus hatását. Ugyanakkor a fehérje mennyiségének növelése az étrendben mindig védő hatást fejtett ki.

A fehérjék összetételének tápértékének indikátoraként a protein hatékonysági együtthatót (PBE) használják. A gyakorlati munkában a CBE-t az étrendben egy bizonyos fehérjeszinten szokás meghatározni, leggyakrabban 10% -on.

Egyes kutatók úgy vélik, hogy a biológiai érték maximális értékét olyan fehérjeszinten érjük el az étrendben, amely fedezi az ember endogén szükségletét, azaz. 15-33 g fehérje naponta. Az ebben az esetben kapott biológiai értékeket abszolútnak (ABC) javasoljuk nevezni.

Javasoltak egy módszert a fehérjék tápértékének meghatározására is, az egyes aminosavak asszimilációjával és azok egyensúlyával. Az esszenciális aminosavak általában étkezés után különböző időpontokban kerülnek meghatározásra a vérben.

fehérje tulajdonságai

"Az élet - ez a fehérjetestek létezésének formája" (F. Engels). Az emberi test alkotórészei megvalósítják a fehérjék tulajdonságait (az izmok, a szív, az agy, sőt a csontok is jelentős mennyiségű fehérjét tartalmaznak), de a fehérjemolekulák részvételét az emberi élet minden fontos folyamatában. Minden enzim a fehérjék kémiai tulajdonságain alapul, sok hormon is fehérje; az immunitást biztosító antitestek a fehérjék.

A fehérjék tulajdonságainak értékét nemcsak funkcióik változatossága határozza meg, hanem más tápanyagokkal szembeni nélkülözhetetlensége is. Ezért minden fehérje tulajdonságai az élelmiszerek legértékesebb összetevőinek tekintik. A tapasztalatok szerint a hosszan tartó fehérjementes táplálkozás a szervezet halálához vezet.

A fehérjék kémiai tulajdonságai

Az élelmiszer-fehérjék nagyon összetett makromolekuláris vegyületek, és a fehérjék ezen kémiai tulajdonságait különféle aminosavak alkotják, amelyek száma elérheti a 80-at. A legtöbb élelmiszer azonban körülbelül 20 aminosavat tartalmaz. A fehérjék diverzitását az aminosavlánc (a fehérjetulajdonság elsődleges szerkezete), a polipeptidláncon belüli további aminosavkötések (másodlagos szerkezet) és a polipeptid kémiai láncok térbeli elrendeződésének jellemzői (tercier szerkezet) határozzák meg.

Az emberi szervezetben proteináz és peptidáz enzimek hatására fehérje tulajdonságaiélelmiszerekben főleg szabad aminosavakra bomlanak le. A bélben fordul elő, és a fehérjék fontos tulajdonsága. A szájüregben a zúzott ételt a nyálban található amiláz enzim dolgozza fel. Az amiláz lebontja a szénhidrátokat, beleértve a növényi eredetű szénhidrátokat is, amelyek a fehérjék kémiai tulajdonságaihoz kapcsolódnak, ami fehérjéket szabadít fel további feldolgozásra.

A fehérjék általános tulajdonságai

A gyomorban, ahol a sósav és a pepszin kiválasztódik, a megnövekedett savasság és az enzim hatására a fehérje tulajdonságainak részleges denaturálása (a harmadlagos szerkezet megváltozása) és nagy darabokra való szétválása következik be. A bélben a részlegesen hidrolizált fehérjéket a proteázok és peptidázok főként aminosavakra hasítják, amelyek felszívódnak a vérben, majd az egész szervezetben átjutnak, ezáltal befolyásolják azt az arányt, amely leírja a fehérje normát egy személy számára. Egyes aminosavakat építenek a fehérjék kémiai tulajdonságai a szervezetben mások olyan vegyületekké alakulnak, amelyek részt vesznek bizonyos fontos szerves anyagok képződésében, például nukleoproteinek stb.

Az aminosavak egy része szerves ketosavakká bomlik le, amelyekből új aminosavak, majd ismét fehérjék szintetizálódnak a szervezetben, ez egy fontos folyamat, amikor végső soron a fehérjék tulajdonságainak van szerepe. Ezeket az aminosavakat nem esszenciálisnak nevezzük. Azonban 8 aminosav, nevezetesen: izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenilalanin, triptofán, trenin és valin - a fehérje tulajdonságait tekintve nem képződhet egy felnőtt szervezetében másokból.

Mókusok- nagy molekulatömegű szerves vegyületek, amelyek α-aminosavak maradékaiból állnak.

NÁL NÉL fehérje összetétele magában foglalja a szenet, hidrogént, nitrogént, oxigént, ként. Egyes fehérjék komplexeket képeznek más foszfort, vasat, cinket és rezet tartalmazó molekulákkal.

A fehérjék nagy molekulatömegűek: tojásalbumin - 36 000, hemoglobin - 152 000, miozin - 500 000. Összehasonlításképpen: az alkohol molekulatömege 46, ecetsav - 60, benzol - 78.

A fehérjék aminosav összetétele

Mókusok- nem periodikus polimerek, amelyek monomerjei α-aminosavak. Általában 20 fajta α-aminosavat neveznek fehérjemonomernek, bár ezek közül több mint 170-et találtak sejtekben és szövetekben.

Attól függően, hogy az aminosavak szintetizálhatók-e az emberek és más állatok testében, a következők: nem esszenciális aminosavak- szintetizálható esszenciális aminosavak- nem szintetizálható. Az esszenciális aminosavakat étellel kell bevinni. A növények mindenféle aminosavat szintetizálnak.

Az aminosav összetételtől függően fehérjék: teljes- tartalmazza az aminosavak teljes készletét; hibás- egyes aminosavak hiányoznak az összetételükből. Ha a fehérjék csak aminosavakból állnak, akkor ún egyszerű. Ha a fehérjék az aminosavak mellett nem aminosav komponenst (protéziscsoportot) is tartalmaznak, akkor ún. összetett. A protéziscsoportot fémek (fémproteinek), szénhidrátok (glikoproteinek), lipidek (lipoproteinek), nukleinsavak (nukleoproteinek) képviselhetik.

Összes aminosavak tartalmazzák: 1) egy karboxilcsoport (-COOH), 2) egy aminocsoport (-NH 2), 3) egy gyök vagy R-csoport (a molekula többi része). A gyök szerkezete a különböző típusú aminosavakban eltérő. Az aminosavakat alkotó aminocsoportok és karboxilcsoportok számától függően a következők vannak: semleges aminosavak egy karboxilcsoporttal és egy aminocsoporttal rendelkezik; bázikus aminosavak egynél több aminocsoporttal rendelkezik; savas aminosavak egynél több karboxilcsoportot tartalmaz.

Az aminosavak azok amfoter vegyületek, mivel oldatban savként és bázisként is működhetnek. Vizes oldatokban az aminosavak különböző ionos formákban léteznek.

Peptid kötés

Peptidek- peptidkötéssel összekapcsolt aminosav-maradékokból álló szerves anyagok.

A peptidek képződése az aminosavak kondenzációs reakciójának eredményeként megy végbe. Amikor az egyik aminosav aminocsoportja kölcsönhatásba lép egy másik aminosav karboxilcsoportjával, kovalens nitrogén-szén kötés jön létre közöttük, amit ún. peptid. A peptidet alkotó aminosavak számától függően vannak dipeptidek, tripeptidek, tetrapeptidek stb. A peptidkötés kialakulása sokszor megismételhető. Ez a formációhoz vezet polipeptidek. A peptid egyik végén van egy szabad aminocsoport (ezt N-terminálisnak nevezik), a másik végén pedig egy szabad karboxilcsoport (ezt C-terminálisnak nevezik).

A fehérjemolekulák térbeli szerveződése

A fehérjék bizonyos specifikus funkcióinak ellátása molekuláik térbeli konfigurációjától függ, emellett energetikailag kedvezőtlen a sejt számára, hogy a fehérjéket kitágult formában, lánc formájában tartsa, ezért a polipeptid láncok feltekerednek, felveszik. egy bizonyos háromdimenziós szerkezet vagy konformáció. Válasszon ki 4 szintet fehérjék térbeli szerveződése.

A fehérje elsődleges szerkezete- a fehérjemolekulát alkotó polipeptidlánc aminosav-szekvenciája. Az aminosavak közötti kötés peptid.

Ha egy fehérjemolekula csak 10 aminosavból áll, akkor a fehérjemolekulák elméletileg lehetséges változatainak száma, amelyek az aminosavak váltakozási sorrendjében különböznek egymástól, 10 20. 20 aminosavval még változatosabb kombinációkat készíthetsz belőlük. Körülbelül tízezer különböző fehérjét találtak az emberi szervezetben, amelyek mind egymástól, mind más szervezetek fehérjéitől különböznek.

Ez a fehérjemolekula elsődleges szerkezete, amely meghatározza a fehérjemolekulák tulajdonságait és térbeli konfigurációját. Egyetlen aminosav helyettesítése egy másikkal a polipeptidláncban a fehérje tulajdonságainak és funkcióinak megváltozásához vezet. Például a hemoglobin β-alegységében a hatodik glutamin aminosav helyettesítése valinnal ahhoz a tényhez vezet, hogy a hemoglobin molekula egésze nem tudja ellátni fő funkcióját - oxigénszállítást; ilyenkor az emberben betegség – sarlósejtes vérszegénység – alakul ki.

másodlagos szerkezet- a polipeptidlánc spirálba rendezett hajtogatása (úgy néz ki, mint egy nyújtott rugó). A hélix tekercseit karboxilcsoportok és aminocsoportok közötti hidrogénkötések erősítik. A hidrogénkötések kialakításában szinte minden CO és NH csoport részt vesz. Gyengébbek, mint a peptidek, de sokszor ismétlődően stabilitást és merevséget kölcsönöznek ennek a konfigurációnak. A másodlagos szerkezet szintjén fehérjék találhatók: fibroin (selyem, háló), keratin (haj, köröm), kollagén (inak).

Harmadlagos szerkezet- kémiai kötések (hidrogén, ionos, diszulfid) létrejöttéből adódó polipeptid láncok gömbökbe tömörítése, valamint az aminosavak gyökök közötti hidrofób kölcsönhatások létrejötte. A harmadlagos szerkezet kialakításában a fő szerepet a hidrofil-hidrofób kölcsönhatások játsszák. Vizes oldatokban a hidrofób gyökök hajlamosak elbújni a víz elől, csoportosulva a gömbölyű belsejében, míg a hidrofil gyökök a hidratáció (vízdipólusokkal való kölcsönhatás) következtében hajlamosak megjelenni a molekula felületén. Egyes fehérjékben a tercier szerkezetet diszulfid kovalens kötések stabilizálják, amelyek a két ciszteinmaradék kénatomjai között képződnek. A harmadlagos szerkezet szintjén enzimek, antitestek, egyes hormonok találhatók.

Negyedidős szerkezet komplex fehérjékre jellemző, amelyek molekuláit két vagy több gömböcske alkotja. Az alegységeket ionos, hidrofób és elektrosztatikus kölcsönhatások tartják a molekulában. Néha a kvaterner szerkezet kialakulása során diszulfid kötések lépnek fel az alegységek között. A legtöbbet vizsgált kvaterner szerkezetű fehérje az hemoglobin. Két α-alegység (141 aminosav) és két β-alegység (146 aminosav) alkotja. Mindegyik alegység egy vasat tartalmazó hemmolekulához kapcsolódik.

Ha valamilyen okból a fehérjék térbeli konformációja eltér a normálistól, a fehérje nem tudja ellátni funkcióit. Például a "bolondmarha-kór" (szivacsos agyvelőbántalom) oka a prionok, az idegsejtek felszíni fehérjéinek abnormális konformációja.

Fehérje tulajdonságai

Az aminosav összetétel, a fehérje molekula szerkezete határozza meg tulajdonságait. A fehérjék az aminosavgyökök által meghatározott bázikus és savas tulajdonságokat egyesítik: minél több savas aminosav van egy fehérjében, annál kifejezettebb a savas tulajdonságai. A H + adásának és csatolásának képessége határozza meg A fehérjék puffer tulajdonságai; az egyik legerősebb puffer a vörösvértestekben lévő hemoglobin, amely állandó szinten tartja a vér pH-ját. Vannak oldható fehérjék (fibrinogén), vannak oldhatatlan fehérjék, amelyek mechanikai funkciókat látnak el (fibroin, keratin, kollagén). Vannak kémiailag aktív fehérjék (enzimek), vannak kémiailag inaktívak, ellenállnak a különböző környezeti feltételeknek és rendkívül instabilok.

Külső tényezők (hő, ultraibolya sugárzás, nehézfémek és sóik, pH-változások, sugárzás, kiszáradás)

a fehérjemolekula szerkezeti szerveződésének megsértését okozhatja. Az adott fehérjemolekulában rejlő háromdimenziós konformáció elvesztésének folyamatát ún. denaturáció. A denaturáció oka egy adott fehérjeszerkezetet stabilizáló kötések felszakadása. Kezdetben a leggyengébb kötelékek szakadnak meg, majd ha a körülmények keményebbé válnak, még erősebbek. Ezért először a kvaterner, majd a harmadlagos és másodlagos szerkezetek vesznek el. A térbeli konfiguráció változása a fehérje tulajdonságainak megváltozásához vezet, és ennek következtében lehetetlenné teszi a fehérje biológiai funkcióinak ellátását. Ha a denaturáció nem jár együtt az elsődleges szerkezet tönkremenetelével, akkor lehet megfordítható, ebben az esetben a fehérjére jellemző konformáció öngyógyulása következik be. Az ilyen denaturációt például membránreceptor fehérjéknek vetik alá. A fehérje szerkezetének denaturáció utáni helyreállításának folyamatát ún renaturáció. Ha a fehérje térbeli konfigurációjának helyreállítása lehetetlen, akkor denaturációt nevezünk visszafordíthatatlan.

A fehérjék funkciói

Funkció	Példák és magyarázatok
Építkezés	A fehérjék részt vesznek a sejtes és extracelluláris struktúrák kialakításában: a sejtmembránok (lipoproteinek, glikoproteinek), a haj (keratin), az inak (kollagén) stb. részei.
Szállítás	A hemoglobin vérfehérje oxigént köt, és a tüdőből minden szövetbe és szervbe szállítja, azokból pedig a szén-dioxid a tüdőbe kerül; A sejtmembránok összetétele speciális fehérjéket tartalmaz, amelyek bizonyos anyagok és ionok aktív és szigorúan szelektív átvitelét biztosítják a sejtből a külső környezetbe és fordítva.
Szabályozó	A fehérjehormonok részt vesznek az anyagcsere folyamatok szabályozásában. Például az inzulin hormon szabályozza a vércukorszintet, elősegíti a glikogén szintézist, és fokozza a zsírok képződését a szénhidrátokból.
Védő	Az idegen fehérjék vagy mikroorganizmusok (antigének) szervezetbe való behatolására válaszul speciális fehérjék képződnek - olyan antitestek, amelyek képesek megkötni és semlegesíteni őket. A fibrinogénből képződő fibrin segít megállítani a vérzést.
Motor	Az aktin és a miozin kontraktilis fehérjék biztosítják az izomösszehúzódást többsejtű állatokban.
Jel	A fehérjék molekulái beágyazódnak a sejt felszíni membránjába, amelyek a környezeti tényezők hatására képesek megváltoztatni harmadlagos szerkezetüket, így fogadják a külső környezetből érkező jeleket, és parancsokat továbbítanak a sejtnek.
lefoglal	Az állatok testében a fehérjék általában nem raktározódnak, kivéve a tojásalbumint és a tejkazeint. De a szervezetben lévő fehérjéknek köszönhetően bizonyos anyagok tartalékba rakhatók, például a hemoglobin lebomlásakor a vas nem ürül ki a szervezetből, hanem elraktározódik, komplexet képezve a ferritin fehérjével.
Energia	1 g fehérje végtermékké történő lebontásával 17,6 kJ szabadul fel. Először a fehérjék aminosavakra, majd a végtermékekre - vízre, szén-dioxidra és ammóniára - bomlanak. A fehérjéket azonban csak akkor használják fel energiaforrásként, ha más forrásokat (szénhidrátokat és zsírokat) elhasználnak.
katalitikus	A fehérjék egyik legfontosabb funkciója. Feltéve fehérjékkel - enzimekkel, amelyek felgyorsítják a sejtekben előforduló biokémiai reakciókat. Például a ribulóz-biszfoszfát-karboxiláz katalizálja a CO2 megkötését a fotoszintézis során.

Enzimek

Enzimek, vagy enzimek, a fehérjék egy speciális osztálya, amelyek biológiai katalizátorok. Az enzimeknek köszönhetően a biokémiai reakciók óriási sebességgel mennek végbe. Az enzimreakciók sebessége több tízezerszer (és néha milliókkal) nagyobb, mint a szervetlen katalizátorok reakcióinak sebessége. Az anyagot, amelyre az enzim hat, nevezzük szubsztrát.

Az enzimek globuláris fehérjék szerkezeti jellemzők Az enzimek két csoportra oszthatók: egyszerű és összetett. egyszerű enzimek egyszerű fehérjék, pl. csak aminosavakból áll. Komplex enzimek komplex fehérjék, pl. a fehérje részen kívül tartalmaznak egy nem fehérje jellegű csoportot is - kofaktor. Egyes enzimek esetében a vitaminok kofaktorként működnek. Az enzimmolekulában egy speciális rész izolálódik, az úgynevezett aktív központ. aktív központ- az enzim egy kis szakasza (3-12 aminosav), ahol a szubsztrát vagy szubsztrátok megkötése az enzim-szubsztrát komplex kialakulásával történik. A reakció befejeződése után az enzim-szubsztrát komplex enzimre és reakciótermék(ek)re bomlik. Egyes enzimek (az aktívak kivételével) allosztérikus központok- azok a helyek, amelyekhez az enzimmunka sebességének szabályozói kapcsolódnak ( alloszterikus enzimek).

Az enzimatikus katalízis reakciókat a következők jellemzik: 1) nagy hatékonyság, 2) szigorú szelektivitás és hatásirány, 3) szubsztrátspecifitás, 4) finom és precíz szabályozás. Az enzimatikus katalízis reakciók szubsztrát- és reakcióspecifitását E. Fischer (1890) és D. Koshland (1959) hipotézise magyarázza.

E. Fisher (billentyűzár hipotézis) azt javasolta, hogy az enzim és a szubsztrát aktív helyének térbeli konfigurációinak pontosan meg kell egyeznie egymással. A szubsztrátot a "kulcshoz", az enzimet a "zárhoz" hasonlítják.

D. Koshland ("kéz-kesztyű" hipotézis) azt javasolta, hogy a szubsztrát szerkezete és az enzim aktív centruma közötti térbeli megfelelés csak az egymással való kölcsönhatás pillanatában jön létre. Ezt a hipotézist más néven indukált illeszkedési hipotézis.

Az enzimreakciók sebessége függ: 1) hőmérséklettől, 2) enzimkoncentrációtól, 3) szubsztrátkoncentrációtól, 4) pH-tól. Hangsúlyozni kell, hogy mivel az enzimek fehérjék, aktivitásuk fiziológiailag normális körülmények között a legmagasabb.

A legtöbb enzim csak 0 és 40°C közötti hőmérsékleten tud működni. Ezen határokon belül a reakciósebesség körülbelül 2-szeresére nő minden 10 °C-os hőmérséklet-emelkedés esetén. 40 °C feletti hőmérsékleten a fehérje denaturálódik, és az enzim aktivitása csökken. Fagyponthoz közeli hőmérsékleten az enzimek inaktiválódnak.

A szubsztrát mennyiségének növekedésével az enzimatikus reakció sebessége addig növekszik, amíg a szubsztrát molekulák száma egyenlővé nem válik az enzimmolekulák számával. A szubsztrát mennyiségének további növelésével a sebesség nem növekszik, mivel az enzim aktív helyei telítettek. Az enzimkoncentráció növekedése a katalitikus aktivitás növekedéséhez vezet, mivel egységnyi idő alatt nagyobb számú szubsztrát molekula átalakul.

Minden enzimhez van egy optimális pH-érték, amelynél maximális aktivitást mutat (pepszin - 2,0, nyálamiláz - 6,8, hasnyálmirigy-lipáz - 9,0). Magasabb vagy alacsonyabb pH-értékeknél az enzim aktivitása csökken. A pH éles eltolódásával az enzim denaturálódik.

Az alloszterikus enzimek sebességét az alloszterikus központokhoz kapcsolódó anyagok szabályozzák. Ha ezek az anyagok felgyorsítják a reakciót, akkor ún aktivátorok ha lelassulnak - inhibitorok.

Az enzimek osztályozása

A katalizált kémiai átalakulások típusa szerint az enzimek 6 osztályba sorolhatók:

1. oxidoreduktáz(hidrogén-, oxigén- vagy elektronatomok átvitele egyik anyagból a másikba - dehidrogenáz),
2. transzferáz(metil-, acil-, foszfát- vagy aminocsoport átvitele egyik anyagból a másikba – transzamináz),
3. hidrolázok(hidrolízis reakciók, amelyek során két termék képződik a szubsztrátból - amiláz, lipáz),
4. lyázok(nem hidrolitikus hozzáadása a szubsztrátumhoz, vagy egy atomcsoport eltávolítása onnan, miközben a C-C, C-N, C-O, C-S kötések felszakadhatnak - dekarboxiláz),
5. izomeráz(intramolekuláris átrendeződés - izomeráz),
6. ligázok(két molekula összekapcsolódása C-C, C-N, C-O, C-S kötések kialakulásának eredményeként - szintetáz).

Az osztályokat alosztályokra és alosztályokra osztják fel. A jelenlegi nemzetközi osztályozásban minden enzimnek saját kódja van, amely négy, pontokkal elválasztott számból áll. Az első szám az osztály, a második az alosztály, a harmadik az alosztály, a negyedik az enzim sorozatszáma ebben az alosztályban, például az argináz kód 3.5.3.1.

Menj előadások 2. szám"A szénhidrátok és lipidek szerkezete és funkciói"

Menj előadások №4"Az ATP nukleinsavak szerkezete és funkciói"

A fehérjék összetétele szerves elemeket és ként tartalmaz. Egyes fehérjék foszfort, szelént, fémeket stb. tartalmaznak. A fehérjékben lévő kémiai elemek százalékos aránya a szövettől vagy szervtől függően változhat a táblázatban megadott határokon belül. 1.2.

Mivel a fehérjék polimerek, aminosavak láncát alkotják. A fehérjemolekulák aminosav-szekvenciája mindig genetikailag meghatározott. Ugyanakkor egy aminosavsor még nem fehérje, mint olyan; nem képes ellátni a fehérje funkcióit. Egy élő sejtben a fehérjék nem formátlan aminosav-szálak, hanem kizárólagosan strukturált, bizonyos térbeli konfigurációjú képződmények.

1.2. táblázat

A fehérjemolekula térbeli szerveződésében négy szintet különböztetnek meg. Elsődleges szerkezet - aminosavak lánca. Másodlagos szerkezet - az aminosavak lánca a-hélix formájában csavarodik. Harmadlagos szerkezet- a polipeptid lánc térbeli elrendeződése lehet tekercs (globuláris fehérjék) vagy rost (fibrilláris fehérjék) formájában (1.4. ábra). A gömbfehérjék vízben jól oldódnak, ide tartozik a tojásfehérje, a tejkazein, a vérplazmafehérjék. A fibrilláris fehérjék vagy nem oldódnak vízben, vagy rosszul oldódnak; ide tartoznak az izmokban, csontokban és bizonyos vérfehérjékben (fibrin) található fehérjék. Negyedidős szerkezet- több polipeptidlánc asszociációja, amelyek eltérő primer, szekunder és tercier szerkezetűek lehetnek.

A harmadlagos és kvaterner szerkezet szerkezetétől függően a fehérjéket egyszerű és összetett fehérjékre osztják. Egyszerű fehérjék - fehérjék csak aminosavakból, összetett fehérjékből áll - fehérjék fehérjét és nem fehérje részeket tartalmaznak. Nem fehérje rész - kofaktor nukleinsavak, lipidek, cukrok, vitaminok, foszforsav és más vegyületek képviselhetik.

Egy fehérje tulajdonságait és szerkezetét a benne található aminosavak halmaza, összszáma, az egymással való kapcsolódási sorrend és magának a molekulának a térbeli konfigurációja határozza meg. Az aminosav egy kis szerves vegyület, amely két funkciós csoportot tartalmaz, amelyek közül az egyik savas tulajdonságokkal rendelkezik - egy karboxilcsoport, a másik - egy aminocsoport bázisként működik. Az általános szerkezeti képlet a következő:

COOH - karboxilcsoport;

NH2 - aminocsoport;

R jelentése gyök.

A szürkével jelölt csoport minden aminosavban változatlan formában jelen van, és minden aminosavhoz tartozó gyöknek megvan a maga - a gyök szerkezete szerint az aminosavak valójában különböznek egymástól

Jelenleg körülbelül 200 aminosav ismert, de ezek közül csak 20 szerepel a fehérjében (1.3. táblázat), ezért ún.

"varázslatos aminosavak". Az aminosavak fő célja a fehérjemolekulák felépítésében való részvétel a szervezetben. De ezen kívül az aminosavak egymástól függetlenül számos funkciót látnak el, amelyeket a táblázatban mutatunk be. 1.3.

Ezen aminosavak közül néhány, nevezetesen 12, elegendő vagy korlátozott mennyiségben szintetizálható az emberi szervezetben. A szervezetben elegendő mennyiségben szintetizálódó aminosavakat ún nem esszenciális aminosavak. Ezek tartalmazzák alanin, aszparagin, aszparaginsav, glicin, glutamin, glutaminsav, prolin, szerin, tirozin, cisztein. A szervezetben korlátozott mennyiségben szintetizálódó aminosavakat ún részben helyettesíthető aminosavak. Ezek az aminosavak argininés hisztidin, felnőtteknél a szükséges mennyiségben szintetizálódnak, gyermekeknél pedig nem elegendő mennyiségben.

1.3. táblázat

Az aminosavak rövid leírása

Név	Funkció	Forrás	Kell, g
Nem esszenciális aminosavak
Alanin	A májban glükózzá alakul, részt vesz a glükoneogenezis folyamatában	Zabpehely, rizsdara, tej és tejtermékek, marhahús, lazac
Arginin	Részt vesz a fehérje anyagcserében (ornitin ciklus). Felgyorsítja a sebgyógyulást. Megakadályozza a daganatok kialakulását. Tisztítja a májat, erősíti az immunrendszert	Dió, fenyőmag, tökmag, napraforgómag, szezámmag, szójabab, tej, hús, hal
Aszparagin	Részt vesz a transzaminációs reakciókban. Fontos szerepet játszik az ammónia szintézisében. aszparaginsav prekurzor	Hüvelyesek, spárga, paradicsom, dió, magvak, tej, hús, tojás, hal, tenger gyümölcsei
Aszparaginsav	Részt vesz a glükoneogenezis és az azt követő glikogén raktározás folyamatában, a DNS és RNS szintézis folyamataiban. Felgyorsítja az immunglobulinok termelését	Burgonya, kókusz, dió, marhahús, sajt, tojás

Folytatás

Név	Funkció	Forrás	Kell, g
hisztidin	Részt vesz az immunválasz kialakulásában, a hematopoiesis folyamataiban	Gabonafélék, rizs, hús
glicin	Részt vesz a hormonok termelésében. Nyersanyag más aminosavak előállításához. Gátolja az idegimpulzusok átvitelét. Aktiválja az immunrendszert	Petrezselyem, húskészítmények, tejtermékek, hal
Glutamin	Ez a glutaminsav prekurzora. Részt vesz a vékonybél sejtjeinek és az immunrendszer munkájában. Javítja a memóriát	Burgonya, gabonafélék, szójabab, dió, sertéshús, marhahús, tej
Glutaminsav	Fontos szerepet játszik a nitrogén anyagcserében. Részt vesz a káliumionok átvitelében a központi idegrendszer sejtjeiben és semlegesíti az ammóniát. Részt vesz a vércukorszint normalizálásában	Spenót, hús, tej, hal, sajt
Prolin	Részt vesz a kollagén szintézisében. Elősegíti a sebgyógyulást, javítja a bőr textúráját	Hús, tej, hal, tojás
Derűs	Részt vesz számos enzim aktív központjának kialakításában, az aminosavak szintézisében. Szükséges a zsírsavak és zsírok anyagcseréjéhez	Tejtermék
Tirozin	Részt vesz a melaninok, dopamin, adrenalin, pajzsmirigyhormonok bioszintézisében. Serkenti az agyi aktivitást	Szezámmag, tökmag, mandula, gyümölcsök, tejtermékek

Folytatás

Név	Funkció	Forrás	Kell, g
cisztein	Részt vesz a fehérjemolekulák harmadlagos szerkezetének kialakításában. Antioxidáns, antikarcinogén és méregtelenítő tulajdonságokkal rendelkezik. Részt vesz a zsíranyagcserében	Hagyma, fokhagyma, pirospaprika, tejtermékek, hús, hal (lazac), sajt
Esszenciális aminosavak
Valine	Serkenti a szellemi tevékenységet, az aktivitást és a koordinációt. Energiaforrás az izmok számára.	Tejtermékek, hús, kaviár, gabonafélék, gabonafélék, hüvelyesek, gombák, diófélék
Izoleucin	Normalizálja a központi idegrendszer működését	Tejtermékek, hús, hal, tojás, dió, szója, rozs, lencse
Leucin	Elősegíti a csontok, a bőr, az izmok helyreállítását. Csökkenti a vércukorszintet és serkenti a növekedési hormon felszabadulását. Fontos köztes termék a koleszterinszintézisben	Hüvelyesek, rizs, búza, dió, hús
Lizin	Részt vesz a kalcium anyagcserében, a kollagén képződésében. Szükséges a növekedéshez, a szövetek helyreállításához, a hormonok, antitestek szintéziséhez	Burgonya, alma, tejtermékek, hús, hal, sajt
metionin	Részt vesz a zsírok, vitaminok, foszfolipidek anyagcseréjében. Szükséges a haj, bőr, köröm kialakulásához. Lipotróp hatása van	Kukorica, túró, tojás, hal (sügér, harcsa, tokhal, tőkehal), máj
Treonin	Megakadályozza a zsír lerakódását a májban. Elősegíti a kollagén, elasztin és a fogzománc fehérjék képződését. Fokozza az immunvédelmet	Diófélék, magvak, hüvelyesek, tejtermékek, tojás, hús, hal (lazac), növényi élelmiszerek

A maradék nyolc aminosavat az ember és az állat szervezete nem tudja szintetizálni, táplálékkal kell ellátni, ezért ún. esszenciális aminosavak. Ezek tartalmazzák valin, izoleucin, leucin, lizin, treonin, triptofán, fenilalaninés metionin. Külön-külön két aminosavat kell megkülönböztetni - tirozinés cisztein, amelyek részben pótolhatók, de nem azért, mert a szervezet nem képes ezeket szintetizálni, hanem azért, mert ezen aminosavak képződéséhez esszenciális aminosavak szükségesek. A tirozin fenilalaninból szintetizálódik, és a cisztein képződéséhez kénre van szükség, amelyet a metioninból kölcsönöz. A fenti információkat az ábrán látható diagrammal illusztrálhatjuk. 1.5.

A fehérjék összetett szerves vegyületek, amelyek aminosavakból állnak. A kémiai elemzés kimutatta, hogy a fehérjék a következő elemekből állnak:

szén 50-55%

Hidrogén 6-7%

Oxigén 21-23%

Nitrogén 15-17%

Kén 0,3-2,5%.

Az egyes fehérjék összetételében foszfor, jód, vas, réz és egyéb makro- és mikroanyagok is megtalálhatók.

A főbb kémiai elemek tartalma az egyes fehérjékben változhat, kivéve a nitrogént, amelynek átlagos mennyisége a legnagyobb állandósággal jellemezhető és 16%. Ebben a tekintetben mód van arra, hogy meghatározzuk a fehérje mennyiségét az alkotó nitrogénben. Tudva, hogy 6,25 gramm fehérje 1 gramm nitrogént tartalmaz, a fehérje mennyiségét úgy határozhatja meg, hogy a talált nitrogénmennyiséget megszorozza 6,25-ös szorzóval.

2. 4. Aminosavak.

Aminosavak - karbonsavak, amelyek alfa-szénhidrogénatomját aminocsoport helyettesíti. A fehérjék aminosavakból állnak. Jelenleg több mint 200 különböző aminosav ismert. Az emberi szervezetben körülbelül 60 található, a fehérjék pedig mindössze 20 aminosavat tartalmaznak, amelyek ún. természetes vagy proteinogén. Ebből 19 alfa-aminosav, ami azt jelenti, hogy az aminocsoport a karbonsav alfa-szénatomjához kapcsolódik. Ezen aminosavak általános képlete a következő.

Csak a prolin aminosav nem felel meg ennek a képletnek, ezt iminosavnak nevezik.

Az aminosavak kémiai neveit a rövidség kedvéért lerövidítjük, például glutaminsav GLU, szerin SEP stb. Az utóbbi időben csak egybetűs szimbólumokat használnak a fehérjék elsődleges szerkezetének rögzítésére.

Minden aminosavnak közös csoportja van: -CH2, -NH2, -COOH, közös kémiai tulajdonságokat adnak a fehérjéknek, és a gyökök, amelyek kémiai természete változatos. Meghatározzák az aminosavak szerkezeti és funkcionális jellemzőit.

Az aminosavak osztályozása fizikai-kémiai tulajdonságaikon alapul.

A gyökök szerkezete szerint:

Ciklikus - homociklikus FEN, TIR, heterociklusos SRI, GIS.

Aciklikus - monoamino-monokarbonsav GLI, ALA, SURE, CIS, TRE, MET, SHAFT, LEY, ILEY, NLEY, monoamino-dikarbonsav ASP, GLU, diamino-monokarbonsav LIZ, ARG.

A testben végzett nevelés szerint:

Cserélhető - szintetizálható a szervezetben fehérje és nem fehérje jellegű anyagokból.

Esszenciális - nem szintetizálható a szervezetben, ezért csak táplálékkal kell érkezniük - minden ciklikus aminosav, TPE, VAL, LEY, ILEY.

Az aminosavak biológiai jelentősége:

Az emberi test fehérjéinek részei.

Az emberi test peptidjeinek részei.

Az aminosavakból sok kis molekulatömegű biológiailag aktív anyag képződik a szervezetben: GABA, biogén aminok stb.

A szervezetben lévő hormonok egy része aminosav-származékok (pajzsmirigyhormonok, adrenalin).

A nukleinsavakat alkotó nitrogénbázisok prekurzorai.

A hemoglobin és a mioglobin hem bioszintéziséhez használt porfirinek prekurzorai.

Nitrogéntartalmú bázisok prekurzorai, amelyek komplex lipidek részét képezik (kolin, etanol-amin).

Részt vesz az idegrendszeri mediátorok (acetilkolin, dopamin, szerotonin, noradrenalin stb.) bioszintézisében.

Az aminosavak tulajdonságai:

Vízben jól oldódik.

Vizes oldatban egy bipoláris ion, valamint a molekula kationos és anionos formáinak egyensúlyi keveréke formájában léteznek. Az egyensúly a közeg pH-jától függ.

NH3-CH-COOH NH3-CH-COO NH2-CH-COO

R + OH R R + H

Kationos forma Bipoláris ion Anionos forma

Lúgos pH Sav

Képes elektromos térben mozogni, ami az aminosavak elektroforézissel történő szétválasztására szolgál.

Amfoter tulajdonságok megjelenítése.

Pufferrendszer szerepét tölthetik be, mert gyenge bázisként és gyenge savként reagálhat.